1.2.2. Рис. 11.1. Строение искусственного антигена Природные антигены

К природным антигенам относятся все белки организма, которые являются выражением генетической информации. Таким образом, сюда относятся белки биологических жидкостей, клеточных структур, и в первую очередь плазматических мембран. Примером служат групповые антигены крови (Рис. 11 .2). Все они являются производными основной структуры, называемой глобозидом (продукт гена Н). В ней есть концевой остаток галактозы, к которому могут присоединяться сахара под действием специфической гликозилтрансферазы, являющейся выражением гена, соответствующего данной группе крови. Так, ген Н контролирует синтез фукозилтрансферазы, ген I^А — синтез N-галактозаминилтрансферазы, а ген I^В — синтез галактозилтрансферазы. Другие природные антигены происходят от основного комплекса гистосовместимости, который расположен на хромосоме VI. К его основным компонентам относятся гены, отвечающие за систему антигенно в лейкоцитов человека и расположенные в локусах А, В и С. Локусы А и В определяют по 15 специфичностей, а локус С — пять. Каждый локус содержит аллели, обозначенные индексом w и числовым кодом.

Рис. 11.2. Групповые антигены крови

Выражение генов А, В и С представляет собой трансмембранный гликопротеин с молекулярной массой 43000, который нековалентно связан с ₂-микрогло-булином (молекулярная масса 12000), локализованным периферийно. Этот белок кодируется другим геном. Антигены лейкоцитов человека играют важную роль при трансплантации органов, и это обстоятельство положило начало изучению их с биохимической точки зрения

1.2.3.Чужие антигены

Примерами чужих антигенов служат два белка вируса гриппа, расположенные на поверхности вириона — нейраминидаза и гемагглютинин. Они проникают в организм и вызывают образование специфических антител.

1.3.Иммуноглобулины

1.3.1.Идентичность антител и иммуноглобулинов

Антитела к различным антигенам представляют собой довольно однородную группу белков, которые при электрофорезе при рН 8,6 образуют так называемую зону -глобулинов. Отдельные компоненты этой смеси были выделены и названы иммуноглобулинами G, А, М, D и Е, сокращенно IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Впоследствии обнаружили, что молекула каждого иммуноглобулина представляет собой тетрамер, образованный четырьмя полипеп-тидными цепями. Эти цепи попарно идентичны и называются легкой L- (существует в двух видах —  и ) и тяжелой Н-цепями (пять видов — , , ,  и ). Классификация иммуноглобулинов основана на типе тяжелой цепи. В зависимости от вида Н-цепь содержит разное число аминокислотных остатков (их последовательность установлена) и, следовательно, имеет различную молекулярную массу (50000-70000), а для L-цепей — 22500. Иммуноглобулины существуют в виде мономеров, димеров и тримеров (IgA) или пентамеров (IgM). Их состав, содержание в сыворотке и полупериод жизни приведены в таблице.

Табл. 11.1. Состав некоторые свойства иммуноглобулинов

Тип	Состав	Молекулярная масса·10–3	Содержание в сыворотке крови, г/л	Полупериод жизни, сут
IgC	22 22	143–149	9–15	23
IgM	22)5 22)5	800–950	0.7–1.8	5.1
IgA	22)1–3 22)1–3	158–162	1.5–2.6	5.8
IgD	22 22	175–180	0.03	2.8
IgE	22 22	185–190	0.05	2.5