Вопросы для изучения темы

1. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии среди других биологических дисциплин, основные разделы и направления в биохимии.

2. Методические подходы и уровни биохимических исследований.

3. Методы выделения и очистки белков. Очистка белков избирательной денатурацией. Высаливание. Гель-фильтрация. Ультрацентрифугирование. Электрофорез белков.

4. Содержание азота в белках. Принцип количественного определения белка по Къельдалю.

5. Живой организм и клетка с точки зрения биохимии. Общая структурная характеристика клетки. Клетки прокариотические и эукариотические. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток: органеллы → надмолекулярные структуры (рибосомы, хроматин, микротрубочки) → макромолекулы (белки, ДНК) → строительные блоки (аминокислоты, глюкоза).

6. Белки: определение, функции. Понятие о «нативном белке».

7. Классификации белков по: молекулярной массе; форме молекул; химическому строению; выполняемым функциям; локализации в клетке; локализации в организме; возможности адаптивно регулировать количество данных белков; продолжительности жизни в клетке; схожим участкам первичной структуры и родственным функциям.

8. Пространственная структура белковых молекул. Виды химических связей, обеспечивающие разные уровни организации белковой молекулы. Химизм. Перечислите связи в порядке их прочности.

а) Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры.

б) Вторичная структура белка.

в) Третичная структура белка.

г) Четвертичная структура белка. Зависимость биологических свойств белков от вторичной и третичной структуры.

9. Фибриллярные белки. Структура и функции фибриллярных белков на примере α-кератина, β-кератина, фиброина, коллагена, эластина.

10. Глобулярные белки. Структура и функции глобулярных белков на примере гемоглобина, миоглобина, цитохрома с, лизоцима, денатурированного альбумина, нативного альбумина.

Вопросы для самоконтроля

1. Выберите то, что относится к задачам биохимии:

а) изучение структуры органов;

б) изучение структуры и функции мембран;

в) изучение структуры и функции биополимеров;

г) изучение структуры поливинилстирола;

д) изучение функции витаминов;

е) изучение превращений глюкозы в организме;

ж) изучение окислительно-восстановительных процессов в мышцах;

з) изучение механизма всасывания аминокислот;

и) изучение распада радиоизотопа серы;

к) изучение процессов высвобождения энергии из глюкозы в печени.

2. Выберите обязательные признаки живой системы:

а) способность перемещаться в пространстве;

б) распространять звуковые волны;

в) извлекать из среды химические вещества;

г) воспроизводить живые системы, идентичные по форме и свойствам;

д) содержать молекулы только в свободном состоянии;

е) производить работу без притока энергии;

ж) иметь сложные надмолекулярные структуры;

з) состоять только из бесклеточного материала;

и) не содержат клеток, имеющих митохондрии.

3. Подберите к названиям надмолекулярных образований свойственные им функции:

А – ядро;

Б – аппарат Гольджи;

В – плазмолемма;

Г – митохондрии;

Д – рибосомы;

Е – лизосомы.

а) выделение клетки в пространстве и образование компартментов;

б) биогенез мембран и лизосом, синтез глико- и фосфолипидов;

в) переваривание сложных молекул и посторонних частиц;

г) локализация носителей генетической информации;

д) энергетический блок;

е) место реализации генетической информации.

4. Составьте из приведенных фрагментов определение белковой молекулы: «Молекула» белка - это разветвленный полимер; гетерополимер, включающий остатки аминокислот и углеводов; линейный полимер из аминокислот; линейный полимер или сополимер из аминокислот, соединенных карбамидными связями; линейный полимер, отличающийся плоской структурой; характеризующийся трехмерной пространственной организацией; с периодическим включением в цепь остатков жирных кислот; в которой различают три уровня и для которого характерна способность объединяться в надмолекулярные образования – четвертичный уровень организации.

5. Перечислите функции белков и приведите примеры.

6. Как классифицируют белки?

7. Какие вещества дают положительную биуретовую реакцию:

а) все аминокислоты;

б) глутатион;

в) дипептиды;

г) трипептиды и белки?

8. С какими соединениями нингидриновый реактив дает цветную реакцию:

а) полисахаридами;

б) моносахаридами;

в) липидами;

г) -аминокислотами;

д) нуклеиновыми кислотами?

9. Содержание азота в белках?

10. Выпишите в виде таблицы типы химических связей, обеспечивающие разные уровни организации белковой молекулы.

11. Перечислите типы связей в молекуле белка в порядке уменьшения их прочности.

12. Определите понятие «первичная структура белка».

13. Какова роль ковалентных связей в белках:

а) соединяют белковый и небелковый компоненты в липопротеидах;

б) поддерживают -спиралевидную конфигурацию полипептидной цепи;

в) используются при соединении аминокислот в белковой молекуле?

14. Запишите карбамидную связь химическими символами.

15. Напишите структурные формулы дипептидов, образованных из глицина и аланина.

16. Напишите схематическую формулу полипептида с N-концевым остатком аланина и С-концевым – глицина и наоборот.

17. Напишите структурные формулы фенилаланиласпарагилгистидина, гистидилаланилизолейцилтирозина, изолейцилпролилцистина, цистеинилглутамина, тирозиласпарагинилтриптофана.

18. Напишите фрагмент полипептида с внутрицепочечной дисульфидной связью, включающего один остаток гистидина, два остатка аланина, три остатка цистеина и один остаток глицина (последовательность произвольна) и запишите его полное название. Назовите С- и N-концевые аминокислоты

19. Назовите типы вторичной укладки белка.

20. Что представляет собой водородная связь? Какие химические элементы и белковые группировки способны к образованию водородных связей?

21. На чем основан принцип деления белков на глобулярные и фибриллярные?

22. «Третичная структура белка», связи, ее обеспечивающие.

23. Что представляет собой четвертичная структура белка?

24. Что такое «нативный белок»?

25. Дополните утверждение: «Денатурация белка – результат нарушения ______ уровней организации его молекулы, сопровождающегося разрывом ______ связей при сохранении ______ структуры».

26. Перечислите виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы, и приведите конкретные примеры.

27. Какая структура укладки белка характерна для: нативного альбумина, денатурированного альбумина, гемоглобина, коллагена?

28. Как используется в медицине свойство белка связывать тяжелые металлы?