141

Краткий курс лекций по биологической химии для студентов, обучающихся по специальности Педиатрия. Строение и функции белков

Белки - высокомолекулярные полимерные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых пептидными связями, и имеющие сложную структурную организацию.

Термин «белки» обусловлен способностью этих соединений выпадать в осадки белого цвета. Название «протеины» произошло от protos (греч.) – первый, важный и отражает центральную роль этого класса веществ в организме.

Содержание белков в организме человека выше, чем содержание липидов, углеводов. От общей массы тканей (сырой массы) оно составляет 18 – 20%. Преобладание в тканях белков по сравнению с другими веществами выявляется при расчёте содержания белков на сухую массу тканей – 40 – 45%. Содержание белков в различных тканях колеблется в определённом интервале. Наиболее высоко содержание белков в скелетных мышцах (18 – 23% от сырой массы или 80% от сухой массы ткани). Низким содержанием белков отличается жировая ткань (6% сырой массы или 4% сухой массы ткани).

В детском возрасте общее количество белков в организме, их состав иные, чем у взрослых людей. В организме плода общее содержание белков не превышает 10% . У новорожденных оно составляет 10 – 12% массы тела. В период новорожденности наблюдается усиление процессов распада белков для энергетических целей. В силу этого содержание белков временно снижается. В раннем детском возрасте преобладают незрелые растворимые структурные белки. С возрастом усиливается их дифференцировка в зрелые функциональные белки.

Биологические функции белков разнообразны. Они связаны с высокой специфичностью белков, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.

• Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.

• Энергетическая функция - 1г белков обеспечивает образование около 4 ккал энергии

• Регуляторные функции:

а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме

б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам

в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК

г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов

• Защитная (иммунная) функция – некоторые белки (иммуноглобулины, интерферон, лизоцим) обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.

• Специфические функции:

а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин)

б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин)

в) свёртывание крови (фибриноген)

г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.

Химический состав белков Элементарный состав белков

Химический состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% - наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

Аминокислотный состав белков.

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу._. В состав природных белков входят α–аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

Н₂N- СН - СООН

I

R

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В белках и пептидах обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот

• аминокислоты, не имеющие радикала: глицин

• аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.

• аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин

• аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин

• аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокислизин

• аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин

• аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гитидин, триптофан

По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы

1. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин

2. Полярные (гидрофильные) аминокислоты

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин