Гидролазы.

Ферменты этого класса катализируют разрыв химической связи с присоединением воды по месту разрыва, то есть реакции гидролиза по схеме: АВ + НОН = АН + ВОН. Подклассы гидролаз выделяют в зависимости от вида разрываемых связей: пептидазы расщепляют пептидные связи (пепсин), гликозидазы - гликозидные связи (амилаза), эстеразы – сложноэфирные связи (липаза).

Лиазы.

Лиазы катализируют разрыв химической связи без присоединения воды по месту разрыва. При этом в субстратах образуются двойные связи по схеме: АВ = А + В. Подклассы лиаз зависят от того, между какими атомами разрывается связь и какие вещества образуются. Альдолазы разрывают связь между двумя атомами углерода (например, фруктоза 1,6-ди-фосфатальдолаза «разрезает» фруктозу и две триозы). К лиазам относят ферменты декарбоксилазы (отщепляют углекислый газ), дегидратазы – «вырезают» молекулы воды.

Изомеразы.

Изомеразы катализируют взаимопревращения различных изомеров. Например, фосфогексоизимераза переводит фруктозу в глюкозу. К подклассам изомераз относятся мутазы (фосфоглюкомутаза переводит глюкозо- 1- фосфат в глюкозо-6-фосфат), эпимеразы (например, переводят рибозу в ксилулозу), таутомеразы

Синтетазы (лигазы).

Ферменты этого класса катализируют реакции синтеза новых веществ за счёт энергии АТФ по схеме: А+В+АТФ = АВ. Например, глютаминсинтетаза соединяет глютаминовую кислоту, NH₃+ при участии АТФ с образованием глютамина.

Свойства ферментов.

Ферменты, помимо общих с неорганическими катализаторами, свойств имеют определённые отличия от неорганических катализаторов. К ним относятся:

• более высокая активность

• более высокая специфичность

• более мягкие условия для катализа

• способность к регуляции активности

Высокая каталитическая активность ферментов.

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью. Например, одна молекула карбоангидразы за одну минуту катализирует образование (или расщепление) 36 миллионов молекул угольной кислоты (Н₂СО₃). Высокая активность ферментов объясняется механизмом их действия: они уменьшают энергию активации и увеличивают пространственный (стерический коэффициент). Высокая активность ферментов имеет важное биологическое значение, состоящее в том, что они обеспечивают высокую скорость химических реакций в организме.

Высокая специфичность ферментов.

Все ферменты обладают специфичностью, однако степень специфичности в разных ферментах различна. Выделяют несколько видов специфичности ферментов.

Абсолютная субстратная специфичность, при которой фермент действует только на одно определённое вещество. Например, фермент уреаза расщепляет только мочевину.

Абсолютная групповая специфичность, при которой фермент оказывает один и тот же каталитический эффект на группу соединений, близких по структуре. Например, фермент алкогольдегидрогеназа окисляет не только С₂Н₅ОН, но и его гомологи (метиловый, бутиловый и другие спирты).

Относительная групповая специфичность, при которой фермент осуществляет катализ разных классов органических веществ. Например, фермент трипсин проявляет пептидазную и эстеразную активность.

Стереохимическая специфичность (оптическая специфичность), при которой расщепляется только определённая форма изомеров (D, L формы, α, β, цис - трансизомеры). Например, ЛДГ действует только на L-лактат, L-аминокислотоксидазы действуют на L-изомеры аминокислот.

Высокая специфичность объясняется уникальной для каждого фермента структурой активного центра.