Тема №2 Биохимия аминокислот. Физико-химические свойства белков

Цель: изучить классификацию и химическое строение аминокислот, физико-химические свойства белков.

Основные фундаментальные положения

И известных аминокислот (около 200) только 20 входят в состав белков – протеиногенные аминокислоты.

По структуре различают 7 классов аминокислот: 1) алифатические; 2) оксиаминокислоты; 3) дикарбоновые и их амиды; 4) двуосновные; 5) ароматические; 6) серусодержащие и 7) иминокислоты.

По строению соединений, которые образуются в организме при расщеплении углеродной цепи аминокислот, различают глюкогенные (глюкопластичные) и кетогенные (кетопластичные) – первые могут превращаться в глюкозу, вторые – ускоряют образование кетоновых тел.

В зависимости от способности синтезироваться в организме различают заменимые (синтезируются) и незаменимые (не синтезируются в организме).

Белки уникальны по структуре. Это обусловлено различием набора аминокислот и их последовательностью в молекуле.

Белки обладают амфолитностью, растворимостью, электролитическими свойствами и отличаются в зависимости от этих свойств, а также от формы молекул.

Под действием различных денатурирующих агентов белки могут терять нативную структуру, а иногда – и восстанавливать ее.

Основные вопросы базовых дисциплин, необходимые для изучения темы

Из химии:

1. Строение атомов, химическая связь, строение молекул.

2. Учение о растворах. Коллигативные свойства растворов.

3. Электрохимия.

4. Физическая химия поверхностных явлений.

5. Физическая химия растворов ВМС.

6. α-аминокислоты, пептиды, белки.

Вопросы для изучения темы

1. Строение аминокислот: общая принципиальная и индивидуальные химические формулы.

2. Классификации аминокислот по структуре, метаболической направленности, заряду и способности синтезироваться в организме. Глюкогенные аминокислоты. Кетогенные аминокислоты.

3. Природные пептиды: их строение, свойства, значение в организме. Пептиды – гормоны; пептиды, участвующие в регуляции пищеварения; пептиды крови; нейропептиды; пептиды, участвующие в сокращении мышц; пептиды – внутренние «эндотоксины»

4. Физико-химические свойства белков: буферные свойства, электрофорез, осмос и осмотическое (онкотическое) давление.

5. Понятия: «изоэлектрическая точка» и «изоэлектрическое состояние белковой молекулы».

6. Растворимость белков. Высаливание.

7. Денатурация белка. Виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы. Конкретные примеры.

8. Хелатотерапия.

Вопросы для самоконтроля

1. Выберите из перечисленных (аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин, гистидин, аспарагиновая кислота, метионин, треонин, глутаминовая кислота, аргинин, пролин) аминокислоты семи классов и внести их в соответствующие рубрики:

а) алифатические;

б) оксиаминокислоты;

в) двуосновные;

г) дикарбоновые (и их амиды);

д) ароматические;

е) серусодержащие;

ж) иминокислоты.

2. Какие из аминокислот при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их обмена превращаются в глюкозу?

3. Какие из аминокислот, являясь глюкопластичными, могут ускорять образование кетоновых тел?

4. Выберите из перечисленных (треонин, валин, гистидин, лейцин, аланин, глицин, гистидин, триптофан, фенилаланин, аргинин, тирозин, изолейцин) глюко- и кетопластичные аминокислоты.

5. Запишите аминокислоты в следующем порядке: а) заменимые; б) незаменимые.

6. Какие аминокислоты в растворе имеют кислую реакцию, почему?

а) аланин;

б) валин;

в) глутаминовая кислота;

г) аспарагиновая кислота;

д) лейцин?

7. Какие аминокислоты в растворе имеют основную реакцию, почему?

а) лейцин;

б) треонин;

в) гистидин;

г) лизин;

д) метионин;

е) гидроксилизин;

ж) аргинин.

8. Каковы пределы молекулярной массы для одноцепочечных и многоцепочечных олигомерных белков?

9. Чем обусловлены электролитические свойства белков? Почему при одинаковой реакции среды молекула белка заряжена положительно или отрицательно в зависимости от вида белка?

10. Напишите функциональные группы, обуславливающие амфолитную природу белковой молекулы: важнейшие и второстепенные.

11. Определите понятие: «изоэлектрическая точка» и «изоэлектрическое состояние белковой молекулы».

12. В каком направлении в поле постоянного тока движется молекула лизина при рН электролита: 5,8; 8,7; соответствующем изоэлектрическому состоянию?

13. Перечислите, какими факторами определяется растворимость белка.

14. Как можно снизить растворимость белка? Что называют «высаливанием» белка? В каких целях его используют?

15. Что такое онкотическое давление?

16. Назовите причины и механизм развития «безбелковых» отеков.