19. Бели пищевого сырья: белки картофеля.

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1,0—2,0%) и плодах (0,4—1,0%) свидетельствует о том, что данные виды пищевого растительного сырья не играют значитель­ной роли в обеспечении белком продуктов питания. Исклю­чение составляет картофель, который, несмотря на невысокое содержа­ние белка, как источник азотистых соединений имеет более существенное значение.

Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам ку­риного яйца биологическая ценность белков картофеля равна 85%, по отношению к идеальному белку — 70%.

Белки картофеля отличаются по растворимости и компонентному составу, определяемому электрофорезом. Большая часть белков карто­феля (70%) представлена глобулинами, меньшая (30%) — альбуминами.

В клубнях картофеля, семенах японской редиски, корнях турнепса, зеленом горошке, томатах содержатся белки-ингибиторы животных протеиназ, в первую очередь трипсина и химотрипсина. По содержанию ин­гибиторов сочное растительное сырье занимает третье место после бобо­вых и злаковых.

19. Бели пищевого сырья: белки мяса.

Содержится от 11 до 21 %.

Белки мышечной ткани.

1) Меозин. 40% белков мышечной ткани. Это фибриллярный белок, состоит из 2-х навитых спиралей. Молекулярная масса 450 тыс. Да. Меозин образует толстые нити скелетной мышцы, выполняет структурную функцию, участвует в процессе мышечного сокращения. Он катализирует расщепление АТФ до АДФ.

2) Актин. 15%, существует в 2-х формах:

• Глобулярный актин G

• Фибриллярный актин F

F актин – длинная цепочка из молекул G актина, связанных в одну нить. 2 нити F актина навиваются друг на друга и образуют скрученную структуру. Актин участвует в мышечном сокращении, обладает АТФ-азной активностью.

3) Миоглобин – водорастворимый глобулярный хромопротеид. В качестве простетической группы белок содержин гемм, придающий ему красную окраску. В центре гемма содержится ион Fe²⁺. При его окислении до Fe³⁺ белок теряет биологическую активность. Одна компонентная цепь: 153 аминокислотного остатка. Вторичная структура – α-спираль. Третичная структура – α-спираль изгибается в местах изгиба остатки пролина, серина и треонина. Функция: запасание кислорода. При кислородном голодании, кислород выбрасывается из белка и поступает в митохондрии клеток, где синтезируется АТФ. Окраска мяса зависит от содержания миоглобина, сост/я гемма и других факторов. (При окислении Fe до 3+ окраска изменяется до темно- коричневой, образуется метамиоглобин). Тепловая денатурация приводит к потере способности связывать кислород и ухудшает цвет изделий.

Кислород может замещаться на различные лиганды, NO, CO. На этом основана технология окраски мяса.

Белки соединительной ткани.

Коллаген. Фибриллярный белок 1/3 белков организма человека. Фибриллы коллагена представляют собой 3 навитые полипептидные цепи, каждый из которых представляет изломанную спираль. Из коллагена образуется волокна. Содержится 35 % глицина, 11 % аланина, 21 % пролина и оксипролина.

Эластин содержит глицин, аланин, лизин. Это сеть поперечно связанных полипептидных цепей, обладает большой упругостью. Качество мяса зависит от содержания соединительной ткани. Но она полезна для увеличения моторики кишечника.

Желатин – неполноценный белок. Легко переваривается.