19. Бели пищевого сырья: белки молока.

Коровье молоко содержит 3..4 % белка в состав которого входит около 20 белковых компонентов. Некот из них способны вызывать аллергии (α- лактоглобулин, β-лактоглобулин, казеин).

β-лактоглобулин – термостабильный белок (до 100 ⁰С). Казеин – основной белок, это фосфопротеид, в молоке содерж-ся в форме казеиногена. Он содержит все незам-ые аминокислоты. В желудке он выпадает в осадок в форме казеина и поэтому лучше усваивается.

Молоко — это гетерогенная система, в которой в качестве дисперс­ной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды — раствор белков, лак­тозы, солей и витаминов

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновре­менным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин, вклю­чая лизин, треонин, триптофан, метионин и цистеин.

17. Превращение белков в технологическом процессе.

Нативная трехмерная структура белков поддерживается разнообра­зием внутри- и межмолекулярных сил и поперечных связей. Любое из­менение условий среды в технологических потоках производства пище­вых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекуляр­ной структуры и приводит к разрушению четвертичной, вторичной и тре­тичной структуры. Разрушение нативной структуры, сопровождающее­ся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией.

Большинство белков денатурируются в присутствии сильных минераль­ных кислот или оснований, при нагревании, охлаждении, обработке по­верхностно-активными веществами (додецилсульфатом), мочевиной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими раство рителями (этанолом, метанолом, ацетоном).

Большая часть белков денатурируется при 60—80°С, однако встреча­ются белки и термостабильные, например, α-лактоглобулин молока и α-амилазы некоторых бактерий.

При температуре от 40—60°С до 100°С со значительной скоростью про­текает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопро­вождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов — меланоидинов (реакция Майяра).

Среди продуктов термического распада белков встречаются соедине­ния, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжарива­ния в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Обработка сырья растворами щелочей широко используется при по­лучении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение рН, тем­пература и время обработки, тем выше содержание незаменимых амино­кислот в белке. Например, при повышении рН раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем умень­шается на 40%, треонина — на 26%, а валина — на 24%.

Наряду с окислительными процессами в технологических процессах, предусматривающих механические или физические воздействия на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.), протекают и другие превращения, характер которых зависит от природы, степени и способа этих воздействий. На начальных стадиях замеса хлебного теста и при измельчении семян зерна наблюдается тепловая агрегация белков, при усиленной механической обработке теста воз­ можна деструкция последних с разрывом дисульфидных и даже пептидных связей.

Агрегирующая и комплексообразующая способность белков пшени­цы является одним из важных показателей, обеспечивающих им веду­щую роль в формировании клейковины в процессе ее отмывания из муки и тестоведения.