1. При растворении в воде белка, содержащего аминокислоты лизин, аспартат и гистидин, молекула белка приобретает отрицательный заряд. Что можно сказать о его аминокислотном составе?

+ а. лизина меньше, чем аспартата г. гистидина больше, чем аспартата

б. аспартата меньше, чем лизина д. содержание лизина и аспартата

в. гистидина больше, чем лизина равное.

2. При растворении в воде молекулы белка приобретают положительный заряд.

Как это свойство белка выразить с помощью значения рI ?

+ а. рI > 7 г. pI < 3

б. pI = 7 д. по знаку заряда нельзя судить об

в. pI< 7 интервале значения рI.

3. При растворении в воде белка, содержащего аминокислоты глутамат, аргинин, валин, молекулы белка приобрели положительный заряд. Что можно сказать о аминокислотном составе белка ?

а. глутамата больше, чем аргинина + г. аргинина больше, чем глутамата

б. валина меньше, чем глутамата д. аргинина и глутамата одинаковое

в. валина больше, чем глутамата количество

4. У белка крови альбумина значение величины рI равно 4,6. Это означает, что в водном растворе

+ а. белок заряжен отрицательно г. знак заряда может быть любой

б. белок заряжен положительно д. знак заряда определить невозможно

в. белок не имеет заряда

5. Сходство ферментов с неорганическими катализаторами заключается в том,

что

а. фермент обладает высокой специфичностью

б. скорость ферментативной реакции регулируется

в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется

+ г. в ходе катализа энергия системы остается постоянной

д . в ходе катализа направление химической реакции изменяется

6.Отличие ферментов от неорганических катализаторов заключается в том, что

( 2 ответа ):

+ а. фермент обладает высокой специфичностью

+ б. скорость ферментативной реакции регулируется

в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется

г. ферменты катализируют энергетически невозможные реакции

д. в ходе катализа направление химической реакции изменяется

7. Объясняя строение фермента, упомянули термины « кофактор и кофермент».

Следует уточнить:

+а. кофактор и кофермент находятся вне активного центра

б. только кофактор находится в активном центре

в. только кофермент находится в активном центре

г. кофактор и кофермент находятся в активном центре

д. кофермент находится вне активного центра

8. По определению : «Денатурация белка-это

а. потеря растворимости г. изменение пространственной

б. гидролиз всех пептидных связей структуры

в. частичный протеолиз +д. потеря природных свойств белка.

8. Обсуждая функции белка, применили термин «апофермент». Что имели ввиду:

а. сложный белок-фермент + г. белковую часть фермента

б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент.

в. небелковую часть фермента

10. Активный центр сложного белка-фермента включает в себя участки:

а. только каталитический г. субстратный и аллостерический

б. только субстратный д. каталитический и аллостерический

+ в. субстратный и каталитический

11. В основу понятия «специфичность» фермента положены:

а. тип реакции г. строение продукта реакции

б. строение субстрата д. тип реакции, строение субстрата

+в. тип реакции и строение субстрата и продукта реакции.

12. При изучении свойств фермента обнаружили, что он действует на субстраты одного химического класса, имеющие сходное пространственное строение. Как определить вид возможной специфичности:

а. абсолютная + г. групповая, стереоспецифичность

б. группова я (относительная) д. абсолютная, стероспецифичность

в.стереоспецифичность

13. Теория « индуцированного изменения пространственной конфигурации фермента и субстрата» в процессе их взаимодействия выдвинута ученым

+ а . Кошландом г . Ментен

б. Лоури д. Фишером

в. Михаэлисом

14. Характеризуя белок, применили термин «холофермент». Что имели ввиду : это

+ а. сложный белок-фермент г. белковую часть фермента

б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент

в. небелковую часть фермента

15. Деление ферментов на классы основано на :

а. строении субстрата г. природе кофермента

б. строении продукта реакции д. типе реакции и природе кофермента

+в. типе катализируемой реакции

16. Ферменты, содержащие в активном центре ионы железа, дезактивируются под влиянием иона цианида . Определите тип ингибирования :

а. конкурентный в. неспецифический

б. неконкурентный +г. специфический

16. Вещество «эффектор, модулятор» действует на участок фермента :

а. субстратный г. субстратный и аллостерический

б. каталитический д. субстратный и каталитический

+ в. аллостерический

18. Дополните выражение, используйте два ключевых слова( в нужном падеже).

Ключевые слова:

а третичная б. вторичная в. первичная г. единичные

д.множественный е. коллективный

« Изоферменты- это----- 1д --------- формы фермента, которые отличаются------2в-----

структурой белка»

19. Лекарственный препарат – конкурентный ингибитор в отношении фермента. Для доказательства его действия исследовали значение константы Михаэлиса. Ваше мнение:

+ а. значение Км увеличилось г. значение Км зависит от концентрации

б. значение Км уменьшилось препарата

в. значение Км не изменилось д. не нужно было определять Км

20. Малоновая( пропандиовая) кислота ингибирует реакцию окисления янтарной

( бутандиовой) кислоты. Этот тип ингибирования относится к:

а. неконкурентному г. неконкурентному, необратимому

б. конкурентному д. конкурентному, необратимому

+ в. конкурентному обратимому

21. Лекарственные препараты – антиметаболиты - действуют на ферменты по

механизму:

а. неконкурентного ингибирования + г. конкурентного ингибирования

б. аллостерического ингибирования д. неспецифического ингибирования

в. аллостерической активации

22. Изоферменты одного фермента состоит из двух различных субъединиц.

Сколько существует таких изоферментов:

а. 5 б. 4 + в. 3 г.. 2 д. 1

23. Механизм ферментативной реакции состоит из этапов

1-в---->- 2--а----> 3----б----> 4--д-----> 5

Поставьте соответствующие буквенные обозначения вместо цифр:

а SE б. S*E в. S + E г. P + E д. PE

( S - субстрат, P- продукт, E- фермент)

24. Какой механизм активации фермента представлен на схеме :

Профермент ——>фермент.

а. аллостерический г. полный протеолиз

б. фосфорилирование/ дефосфорилирование +д. частичный протеолиз

в. белок-белковое взаимодействие

25. Регуляторный фермент участвует в метаболической цепи энергетического

обмена. При увеличении содержания АДФ его активность увеличивается.

Механизм активации:

а. частичный протеолиз

б. белок-белковое взаимодействие

в. полный протеолиз

г. фосфорилирование/дефосфорилирование

+ д. аллостерический

26. Активацию ферментов путем фосфорилирования осуществляют

а. протеинфосфатазы г. цАМФ

+ б. протеинкиназы д. аллостерические эффекторы ( модуляторы)

в. протеолитические ферменты

27. Активация фермента путем ассоциации/диссоциации протомеров

осуществляется с помощью особых регуляторов, которыми являются:

а. протеинфосфатазы + г. цАМФ

б. протеинкиназы д. аллостерические эффекторы ( модуляторы)

в. протеолитические ферменты

28. Гормон действует на рецептор, который связан с G –белком. Какие

внутриклеточные регуляторы будут передавать гормональный сигнал?

Ключевые слова: 1. цАМФ 2. цГМФ 3. ИТФ 4 . ДАГ

+ а. 1,2,3,4 б. 1,2,3 в. 1, 3, 4 г. 2,3.4. д. 1,2

29. Кодовый номер фермента КФ 6.2.1.1 Класс:

а. изомераза г. лиаза

б. трансфераза д. изомераза

+ в. лигаза

29. Кодовый номер фермента КФ 2.1.3.3. К какому классу относится фермент :

а. оксидоредуктаза + г.трансфераза

б. лиаза д. гидролаза

в.лигаза

31. Кодовоый номер фермента КФ 4.2.1.30. Субстрат- глицерол. Какое ему соот- ветствует рабочее название:

а. глицеролкиназа г. глицеролфосфатаза.

б. глицеролдегидрогеназа д .глицеролфосфат-ацилтрансфераза

+ в. глицерол-гидролиаза

32.Фермент является представителем класса «изомеразы». Какое числовое значение надо поставить в коде КФ . . . . для обозначения класса фермента.

а. 1 б. 2 в.3 г.4 + д.5 е. 6

33. Какой витамин выполняет функцию кофермента в составе аминотрансферазы- фермента, переносящего аминогруппы.

а. РР б. В1 в. В12 + г. В6 д. фолиевая кислота

34. Какой витамин-кофермент находится в составе фермента,

участвующего в изомеризации углеродного скелета биоактивного соединения :

а. РР + б. В 12 в. В2 г .В6 д. фолиевая кислота

35.. Какой витамин-кофермент находится в составе фермента ,

участвующего в декарбоксилировании альфа-кетокислот :

а. В 12 б. В 2 + в. В1 г .В6 д. фолиевая кислота

36. Фермент является представителем класса «оксидоредуктазы». Какое числовое значение надо поставить в коде КФ . . . . для обозначения класса фермента.

а. 1 б. 2 в.3 + г.4 д.5 е. 6

36. Рабочее название фермента фумаратредуктаза. Какую реакцию катализирует этот фермент?

+а. окисление сукцината г. окисление фумарата

б. гидратация фумарата д. декарбоксилирование сукцината

в. восстановление сукцината

38. Рабочее название фермента фосфоенолпируваткиназа. Класс фермента :

+ а. синтетаза г. трансфераза

б. лигаза д. лиаза

в.изомераза

39. Рабочее название фермента L- малат:гидролиаза. Какую реакцию

катализирует этот фермент

а. присоединение воды к яблочной кислоте

+ б. отщепление воды от яблочной кислоты

в изомеризация яблочной кислоты из одной стереоформы в другую

г. перенос (ОН) -группы на другой субстрат

д. окисление яблочной кислоты

40. Какой витамин может быть в составе кофермента оксидоредуктазы:

+а. РР б. В1 в. В12 г.В6 д. фолиевая кислота

41. Приобретенная энзимопатия всегда сопровождается

+ а. изменением активности фермента

б. присутствием изоферментов

в. присутствием нетипичных изоферментов

г. сохранением активности фермента

д. отсутствием фермента

42. Больному проводят лечение тромбоза сосудов с помощью фермента фибрино-

лизина. Какой способ введения является подходящим, учитывая химические и

биохимические свойства препарата.

а. перорально, в виде таблеток + г. внутривенно, раствор

б. перорально, в растворе д. перорально, таблетки, раствор

в. внутримышечно, инъекция

43. Какие ограничения использования ферментов в качестве лекарственных препаратов могут возникнуть в процессе энзимотерапии ( 2 ответа):

а. низкая растворимость в воде + г. наличие антигенных свойств

+ б. способность к протеолизу д. специфичность действия

в. неспецифичность действия

44. Какие свойства лекарственного препарата фермента являются основными показаниями для его использования в энзимотерапии :

а. ограниченная растворимость в воде

б. хорошая растворимость в воде

в. отсутствие специфичности

+ г. специфичность

д. наличие антигенных свойств

45. Какой фермент плазмы крови используют в энзимодиагностике состояния печени?

а. лактатдегидрогеназа (ЛДГ1) г. аспартатаминотрансфераза (АСТ)

б. креатинкиназа ( ВВ) д. креатинкиназа( МВ)

+ в. аланинаминотрансфераза( АЛТ )

46. Применение витаминов В1, В2, В6, В12 в качестве лекарственных препаратов связано с тем, что

а. не синтезируются в организме

б. входят в состав субстратного центра фермента

в . входят в состав аллостерического центра фермента

+ г. входят в состав каталитического центра фермента

д. подвергаются химическим реакциям в организме

47. При инфаркте миокарда в крови обнаруживают изоферменты лактатдегидрогеназы :

а. ЛДГ-1, ЛДГ-5 г. ЛДГ-3, ЛДГ-4

+ б. ЛДГ-1, ЛДГ-2 д ЛДГ-4, ЛДГ-5.

в. ЛДГ-2, ЛДГ-3

48. Содержание в плазме крови изофермента креатинкиназы состава МВ определяют для диагностики

а. состояния печени + г. инфаркта миокарда

б. заболеваний мышечной системы д. заболеваний ж.к.тракта

в. нарушения мозгового кровообращения

49. Для лечения язвенно-некротических осложнений в хирургии применяют препарат фермента:

а. гиалуронидазы + г. трипсина

б. стрептолиазы д. рибонуклеазы

в. фибринолизина

50. К современным препаратам системной энзимотерапии следует отнести:

а. мезим в. трипсин д. коллагеназу

+ б. вобэнзим г. альфа-антитрипсин

Профильный раздел : Биохимия полости рта

51. В составе слюны содержатся ферменты ДНК-азы и РНК-азы. Выберите класс и биологическую роль:

а. гидролазы, пищеварительная

+ б. гидролазы, антибактериальная

в . изомеразы, антибактериальная

г. изомеразы, пищеварительная

д. трасферазы, антибактериальная

52. Фермент слюны амилаза переваривает крахмал . Выберите класс и тип связей, на которые действует амилаза

а. изомераза, α - гликозидные

б. гидролаза ß - гликозидные

в. гидролаза, пептидные

г. изомераза , сложноэфирные

+ д. гидролаза , α- гликозидные

53. Анаэробные микроорганизмы полости рта выделяют в состав слюны фермент ЛДГ- лактатдегидрогеназу. Определите класс фермента и преобладающую в слюне изоферментную форму.

а . оксидоредуктаза ЛДГ -1

+ б. оксидоредуктаза ЛДГ- 5

в. трансфераза ЛДГ- 2

г. трансфераза ЛДГ- 3

д. оксидоредуктаза . ЛДГ- 5

54. Какой ферментный препарат можно применять для лечения пародонтоза в виде внутримышечных инъекций при сочетании с введением в область пародонта?

а. тромболитин в.стрептолиазу + д. трипсин

б. фибролизин г. дезоксирибонуклеазу

55. Фермент гиалуронидазу применяют:

а. для заместительной терапии при заболеваниях поджелудочной железы

б. при местном воздействии для обработки гнойных ран6

в. для заместительной терапии при снижении секреции ферментов в желудке

+ г. рассасывания рубцов после операций в челюстно-лицевой хирургии

д. в качестве противовирусного препарата

56. В энзимотерапии для лечения язвенно-некротических гингивитах, пародонтите применяют препарат фермента :

а. гиалуронидазы г. фибринолизина

б. стрептолиазы д. рибонуклеазы

+ в. трипсина

57. В челюстно-лицевой хирургии для предотвращения образования рубцов, контрактур применяют энзимотерапевтическое средство:

+ а . гиалуронидазу г. трипсин.

б. стрептолиазу д. рибонуклеазу

в. фибринолизин

58. Для полной санации канала и предупреждения развития микрофлоры предложили использовать в составе пломбировочного средства фермент

а. коллагеназу г. антитрипсин.

б. трипсин + д. лизоцим

в. химотрипсин