– Образование сложных эфиров (этерификация):

H₂N–СН₂–СООН + Н₃С–СН₂–ОН H₂N–СН₂–СО–О–СН₂–СН₃ + Н₂О

4. Реакции по аминогруппе

– Взаимодействие с кислотами:

H₂N–СН₂–СООН + НСl  Сl^– N⁺Н₃–СН₂–СООН.

Белки

Белки – это высокомолекулярные соединения, которые при гидролизе дают набор -аминокислот. Белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R–CO–NH–R) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп аминокислот. Пример образования пептида см. выше. Для пептидной связи характерна кето-енольная таутомерия (см. выше).

Различают несколько уровней организации белковой молекулы:

1. Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура белка – это пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она образуется за счет водородных связей между пептидными группами как одной цепи, так и разных цепей. Любой участок белка имеет вторичную структуру. Важнейшими типами вторичной структуры являются -спираль, -структура (складчатая), аморфные участки.

3. Третичная структура белка – это пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи в целом, которое достигается за счет взаимодействия боковых радикалов и зависит от их типа и конформации. Третичная структура образуется за счет гидрофобных, водородных, ван-дер-ваальсовых, ковалентных (дисульфидных), электростатических связей, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура является основой функциональности белка, поэтому нарушение ее (денатурация) приводит к потере белком специфической функциональной активности.

4. Четвертичная структура характерна для тех белков, молекулы которых состоят из двух и более полипептидных цепей. Четвертичной структурой называют размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка. При образовании четвертичной структуры большое значение имеют гидрофобные взаимодействия, а также водородные связи, электростатические взаимодействия между боковыми группами.

Белки обладают следующими свойствами.

1. Амфотерные свойства белков. Кислотно-основные свойства белков определяются амино- и карбокисльной группами (см. аминокислоты).

2. Растворимость белков. Подавляющее большинство белков растворимо в воде.

3. Денатурация белка – существенное изменение третичной и частично вторичной структуры молекулы. Денатурация, как правило, сопровождается утратой белком функциональных свойств и его инактивацией. Денатурация может быть вызвана повышением температуры, воздействием реагентов (например, мочевины, органических растворителей, спиртов, муравьиной кислоты и др.), сильным изменением рН среды.

4. Гидролиз белков. Продуктами гидролиза являются пептиды и аминокислоты.

Виды заданий ЕГЭ

1. На правила ориентации в бензольном ядре

Пример 1 (блок А). При бромировании фенола избытком брома образуется

1) 2-бромфенол     2) 2,3-дибромфенол     3) 2,4,6-трибромфенол     4) 2,3,5-трибромфенол

Гидроксогруппа является ориентантом I рода. Она смещает электронную плотность к бензольному кольцу, где происходит ее перераспределение и сгущение в положениях 2,4,6. Именно в этих положениях и идут реакции замещения у ароматических соединений. Правильный ответ: 3.