Занятие 2

ТЕМА: Основы биокатализа. Строение и физико-химические свойства ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Изучение влияния температуры и рН среды на активность ферментов

АКТУАЛЬНОСТЬ: Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, которые содержатся во всех клетках, тканях и биологических жидкостях организма, обеспечивают протекание химических реакций в нём. В отличие от неорганических катализаторов (металлов, кислот и т.п.) ферменты имеют высокую эффективность и специфичность действия, способность ускорять реакции в мягких условиях. Ферменты термолабильны, их активность зависит от рН среды. Синтез и каталитическая активность ферментов контролируется разными регуляторными механизмами. Ферментам принадлежит ведущая роль в диагностике заболеваний. Современные методы выделения и очистки ферментов позволили выучить их структуру, условия проявления активности, механизм действия.

ЦЕЛЬ: Выучить основные принципы катализа; биохимические закономерности строения и функционирования разных классов ферментов. Уметь показать на примерах отличия ферментов от неорганических катализаторов (специфичность действия, высокая эффективность катализа, способность действовать в мягких условиях, регулируемость и др.). Изучить влияние температуры и рН среды на активность α-амилазы слюны.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ВО ВРЕМЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1.	Общие представления о катализе. Основные принципы катализа.
2.	Теория биологического катализа.
3.	История развития энзимологии.
4.	Химическая природа ферментов.
5.	Чем обусловлено разнообразие ферментов?
6.	Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
7.	Структура простых и сложных ферментов. Понятие об апоферменте, кофакторе, коферменте и простетической группе. Витаминные кофакторы. Особенности структуры активного центра простых и сложных ферментов. Аллостерический центр.
8.	Общие свойства ферментов: термолабильность, зависимость от рН, специфичность действия.
9.	Олигомерные белки-ферменты, мультиферментные комплексы и мебрано-ассоциированные ферменты.
10.	Изоферменты: особенности структуры, локализации синтеза в организме человека (на примере изоферментов лактатдегидроге-назы, креатинфосфокиназы). Роль в диагностике заболеваний.
11.	Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика типов химических реакций, лежащих в основе классификации ферментов.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Выберите вещество, которое не способно выполнить функцию субстрата для ферментов организма человека:

А. Глюкоза В. Высшая жирная кислота С. Нитратная кислота

D. Уксусная кислота в активной форме Е. Гликоген

2. Укажите субстрат, разрушение которого осуществляет класс ферментов - гидролазы: А. Высшие жирные кислоты В. Белки С. Глюкоза

D. Пировиноградная кислота Е. Углекислый газ

3. Укажите признак, который положен в основу классификации ферментов: А. Обратимость реакции В. Химическая структура фермента

С. Тип специфичности фермента D. Тип катализируемой реакции

Е. Химическая структура субстрата

4. Укажите класс ферментов, который осуществляет процесс фосфорили-рования субстратов: А. Трансферазы В. Оксидоредуктазы С. Изомеразы

D. Лиазы Е. Лигазы

5. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Укажите тип его специфичности:

А. Стереохимический В. Абсолютный

С. Абсолютный групповой D. Относительный групповой

6. Как называются ферменты, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются первичной структурой и физико-химическими свойствами? А. Изоферменты В. Холоферменты С. Проферменты

D. Кофакторы Е. Апоферменты

7. Какое из перечисленных свойств характерно только для биологических катализаторов?

А. Повышают скорость реакции, но не расходуются и не претерпе- вают необратимых изменений

В. Повышают скорость реакции, снижая энергию активации

С. Не изменяют состояния равновесия химической реакции

D. Способность к регуляции

8. Укажите субстрат для амилазы слюны:

А. Белок В. Крахмал С. Сахароза D. Глюкоза Е. Аминокислота

9. Ферменты класса лиаз способны катализировать тип реакции:

А. Гидролиз В. Окисление С. Восстановление

D. Трансаминирование Е. Декарбоксилирование

10. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

А. Простетическая группа В. Кофактор

С. Кофермент D. Апофермент Е. Холофермент

11. D-оксидаза аланина способна дезаминировать только D-аланин, не разрушая структуру L-аланина. Укажите тип специфичности этого фермента: А. Стереохимический В. Абсолютный

С. Абсолютный групповой D. Относительный групповой

12. Выберите небелковую часть ферментов, которая используется для образования активных форм ацилов разных кислот:

А. КоА В. НSКоА С. ТДФ D. НАДФ Е. ФМН

13. Ферменты повышают скорость реакции, так как:

А. Изменяют свободную энергию реакции

В. Уменьшают скорость обратной реакции

С. Уменьшают энергию активации

D. Изменяют состояние равновесия реакции

14. Какой оптимум рН имеет фермент пепсин:

А. 1,5-2,5 В. 4-5 С. 6-7 D. 8-9 Е. 10-11

15. Какой оптимум рН имеет фермент амилаза:

А. 1,5-2 В. 7-7,5 С. 8-9 D. 3,5-4 Е. 4,5-5

16. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов: А. 50-60°С В. 15-20°С С. 80-100°С D. 35-40°С

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА