- •Предмет- пищ химия. Основные направления пищевой химии.
- •2. Общая концепция превращения макро- и микронутриентов.
- •3. Теория выделения, фракцион-ия компонентов сырья и пищ. Систем.
- •4. Научные основы технологии пищевых добавок.
- •5. Научные основы технологии бад.
- •6. Методы исслед-ия и анализа пищ. Систем, их компонентов.
- •2.Основные категории продовольственных проблем.
- •3.Современные представления о пищевых продуктах, их классификация.
- •4. Питание. Основные группы пищевых веществ
- •5. Теория сбалансированного питания.
- •6. Теория адекватного питания.
- •7. Основы рационального питания, три принципа.
- •8 Антипищевые в-ва. Антипищ в-ва, содержащиеся в пище и пути устранения их влияния
- •11 Пищ ценность продуктов растительного происхождения и ее изменения после техн обработки
- •12. Проблема белкового дефицита на земле.
- •13. Функции аминокислот в организме.
- •14. Назаменимые аминокислоты. Пищевая и биол-ая ценность белков. Аминокилотный скор.
- •15. Новые формы белковой пищи.
- •19. Белки пищевого сырья: белки злаков.
- •19. Белки пищевого сырья: белки бобовых.
- •19. Бели пищевого сырья: белки картофеля.
- •19. Бели пищевого сырья: белки мяса.
- •19. Бели пищевого сырья: белки молока.
- •17. Превращение белков в технологическом процессе.
- •20 Метаболизм аминокислот
- •27. Усваиваемые углеводы. Физиологич-ое значение.
- •27. Неусваиваемые углеводы. Физиологическое значение.
- •27. Функции углеводов в пищевых продуктах.
- •29. Реакция гидролиза
- •29 Р. Дегидратация и термическая деградация.
- •30,31,32 Образование глюкозамина- нач стадия р. Майяра
- •35,36 Окисление альдоз в альдоновые, дикарбоновые кислоты при техн обработки.
- •21 22 23. Строение и состав липидов.
- •22. Реакции ацилглицеринов с участием сложноэфирной группы: гидролиз.
- •22. Реакции ацилглицеринов с участием сложноэфирной группы: переэтерификация.
- •23. Реакции ацилглицеринов с участием углеводородного радикала: гидрирование.
- •23. Реакции ацилглицеринов с участием углеводородного радикала: окисление. Образование первич. И вторич. Продуктов.
- •24. Пищевая порча жиров. Кислотное и иодное число. Антиоксиданты.
- •39. Водорастворимые витамины. Физиол-ое значение.
- •40. Жирорастворимые витамины. Физиологическое значение.
- •41. Потери витаминов в ходе технологической обработки.
- •42. Способы сохранения витаминов. Витаминизация пищи
- •43. Ферменты. Классификация и номенклатура.
- •43. Оксидоредуктазы.Овр-ферменты
- •44. Гидролитические ферменты.
- •48. Вода. Физические свойства и строение воды и льда.
- •45. Свободная и связанная вода.
- •46. Взаимодействие вода – растворенное вещество: с ионами.
- •46. Взаимодействие вода – растворенное вещество: с неполярными связями.
- •46. Взаимодействие вода – растворенное вещество: с полярными группами ( с образованием водородных связей ).
- •47. Активность воды.
19. Белки пищевого сырья: белки злаков.
В семенах злаков содержатся запасные белки, при прорастании семян они гидролизуются до аминокислот и используются для синтеза белков развив-ся проростка. Эти белки не имеют биологической активности. Они являются формой депонирования аминокислот необходимых для питания. На долю их приходится 80% белков зерновых культур. Они составляют основную массу растительных белков.
В белках пшеницы выделяют:
глиадин 36%
глютенин 28%
При набухании они формируют клейковину (гидротированный белковый комплекс).
Глиадин содержит большое количество индивидуальных белков с молекулярной массой 30-70 тыс. Да. Растворяется в 70 % С2Н5ОН. Содержит много глутаминовой кислоты, глутамина, пролина. Индивидуальные белки глиадина отличаются по аминокислотному составу, молекулярной массе и электрофоретной подвижностью. Методом электрофореза белки глиадина разделены на α-,β-,γ-,ώ- фракции. ώ- фракция: большая масса (64-75 тыс Да), подвижность небольшая.
Глютенин – полимер с массой 2-3 млн. Да. Состоит из множества соединенных компонентов с небольшой молекулярной массой. Полипептидные цепочки соеденены межмолекулярными дисульфидными связями [-S-S-]. Высокомолекулярные белки увеличивают водоудерживающую способности и силу теста. Клековинный комплекс пшеницы образуют протеазы, их ингибиторы, амилазы, липоксигеназы. В покоящемся семени ферменты не проявляют активности, т.к. они связаны с другими белками. При прорастании они освобождаются из комплекса, это приводит к ускорению гидролиза запасных белков. Из клейковины можно выделить белковые фракции с различной ферментативной активностью. [0,35 % сода – протеазы; 70 % этанол – β-амилаза; 75% глутатион - β-амилаза и липоксигеназа.] Протеаза ослабляет клейковину, липоксигеназа – укрепление клейковины, глутатион – м/т действовать на белковый комплекс (нарушает –S-S- связь), освобождает липоксигеназу, ингибирует кротеазу.
19. Белки пищевого сырья: белки бобовых.
Содержат 20…40 % белка с характерным аминокислотным составом. Лимитирующими аминокислотами являются S-содержащие: метионин, цистеин. Они содержатся в злаках в избытке, поэтому м/о комбинировать в питании эти белки 80% бобовых белков: албумины и глобулины.
Особенность бобовых – высокое содержание белков гликопротеидов (лектины) и ингибиторов протеолитических ферментов.
Соя – 40% белка и 20% жира. Но пищевую ценность сои, не прошедшую термообработку, низка, из-за соединения ликтинов и ингибиторов протеаз. (Ингибитор Кунитца – ингибирует трепсин и хемотрепсин.).
Лектины – 2…10 % от общего белка. Они способны вызывать склеивание эритроцитов. Это происходит при взаимодействии лектинов с углеводными комплексами эритроцитов. Некоторые лектины обладают высокой избирательностью к определенной группе крови.
Высокое содержание лектинов является токсичным для определенной группы людей. Уменьшить активность лектинов м/о нагреванием до 80 0С.