13.3. Особенности строения белков

Белками называются сложные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных между собой вторичными амидными связями. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Различные молекулы белков с химической точки зрения отличаются друг от друга количественным, качественным составом и порядком аминокислотных остатков полипептидной цепи. Структура цепи, определяемая этими факторами называется первичной структурой белка.

На физические, химические и физико-химические свойства пептидов и белков большое влияние оказывает пространственная конфигурация молекулы, которая описывается вторичной и третичной структурой.

Вторичная структура для большинства белков имеет спиралевидный характер, т.е. полипептидная цепь закручивается в спираль таким образом, что на один виток приходится 3,6 остатка аминокислоты.

В макромолекулах белков обычно, наблюдается чередование спирализованных и неспирализованных участков.

Третичная структура белка представляет собой пространственное расположение спирализованных и неспирализованных участков полипептидной цепи. Связи, определяющие третичную структуру, возникают между функциональными группами боковых радикалов пептидной цепи (водородные, дисульфидные, эфирные, солеобразующие и др.).

Четвертичная структура возникает за счет образования водородных связей, солевых мостиков и т.д. Четвертичная структура между полностью сформировавшимися молекулами характерна для гемоглобина крови (межмолекулярное взаимодействие позволяет получить структуру, состоящую из 4-х полноценных белковых молекул).

Строение белковой молекулы в природных условиях называется нативной структурой белка.

Любое изменении природной структуры белка называется денатурацией. Обратимая денатурация может быть вызвана солями щелочных металлов или аммония, мочевиной и т.д. Необратимая денатурация происходит под действием солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также высокой температуры

Белки разделяют на протеины (альбумины, глобулины и т.д.), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и какие-либо другие вещества, например углеводы, гетероциклические соединения, фосфорную кислоту и др. К протеидам относятся нуклеопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и т.д.

В последнее время белки классифицируются преимущественно по их функциям в организмах:

- Резервные белки (альбумин яйца, казеин молока, глиадин пшеницы, ферритин селезенки и др.)

- Структурные белки (миозин мышц, кератин волос, эластин связок и т.д.)

- Белки, управляющие метаболизмом (ферменты, гормоны, иммунопротеины, транспортные белки, фото- и хеморецепторы)

Белковую природу имеют многочисленные ферменты, которые катализируют реакции определенного типа. Ферментам свойственна высокая избирательность, наибольшая активность при нормальной температуре организма, зависимость ферментной активности от pH. Ферменты разделяются на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные процессы.

2. Трансферазы – катализируют перенос химических групп (радикалов).

3. Гидролазы – катализируют гидролитические процессы.

4. Лиазы – обеспечивают присоединение по двойным связям или их образование.

5. Изомеразы – участвуют в процессах изомеризации.

6. Синтетазы – обеспечивают реакции конденсации двух молекул с участием фосфатных групп.

Для обеспечения каталитической функции многие ферменты содержат в молекуле небелковую часть – кофактор. Кофакторами могут быть органические вещества, а также атомы металлов или неметаллов.