Влияние температуры на скорость реакции. Энергия активации.

Любые химические взаимодействия происходят тогда, когда возникают условия для перераспределения электронной плотности сталкивающихся частиц. Этот процесс требует затрат времени и энергии.

Представление о ходе реакции даёт теория переходного состояния, по которой в химической системе взаимодействия выделяют 3 последовательных состояния: [исходное][переходное][конечное].

Переходное состояние отвечает образованию активированного комплекса – промежуточной конфигурации атомов, в которой старые связи ослаблены, но формируются новые связи. Активированный комплекс существует очень короткое время порядка 10^-13 секунд и может превращаться в конечные продукты либо распадается с образованием исходных веществ.

Образование активированного комплекса требует затрат энергии, поэтому в химическое взаимодействие вступают только те частицы, которые обладают избыточной энергией по сравнению со средней энергией системы. Такие частицы называются активными.

Энергия, необходимая для перехода веществ в состояние активированного комплекса называется энергией активации (Е_а).

Чем меньше энергия активации, тем больше скорость реакции.

Величина энергии активации зависит от:

1. природы реагирующих веществ;

2. условий проведения реакции;

3. присутствия катализатора.

Не зависит от концентрации реагирующих веществ.

Энергия активации служит характеристикой каждой конкретной реакции в данных условиях взаимодействия.

А₂+В₂=2АВ

начальное состояние: А-А+В-В (по вертикали)активированный комплекс, E_max (все четыре буквы в квадрат и соединить точками)=конечное состояние 2А-В. Графически: (график: по вертикали E, кДж; по горизонтали – ход реакции; рисуешь график).

Энергия активации – это своеобразный энергетический барьер, ограничивающий протекание реакции, т.е. превращение начальных веществ в конечные. Преодолеть его могут только активные частицы, обладающие достаточным запасом энергии.

Увеличить скорость реакции можно путём уменьшения энергии активации. Уменьшить энергию активации можно двумя способами:

1. сообщением начальной системе дополнительной энергии в виде тепловой, т.е. нагреванием;

2. введением в систему катализаторов, образующих с реагирующими веществами промежуточных комплексов пониженного уровня энергии.

Зависимость скорости реакции от энергии активации определяется уравнением Аррениуса:

К=А·е^(-((Еа)/(RТ))), где:

Е_а – энергия активации (кДж·моль^-1);

R – универсальная газовая постоянная;

Т – температура в К;

К – константа скорости реакции;

е – основание натурального логарифма (=2,718);

А – постоянная Аррениуса, характеризующая природу реагирующих веществ и вероятность их столкновения при данной температуре.

Уравнение показывает, что скорость реакции очень чувствительна к изменению энергии активации, а, значит, и к температуре, т.к. энергия активации входит в показатель степени.

Если Е_а лежит в интервале значений 84–170 кДж·моль^-1, то выполняется

правило Вант-Гоффа: при увеличении температуры на каждые 10С скорость большинства гомогенных химических реакций возрастает в 2–4 раза.

V_t2=V_t1·^((t₂-t₁)/10), где:

 - температурный коэффициент Вант–Гоффа, показывающий, во сколько раз изменится скорость реакции при увеличении температуры на 10С (2-4).

Для некоторых биохимических процессов (денатурация белков) температурный коэффициент по значению выше (7-8), что означает сверхчувствительность процессов к изменениям температуры.

Температурные границы жизни лежат в пределах от 10 до 50С. Это обусловлено денатурационными изменениями в белковых молекулах и инактивацией ферментов.

Графическая зависимость активности ферментов от температуры в общем случае имеет вид: (график: по верт. E_акт, по горизонтали t; на 37-40 по Цельсию приходится максимум кривой).