Второй вопрос

По хим строению все ферменты можно разделить на две группы: однокомпонентные (простые) и двухкомпонентные (сложные). Однокомпонентные ферменты состоят целиком из белка и при полном гидролизе распадаются искл на аминокислоты. Однокомпонентными, например, являются ферменты, катализирующие различные реакции гидролиз -пепсин,трипсин,папаин,уреаза и др.

Приблизительно половина всех изученных ферментов являются двухкомпонентными, т. е. состоят из двух частей: белка и небелковой части. Белковый компонент фермента называют апоферментом, а небелковый-коферментом.Многие двухкомпонентные ферменты диссоциируют на апофермент и кофермент, и их легко можно разделить, например диализом. Однако по отдельности каждая из частей двухкомпонентного фермента не обладает каталитической активностью, возникающей лишь при присоединении кофермента к апоферменту. Химическая природа многих коферментов хорошо изучена. В их состав могут входить витамины, нуклеотиды, металлы.Важная роль витаминов в питании человека связана как раз с их участием в построении ферментов. По этой же причине многие микроэлементы являются обязательной составной частью пищевого рациона.Двухкомпонентными ферментами являются пируватдекарбоксилаза,аминотрансферазы,алкогольдегидрогеназа,каталаза и др.В состав кофермента пируватдекабоксилаза входит витамин В1,недостаток кот в пище приводит к снижению кат активности этого фермента и торможению реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты

У ферментов аминотрансфераз коферментом явл производное витамина В6.Эти ферменты кат реакции переаминирования между а/к и кетокислотами.

В состав кофермента алкогольдегидрогеназы входят 2 нуклеотида,один из кот содержит витамин РР.Этот ферменткат реакцию окисления этилового спирта до уксусного альдегида.

Коферментом каталазы явл сложное соединение,сод железо.Она кат реакцию разложения пероксида водорода на воду и кислород.

Коферменты играют роль активного центра двухкомпонентных ферментов, т. к. при образовании комплекса ES именно кофермент вступает во взаимодействие с субстратом. Известно значительное число ферментов, которые имеют один и тот же кофермент; при этом они различаются по своей специфичности. Другими словами один и тот же кофермент может соединяются с разными апоферментами,образуя при этом разные ферменты. Следовательно, белковая часть ферментов определяет их субстратную специфичность.

Третий вопрос

ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТ

1.Одной из особенностей ферментов как биологических кат явл. мощная сила их каталитического действия, в десятки и сотни тысяч раз превосходящая силу действия небиолог кат.

Пример: 2H2O2=2H2O + O2

Эта реакция может катализироваться ионами железа Fe3+, а также содержащим железо ферментом каталазой.Следовательно 1 моль железа в составе фермента каталазы более эффективен как кат разложения пероксида водорода,чем 1 моль железа в составе неорг кат.

2.Лабильность (неустойчивость) ферментов

В этом отличительном свойстве наиболее ярко проявл белковая природа фермента,молекулы кот. под влиянием разнообразных факторов способны существенно изменить свою нативную конформацию.При этом происходить изменение конформации активного центра ферментов,кот. влечёт за собой изменение его особенности присоед субстрат,а следовательно кат акт ферментов.Таким образом ферменты явл кат с регулируемой акт.