Тема №5 Общие свойства и классификация ферментов

Цель: изучить классификацию, номенклатуру, отличительные свойства ферментов, типы специфичности, зависимости активности ферментов от параметров среды.

Основные фундаментальные положения

Все реакции обмена катализируются, а биологические катализаторы – ферменты – являются по природе белками: простыми или сложными.

Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам или катализируемым реакциям. Различают несколько типов специфичности.

Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов (концентрации субстрата, количества фермента, рН-среды, температуры), что можно отобразить графически.

Константа Михаэлиса позволяет по экспериментальным данным судить о сродстве фермента и субстрата.

Об активности ферментов судят либо по степени убыли реагирующих веществ, либо по приросту содержания продуктов катализируемой реакции. Активность энзимов выражается в различных единицах измерения.

Номенклатура и классификация ферментов являются функциональными и основаны на типах катализируемых реакций.

Основные вопросы базовых дисциплин, необходимые для изучения темы

Из химии:

1. Физико-химические основы кинетики биохимических реакций.

2. Физико-химические свойства белков, пространственное строение молекул. Конформации. Конфигурации.

Вопросы для изучения темы

1. Понятие о ферментах. Строение ферментов. Сходство и различие между ферментами и неорганическими катализаторами.

2. Основные свойства ферментов.

3. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата, количества фермента, рН-среды, температуры, продуктов реакции. Значение константы Михаэлиса.

4. Методы определения и единицы активности фермента.

5. Специфичность действия ферментов.

6. Классификация и номенклатура ферментов. Типы катализируемых реакций.

Вопросы для самоконтроля

1. Выберите утверждения, доказывающие белковую природу энзимов:

а) энзим катализирует реакцию, изменяя концентрацию взаимодействующих веществ;

б) активность энзима зависит от температуры и рН среды;

в) ферменты утрачивают активность при действии денатурирующих агентов;

г) активность энзима пропорциональна концентрации реагирующих веществ;

д) энзимы в чистом виде дают положительную биуретовую реакцию;

е) энзимы в чистом виде дают положительную нингидриновую реакцию;

ж) ферменты осаждаются при высоких концентрациях нейтральных солей;

з) ферменты растворимы при низкой ионной силе;

и) в гидролизате очищенного энзима всегда присутствует смесь аминокислот.

2. Дополните фразу: «Фермент ускоряет реакцию, но не входит в ______».

3. Перечислите отличительные свойства ферментов.

4. Что изучает кинетика ферментативных реакций?

5. Как судят о скорости ферментативной реакции?

6. Какими единицами принято выражать активность фермента?

7. Как по константе Михаэлиса судят о степени сродства энзима к субстрату? Дайте биологическую интерпретацию высокому и низкому значению константы Михаэлиса.

8. Перечислите виды специфичности ферментов. Приведите примеры.

9. Классификация ферментов основана на:

а) природе субстрата;

б) природе химических связей;

в) растворимости субстратов;

г) характере взаимодействия фермент-субстрат;

д) типе химической реакции, катализируемой ферментом;

е) молекулярной массе субстрата или фермента.

10. Перечислите классы химических реакций, протекающих в живом организме.

11. Энзим катализирует гидролитическое расщепление уксусного эфира масляной кислоты. Назовите класс, к которому он относится.

12. Энзим катализирует реакцию, в которой субстрат является донором водорода. Определите класс и дайте общее название.

13. Энзим катализирует окислительно-восстановительную реакцию. К какому классу он относится, какие дополнительные данные необходимы для определения подкласса?

14. Энзим катализирует перенос метильной группы от донора к акцептору. Назовите класс энзима и его общее наименование.

15. Назовите функцию карбоксилтрансфераз.

16. Энзим катализирует перенос остатка фосфорной кислоты от донора на молекулу акцептора. Назовите класс и общее наименование подкласса.

17. Энзим катализирует гидролитическое отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле глюкозо-6-фосфата. Назовите класс и дайте рабочее имя.

18. Энзим катализирует гидролитическое расщепление пептидной связи в белковых молекулах. Назовите класс фермента и рабочее имя.

19. Энзим катализирует расщепление пептидной связи в пептидах. Назовите класс и рабочее имя.

20. Энзим катализирует разрыв эфирных связей в триацилглицериде (нейтральный жир). Назовите класс и рабочее имя энзима.

21. Энзим катализирует гидролиз связи С-С. Назовите класс и подкласс.

22. Энзим катализирует негидролитический разрыв связи С-О. Назовите класс и подкласс.

23. Назовите класс энзима, катализирующего превращение D-аланина в L-аланин и его общее наименование.

24. Назовите класс и общее наименование энзима, катализирующего превращения УДФ-галактозы в УДФ-глюкозу.

25. Энзим катализирует образование С-О, С-S, C-N, C-C и фосфоэфирных связей. К какому классу он относится?