Фізичні властивості

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовиновинами, легко розчинними у воді, гірше — в органічних розчинниках. Деякі з них є солодкими на смак. Температури плавлення амінокислот як цвіттер-йонів є досить високими, деякі з них плавляться з розкладом. Природні α-амінокислоти (крім гліцину) є оптично активними речовинами

Хімічні властивості

1) Кислотна (–COOH) і основна (–NH₂) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Наприклад, для гліцину

Біполярний йон

2) α-амінокислоти є амфотерними сполуками

• утворюють солі з лугами (pеакція заміщення ):

натрієва сіль гліцину

• утворюють солі з кислотами (реакція приєднання )

	або
гідрогенхлоридна сіль гліцину

3) α-Амінокислоти вступають одна з одною в реакцію полі­кон­денсації (реакція між СООН групою першої кислоти і NH₂ групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

H2N –	H  I CH –	O H II I C – OH + H – N –	CH3  I CH –	O II C – OH 
	гліцин		аланін

 H2N –	H  I CH –	O H II I C – N	CH3  I – CH –	O II C– OH + H2O
	гліцилаланін			(Глі-Ала)

При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.

Зв'язок –

O H II I C – N – називається ПЕПТИДНИМ зв'язком.

Специфічні реакції

1. -амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH₂-CH-COOH

І |  CH₂=CH-COOONH₄

NH₂ H

3)-,-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами

ШЛЯХИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ.

Розроблено багато шляхів отримання -амінокислот. Найважливіші з них три:

1.Дія аміака на солі хлорзамісних кислот:

NH₂-H+CL-CH₂-COONH₄-----^-HCL---NH₂-CH₂COOHNH₄

2. Дією аміака та ціанової кислоти на альдегіди(реакція Штрекера). Ціановодень приєднується до аміду що утворюється спершу, утворений нітрил -амінокислоти омилюють та отримують -амінокислоту:

CH₃-C=O ----_+HN3----_-H2O--CH₃-CH=NH--^+HCN-CH₃-CH-CN--^{+HOH: H}₂^--_-NH3

/ /

H NH₂

CH₃-CH-COOH

/

NH ₂

3.-Амінокислоти також можна синтезувати з аміномалинового ефіра за наступною схемою:

NO-CH(COOR)₂

CH₂(COOR)₂—^R*ONO--_-R*OH --^+H₂-^NiNH₂-CH(COOR)₂—^C₆^H₅^OCL-_-HCL

HON=C(COOR)₂

C6H5CO-NH-CH(COOHR)2--^+RONa--_-ROH-C6H5CO-NH-C(COOR)₂Na⁺--^R*I--_-NaI--C₆H₅CONH-CR*(COOR)₂—^{H+, HOH}—_C6H5COOH-NH-CR*(COOH)₂ ---_-CO2-NH₂-CHR*-COOH

4. При гідролізі білків отримано близько 25 різноманітних амінокислот. Розділення такої суміші являє собою вкрай складну операцію.Проте звичайно одна або дві амінокислоти отримуються в більших кількостях і ці кислоти вдається виділити досить просто. Останнім часом навчились так порушувати життєдіяльність деяких мікроорранізмів, що вони замість накопичення білка починають продукувати одну яку-небудь задану амінокислоту. Таким хляхом в промисловості отримують харчовий лізин. Із субстракта лізин виділяють з допомогою йоннообмінних смол.

Шляхи отримання -амінокислот. Найбільш важливими є наступні два способи отримання цих кислот:

1. Приєднання аміака до відповідних кислот. Аміак до олефінів без каталізаторів не приєднується. Приєднання тут проходить так як і інші реакції ,-ненасичених кислот, ане заправилом Марковникова:

CH2=CH-COOH --^+2NH₃NH₂-CH₂-CH₂-COONH₄

2.Велика кількість амінокіслот була синтезована В.М.Родіоновим з малинової кислоти: CH₂-CHO+CH₂(COOH)₂--^+NH₃CH₃-CH-NH₂-CH₂COOH+H₂O+CO₂

Ця реакція схожа з реакцією отримання -оксикислот з альдегидів. Можливо, що проміжними продуктами тут є оксисполуки, проте механізм цієї реакції до кінця ще не з’ясовано.

Шляхи отримання інших амінокислот. Амінокислоти з більш віддаленими одна від одної функціональними групами отримують дією аміака на галогенпохідні кислот, відновленням неповних нітрилів двохосновних кислот з допомогою бекмановского перегрупування наприклад:

Застосування

1. У складі білків харчових продуктів людина отримує всі необхідні амінокислоти.

2. У медицині для харчування важкохворих і як ліки.

Пептиди. Білки

 

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, сполучених між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки - понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

   

Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).

Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.

Протеїди – складаються з білкової та небілкової групи.

а) нуклеопротеїди – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;

б) небілкова частина хромопротеїдів забарвлені сполуки;

в) фосфопротеїди – мають у складі залишки фосфорної кислоти;

г) ліпопротеїди – небілкова частина – жири;

д) глюкопротеїди – небілкова частина – вуглеводи.

З вище сказаного видно яку різноманітну роль відіграють білки в організмі.

Вони контролюють тисячі хімічних реакцій, на них тримається вся біоенергетика – живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.