3. Фотопигменты сетчатки.

Определение

Фотопигмент

психологическая энциклопедия

Любое из нескольких светочувствительных химических веществ, находящихся в рецепторных клетках (палочках и колбочках) сетчатки. фотопигменты поглощают свет, и в них происходят химические изменения, которые представляют собой первую ступень в переводе световой энергии в зрительное ощущение. См. родопсин, фотопигмент палочек.

Зрительные фотопигменты

Кванты света поглощаются в рецепторах специализированными молекулами - зрительными фотопигментами. Зрительные пигменты были открыты независимо друг от друга немецкими физиологами Ф. Боллем и В. Кюне в 1877-1879 гг. Ф. Болль заметил, что выделенная из зрительного бокала лягушки сетчатка поначалу выглядит красной, а затем, выцветая на свету, становится желтой и, наконец, совсем бесцветной. В. Кюне нашел, что в нормально функционирующем глазу животного цвет сетчатки после интенсивного освещения светом восстанавливается, если животное снова поместить в темноту. На основе этих наблюдений был сделан вывод о наличии в сетчатке глаза светочувствительного вещества (пигмента), концентрация которого уменьшается на свету и восстанавливается в темноте. Зрительные пигменты - это сложные молекулы хромолипопротеидов, состоящие у позвоночных и беспозвоночных животных из двух основных частей: хромофора (красящей части молекулы, определяющей цвет рецептора при освещении) и белка (опсина). Хромофор определяет максимум и интенсивность поглощения света в пигменте и представляет собой альдегид спиртов - витаминов А1 и А2. Названия этих альдегидов - ретиналь-1 и ретиналь-2. Наличие добавочной двойной связи в ретинале-2 приводит к сдвигу максимума спектра поглощения в длинноволновую область. Ретиналь присоединяется к опсину - белковой мутации, имеющейся только в фоторецепторах. Выделяют опсин палочек - скотопсин и колбочек - фотопсин. Скотопсин состоит из 230-270 аминокислотных остатков, последовательность которых пока не определена.? О фотопсине известно мало: имеются лишь данные о его спиральной конфигурации. Собственно светопоглощающая часть молекулы пигмента, ретиналь, является разновидностью каротиноидов - пигментов, наиболее распространенных в фотосинтезирующих тканях растений и животных.

Или

Опсины (белки§ фотосинтеза§ и зрительные§ пигменты§) — группа рецепторных белков§семейства ретинолидов§ с молекулярной массой 35-55 кДа§, связанных с мембраной G-протеинов (G protein-coupled). Обнаружены в мембране галобактерий, светочувствительных§фоторецепторных§ клетках беспозвоночных и позвоночных животных (сетчатка§),фотосинтезирующих§ организмах, в светочувствительном пигменте меланофоров§ кожи земноводных, радужке лягушки и т.д. Опсины играют важную роль в зрительном§, обонятельном§ и вомероназальном§ восприятии у животных.Пять групп опсинов вовлечены в зрительный процесс, обеспечивая трансформацию сигнала от фотона§ — к электрохимическому нервному импульсу (первый шаг в процессе зрительной трансдукции). В сетчатке млекопитающих найдены и другие опсины, например меланопсин§(пигмент клеток-меланофоров§). В форме бактериородопсина§ опсины обнаружены в бактериях (эволюция опсинов). Опсины — «змеевидные» белки, связаные с G-белками§, имеют сходную, семидоменную структуру. Они выделены и исследованы у многих позвоночных и беспозвоночных животных. Опсины принадлежат к большому надсемейству эволюционно§ родственных белков, и включают зрительные§, обонятельные§ рецепторные белки, а также большое количество синаптических рецепторных молекул.

Пять групп опсинов принимают участие в процессе зрительного восприятия§, превращении света в электрохимический сигнал, и являются первым этапом в каскаде зрительной фототрансдукции§. В целом эти опсины можно разделить на две группы:

• Род-опсины§ (от Rod — палочка);

• Кон-опсины§ (от Con — колбочка);[1]

Меланопсин — представитель другой группы опсинов, обнаруженный в сетчатке млекопитающих.

• Рис. 2. Melanopsin ген. (a) Выведена последовательность аминокислоты и предсказана вторичная структура меланопсина. Заштрихованная область указывает трансмембранные области. (b) Филогенетическое дерево, сравнивающее меланопсин с представительными опсинами (opsins) позвоночных и нехарактерных разновидностей (L, чувствительных к "длинной длине волны" opsin; M1, сине-подобная — "средняя длина волны" opsin; M2, зелено-подобная — "средняя длина волны" opsin; P, шишковидныйopsin; Rh, rhodopsin; S, "короткая длина волны", чувствительны все клетки от цыпленка; VA, позвоночное животное, древнее opsin-от Атлантический лосось). (c) Hydropathy анализ для вторичного предсказания структуры. Приспособленный от Provencio и др. 1998.

Первоначально клонированный от лягушки кожный хроматофор, melanopsin ген (OPN4) имеется orthologs у многих млекопитающих разновидностях, включая мышей, обезьян, и людей (Provencio, Родригес и др. 2000). Анализ гидрофобной последовательности аминокислоты melanospin предсказывает, что 7-трансмембранная структура, обычная во всех Белках-G , которая объединила рецепторы (рис. 2a, 2c) (Provencio, Jiang и др. 1998). Мкланопсин универсален, он больше похож на беспозвоночный rhabdomeric opsins (r-opsins), чем ресничный opsins разновидностей позвоночных (c-opsins), при чём он больше, в качестве меланопсина может сигнализировать о свете посредством различных механизмов, чем используемые позвоночными палочками и колбочками фотопигменты (рис. 2b) (Provencio, Jiang и др. 1998).

Опсины и фоторецепторы

Формирование оптического изображение в процессе зрения у позвоночных животных связано с работой находящихся в сетчатке глаза колбочек§ (cone) и палочек§ (rod). Палочки продолжают работать и при очень слабых уровнях освещения (т. н. сумеречное зрение). Они чрезвычайно чувствительны и могут выдать сигнал даже при поглощении одиночныхфотонов§. Колбочки менее чувствительны свету, чем палочки. Они участвуют в цветном зрении при достаточно ярком (дневном) свете (иллюстрация 1).

• Рис. 1. Светлопольные§ изображения фоторецепторов (палочки и колбочки), выделенных из сетчатки саламандры.

В последние десятилетия получены новые результаты при исследовании процессов фототрансдукции. С конца 1970-х гг. использовались экспериментальные методы введения тонкого электрода в сетчатку, для записи потенциалов (Baylor и др., 1979a). Фоторецепторы земноводных млекопитающих (включая приматов) могут быть исследованы этим методом. Бычья сетчатка, была частым объектом в этих исследованиях, благодаря изобилию доступной ткани. Позже более популярной моделью для исследования с использованием появившихся генных методов стала мышь. В сочетании с электрофизиологическими методами, опыты на мышах с определённым геномом, дают результаты для попыток объяснения функции ключевых белков в фототрансдукции, в естественных условиях.Аррестин§ — белок сетчатки, контролирующий светочувствительность родопсина путем связывания с ним; в геноме человека ген, кодирующий аррестин, локализован на участке q24-37 хромосомы 2.

[править§]Опсины и зрительные пигменты

Опсины и другие зрительные пигменты, найдены в клетках фоторецепторов сетчатки глаза. Опсин образован в виде связки из семи трансмембранных альфа-спиралей, связанных шестью петлями. В клетках палочек молекулы опсинов (род-опсинов§) вложены в мембраны дисков, которые размещаются полностью в клетке. «Голова» N-конечной-остановки молекулы простирается внутрь диска, а «хвост» с C-радикалом простирается в цитоплазме клетки. В клетках колбочки (c кон-опсинами§)[1] диски определены плазменной мембраной клетки так, что голова N-конечной-остановки простирается вне клетки. Опсины сетчатки глаза ковалентно связаны с лизином на трансмембранной спирали, самой близкой C-конечной-остановки белка через Шиффовы основания§. Формирование изменений Шиффова основания вовлекает удаление атома кислорода от относящегося к сетчатке глаза и двух водородных атомов от свободной группы аминокислоты лизина§, давая H2O. Ретинилиден — двухосновная группа, сформированная так, что удаляет атом кислорода относящегося к сетчатке глаза, и потому опсины назвали ретинилиденовыми (retinylidene) белками. Бычий родопсин содержит 348 аминокислотных остатков. Соответствующий хромофор сетчатки глаза связывается с Lys296.

Опсины исключительно часто встречается в сетчатке глаза млекопитающих, у других групп животных дополнительно были найдены четыре хромофора с близкими свойствами. Это: (3,4)-дидегидроретиналь, (3R) — 3-гидроксиретиналь, (3S) — 3-гидроксиретиналь, и (4R) — 4-гидроксиретиналь. Много рыб и амфибий, используют также хромофор дегидроретиналь — (3,4)-дидегидроретиналь. У всех насекомых при исследовании выявлены энантиомер R 3-hydroxyretinal, за исключением хромофора dipteran, как у Cyclorrhapha, так называемых более крупных мух. Энантиомер R должен ожидаться, если 3-hydroxyretinal произведён непосредственно от каротиноидов-ксантофилов. Cyclorrhaphans, включая Дрозофилу, использование (3S) — 3-hydroxyretinal[4][5]. Кальмар светлячка, как находили, использовал (4R) — 4-h}droxyretinal.

Общие cведения о химии опсинов

Большинство опсинов — ретиноиды§. Существует множество вариантов белков-опсинов; в частности, они различны у разных видов животных. Некоторые из них приведены в следующей таблице.