§ 3. Зависимость скорости реакции от температуры. Энергия активации

Влияние температуры на скорость реакции. Как правило, при повышении температуры скорость химической реакции увеличивается. Количественно влияние температуры на кон­станту скорости реакции оценивается величиной температур­ного коэффициента скорости химической реакции у, который показывает, во сколько раз увеличивается скорость реакции при повышении температуры на 10°:

V = Hp. (^JV-⁷>

ft t

Для большинства реакций температурные коэффициенты сравнительно мало отличаются друг от друга. Это обстоятель­ство позволило Вант-Гоффу сформулировать эмпирическое пра­вило, согласно которому скорость химической реакции воз­растает в 2—4 раза при повышении температуры, на 10°.

Ферментативные процессы характеризуются более высоки­ми значениями температурных коэффициентов (7— 10), в осо­бенности процессы денатурации белков. В таких случаях интервал в 10° может оказаться слишком широким и за полу­ченными коэффициентами можно не заметить существенных переломов в течении того или иного процесса. Во избежание этого рекомендуется брать более узкий интервал температур

л

к

і

L

20 40 60 T₁⁰C

о

Код реакции

(2°, 3°, 5°) и полученные результаты приводить к величине у₁₀ по формуле

= 10

Ig vlo

(IV.8)

Все жизненные процессы протекают в узком температурном интервале, за пределами которого наступает смерть. Обычно это интервал температур от 0 до 45—50 °С.

Кривая зависимости биологических процессов от темпера­туры имеет три точки: минимум, оптимум и максимум. От минимума до оптимума интенсивность процессов увеличивается. Температурный оптимум у животных колеблется в пределах 35—40 °С, у растений он выше. Интервал от оптимума до мак­симума характеризуется уменьшением скорости протекания процессов.Температурные границы жизни обусловлены дена-турационными изменениями белков и инактивацией ферментов.

Изучая зависимость ферментативной активности от темпе­ратуры, можно установить те же три точки — минимум, оп­тимум и максимум. На рис. 33 приредены кривые активности фермента трипсина у различных животных. Оптимум активно­сти наблюдается при 40 °С, после чего фермент начинает инак-тивироваться и при 65⁰C разрушается. Подобную картину дают и другие ферменты, однако оптимум и максимум для каж­дого фермента наблюдаются при разных значениях температуры.

Температура тела у большинства живых организмов колеб­лется в пределах 35—40 °С. Однако известно, что некоторые бактерии выдерживают температуру до 70 ⁰C Водоросль хло­релла живет в горячих источниках при температуре 80 °С.

У человека и теплокровных животных постоянная темпера­тура тела поддерживается специальными механизмами термо­регуляции, благодаря действию которых внешние колебания температуры не влияют на нормальный ход физиологических процессов.

Энергия активации. Теория химической кинетики строится на основе представлений об активных молекулах. Для теоре­тических расчетов констант скоростей пользуются двумя ме­тодами: а) методом активных соударений и б) методом переход­ного состояния.

Скорость химической реакции определяется числом столк­новений молекул друг с другом за единицу времени. Однако не все столкновения приводят к взаимодействию частиц. Толь­ко часть из них оказывается эффективной. Например, для реак­ции H₂+ I₂*=?: 2HI при температуре 300 ⁰C и концентрациях компонентов, равных 1 моль/л, за 1 с в единице объема проис­ходит Ю³¹ столкновений, но только Ю¹⁴ из них заканчивается химическим взаимодействием. Эти факты можно объяснить с по­мощью теории активации, которая утверждает, что реагиру­ют лишь те молекулы, или частицы, энергия которых не ниже некоторого предела Е, называемого энергией активации. Вели­чина энергии активации определяется природой реагирующих веществ.

Каждой реакции должно предшествовать ослабление или разрушение химических связей в реагирующих молекулах, на что затрачивается энергия.

На рис. 34 показано, что скорость реакции пропорциональ­на числу активных молекул и зависит от величины энергии активации. При переходе системы из состояния / в состояние // ее энергия уменьшается, т. е. процесс экзотермический. Энергетический уровень К определяет тот наименьший запас энергии, которым должны обладать молекулы, чтобы их столк­новения могли привести к химическому взаимодействию. Раз­ность между уровнями IX и I представляет энергию активации прямой реакции E₁, разность между уровнями KaII — энер­гию активации обратной реакции E₂. В результате реакции система перешла на более низкий энергетический уровень. Разность энергий I и II равна тепловому эффекту реакции

Таким образом, по пути из исходного в конечное состояние система должна преодолеть энергетический барьер. Только

igk j

2 /

активные молекулы, обладающие в момент столкновения необходимым избытком энергии (энергией актива- ции), могут преодолеть этот ба- рьер и образовать химическое со- п ?р _м -л —ггт~, единение. Их количество, согласно ' ¹' закону распределения Максвелла — Рис.35. Определение энер- Бол ьцмана, тем больше, чем меньше гии активации. энергия активации.

Энергия активации молекул мо­жет уменьшаться под воздействием внешних факторов (темпе­ратуры, лучистой энергии, катализаторов и др.) и проявляется в активных молекулах по-разному: они могут обладать большей скоростью движения, повышенной энергией колебания атомов в молекуле и др.

Влияние температуры на энергию активации реагирующих частиц изучал С. Аррениус. Он вывел уравнение, устанавливаю­щее связь между константой скорости реакции, энергией ак­тивации и температурой:

^iEL* = -j— /IV 91

dT RT* ' ^(1У-^У)

где k — константа скорости; E — энергия активации; T — абсолютная температура; R — газовая постоянная.

В интегральном виде уравнение Аррениуса записывают следующим образом:

k = Ae~^EIRT, (IV.Щ

или в логарифмической форме:

In ft= In Л (IV.lOa)

где е — основание натурального логарифма; А — предэкс-поненциальный множитель, физический смысл которого, со­гласно теории активных соударений, состоит в том, что он равен общему числу соударений за единицу времени в единице объема.

Энергию активации определяют графическим методом по тан­генсу угла наклона прямой \gk = /(1/T) (рис. 35).

Энергия активации большинства биохимических р еакций, протекающих в организме, в 2—3 раза ниже энергии актива­ции обычных химических реакций. Это объясняется тем, что биохимические реакции являются ферментативными. Однако энергия активации процессов разрушения ~ биологических структур различными токсическими факторами выше, что спо­собствует устойчивости клеток к повреждающим воздействиям.

V ' Более точные расчеты константы скорости и энергии акти­вации можно сделать на основании теории переходного состоя­ния, или теории активного комплекса. Согласно этой теории, условием протекания реакции является образование непроч­ного промежуточного комплекса в результате перераспреде­ления связей между реагирующими молекулами.

Рассмотрим схематически механизм реакции А + ВС ^AB + С. При достаточном сближении атома А с молекулой ВС начинает ослабляться связь между атомами В и С в моле­куле ВС, одновременно начинает формироваться связь между атомами А и В. Образуется активный комплекс А...В...С, в котором за счет взаимного влияния частиц и ослабления ва­лентных связей атом В в равной степени принадлежит атомам А и С. По мере уменьшения расстояния между частицами это влияние возрастает и в конечном счете приводит к разрыву старых и образованию новых связей, т. е. AB и С.

Структура переходного комплекса имеет большое значение для объяснения скорости любой реакции, поскольку константа скорости зависит от константы равновесия процесса образо­вания активного комплекса:

А + ВС Z А ... В ... С-»-АВ + С.

Не следует отождествлять активный комплекс с промежу­точными химическими соединениями. Активный комплекс является лишь переходным состоянием реагирующих частин в момент соударения. Время его существования ничтожно, оно короче времени соударения. Конфигурация переходного комплекса соответствует максимуму потенциальной энергии (неустойчивость системы).

Образование активного комплекса в каждой реакции тре­бует определенной энергии активации, распад же его происхо­дит самопроизвольно. Поэтому скорость реакции равна числу активных комплексов, проходящих за единицу времени через энергетический барьер в направлении хода реакции.