Ситуационные задачи

1. Вычислите (в нм) длину спирализованных по типу -спиралей участков полипептидной цепи, содержащей 140 аминокислотных остатков, если известно, что неспирализованные участки содержат 35 аминокислотных остатков и что вся цепь вытянута в длину.

2. Вычислите, какой процент составляет неспирализованный участок цепи полипептида, если известно, что полипептид содержит 140 аминокислотных остатков и что длина полностью вытянутых спирализованных участков составляет 4,5 нм.

3. В каком участке изображенного ниже полипептида могли бы находиться точки изгибов, какие участки могли бы иметь спиралевидную конфигурацию?

Ала-гли-тир-про-мет-фен-цис-ала-цис-ала-гис-ала-цис-фен-гис-про-гис-ала

4. Какими способами может образоваться сополимер из следующих пептидов?

а)ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре; б) лиз-глу-цис-арг-гли-тре-глу-сер;

5. Из 2 мл биологической жидкости полностью осажден белок. Методом Къельдаля в осадке обнаружено 3 мг азота. Каково процентное содержание белка в исследуемой жидкости?

6. Исследуемая жидкость при нагревании с нингидрином приобретает фиолетовое окрашивание. Содержатся ли в растворе белки?

7. Какое из указанных веществ является пептидом? Дайте ему название.

а) H₂N–C(O)–O–CH₂–CH₂

б) H₂N–C(O)–NH₂

в) H₂N-СH₂-CO-NH-CH(CH₃)-CO-NH-CH(CH₂-CООH)-CO-NH-CH(CH₃)-СOOH

8. Сколько различных трипептидов можно синтезировать из аминокислот глицина, валина и серина, если использовать каждую аминокислоту один раз?

9. Какова роль различных связей и взаимодействий в молекуле белка – ковалентных (А), ионных связей и гидрофобных взаимодействий (Б), внутримолекулярных водородных связей (В), межмолекулярных водородных связей (Г):

а) соединение белковой и небелковой составляющей в молекулах липопротеидов;

б) присоединение аминокислот в белковой молекуле;

в) обеспечение складчатой -структуры полипептидной цепи;

г) обеспечение -конфигурации полипептидной цепи?

10.Рассчитайте, сколько пептидов может быть получено: из пяти разных аминокислот; из пяти аминокислот, две из которых одинаковые; из семи аминокислот, три из которых одинаковые?

11.Какие из перечисленных ниже пептидов будут давать положительную ксантопротеиновую реакцию (стрелки в формуле грамицидина S направлены к аминокислотам, аминогруппы которых участвуют в построении пептидных связей)? Ответ обоснуйте. Какой биологической активностью обладает грамицидин S и глутатион?

12.Какие из пептидов, приведенных ниже, будут давать положительную реакцию Фоля (сульфгидрильную реакцию)? Ответ обоснуйте.

а) Ala–Cys–Phe–Cys;

б) Gly–Val–Gly–Ser–Ala;

в) Ser–Ala–Met–Pro;

г) Gly–Cys–Cys–Ala–Ala.

13.Содержание азота в осадке, полученном при кипячении 5 мл исследуемой жидкости, равно 2,3 мг. В надосадочной жидкости, по данным биуретовой пробы, оставался белок, который осадили добавлением ТХУ (трихлоруксусной кислоты). В осадке, полученном из 5 мл жидкости после добавления ТХУ, найдено 0,1 мг азота. Какова концентрация белка в исследуемой жидкости, какая часть белка осаждается при кипячении (выразить в мг/мл, г/л, мг/% и %)?

14.Какие из приведенных свойств характерны для белков:

а) коллоидные;

б) независимость от изменения рН и повышения температуры;

в) обусловленность специфических свойств аминокислот наличием пептидных связей в них;

г) высокая специфичность первичной структуры;

д) закономерный характер расположения аминокислот в полипептидных цепях;

е) незначительное количество в белковых молекулах иных ковалентных связей, кроме пептидных?

15.Вычислите длину (в нанометрах) полипептидной цепи, содержащей 105 аминокислотных остатков, если: вся цепь целиком представлена a-спиралью; цепь полностью вытянута; спираль составляет 20% цепи.