19. К четвертичной структуре белка относят

1. расположение полинуклеотидной цепи в пространстве за счет водородных вязей

2. олигомерную белковую структуру, образованную за счет комплементарных связей

3. расположение полипептидной цепи в пространстве за счет ковалентных, ионных, водородных, гидрофобных связей

4. антипараллельные цепочки одного белка, связанные водородными и дисульфидными связями

5. способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря водородным связям между пептидными группами

20. Протеиногенными являются все аминокислоты, кроме

1. цистеина

2. пролина

3. треонина

4. аминобутирата

5. триптофана

кафедра биохимии ВГМУ 2008 г.

Тестовый контроль по теме «строение, свойства и функции белков» вариант №

на приведенные вопросы выберите единственный правильный ответ

1. КАКАЯ ИЗ АМИНОКИСЛОТ ГИДРОФИЛЬНОГО БЕЛКА С НАИБОЛЬШЕЙ ВЕРОЯТНОСТЬЮ ОКАЖЕТСЯ НА ПОВЕРХНОСТИ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

1. ИЗОЛЕЙЦИН

2. ВАЛИН

3. АЛАНИН

4. аспарагиновая кислота

5. ТрИПТОФАН

2. К НЕКОНКУРЕНТНЫМ ИНГИБИТОРАМ белков ОТНОСЯТ

1. ацетат свинца

2. МУТАГЕНЫ

3. АНАЛОГИ ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП

4. АНАЛОГИ ЛИГАНДОВ

5. НЕЙТРАЛЬНЫЕ СОЛИ

3. ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА ФОРМИРУЕТ

1. ПОЛИПЕПТИДНАЯ ЦЕПЬ

2. СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ С ПРОСТЕТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ

3. АЛЬФА-СПИРАЛЬ

4. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ

5. ОЛИГОМЕР

4. СМЕСЬ РАЗЛИЧНЫХ БЕЛКОВ НЕВОЗМОЖНО РАЗДЕЛИТЬ МЕТОДОМ

1. ИОННООБМЕННОЙ ХРОМАТОГРАФИИ

2. ЭЛЕКТРОФОРЕЗА

3. ВЫСАЛИВАНИЯ

4. ДИАЛИЗА

5. ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИИ

5. протеинурию ОПРЕДЕЛЯЮТ

1. высаливанием

2. РЕФРАКТОМЕТРИЕЙ

3. методом диализа

4. РЕАКЦИЕЙ С СУЛЬФОСАЛИЦИЛОВОЙ КИСЛОТОЙ

5. ВСЕМИ ПЕРЕЧИСЛЕННЫМИ МЕТОДАМИ

6. нейтральные соли

1. блокируют кооперативное изменение конформации белковой молекулы

2. блокируют лиганд-связывающие центры

3. нарушают гидратную оболочку белковой глобулы

4. разрушают альфа-спирализованные участки белковой молекулы

5. избирательно блокируют дисульфидные связи

7. протеиногенными являются все аминокислоты, кроме

1. цистеина

2. аргинина

3. треонина

4. орнитина

5. триптофана

8. ОЛИГОМЕРНЫЕ БЕЛКИ:

1. СОСТОЯТ ИЗ НЕСКОЛЬКИХ ПОЛИПЕТИДНЫХ ЦЕПЕЙ

2. НЕ СОДЕРЖАТ α-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ

3. ПРОХОДЯТ ЧЕРЕЗ ПОЛУПРОНИЦАЕМУЮ МЕМБРАНУ

4. НЕ ОБЛАДАЮТ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ

5. СООТВЕТСВУЮТ ВСЕМ ВЫШЕУКАЗАННЫМ УТВЕРЖДЕНИЯМ

9. Какой класс сложных белков обеспечивает специфичность действия рецепто­ров биомембран?

1. НУКЛЕОПРОТЕИДЫ

2. ФОСФОПРОТЕИДЫ

3. ЛИПОПРОТЕИДЫ

4. ГЛИКОПРОТЕИДЫ

5. ХРОМОПРОТЕИДЫ

вариант 7

10. молекулярную массу белка можно оценить методами

1. гравиметрии

2. седиментации

3. электрофореза

4. высаливания

5. всеми перечисленными методами

6. ни одним из перечисленных методов

11. растворимость белков прежде всего определяют

1. аминокислоты с разветвленным углеродным скелетом

2. дисульфидные связи

3. молекулярная масса

4. полярные радикалы на поверхности белка

5. водородные связи

12. биологически активные пептиды не могут выполнять функции

1. гормонов

2. вазоактивных регуляторов

3. антибиотиков

4. ферментов

5. нейрорегуляторов

13. приобретенные протеинопатии вызывают факторы, КРОМЕ

1. изменение рн

2. нарушения питания

3. интоксикации

4. мутации

5. все перечисленное верно

14. денатурация белков – это

1. разрушение всех структур

2. присоединение лиганда

3. нарушение конформации

4. появление новых биологических свойств

5. все перечисленное верно

15. БИОЛОГИЧЕСКИМ СВОЙСТВОМ БЕЛКОВ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ

1. КООПЕРАТИВНОСТЬ

2. ЛИГАНДНОСТЬ

3. ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНОСТЬ

4. СПЕЦИФИЧНОСТЬ

5. ПОЛИНЕНАСЫЩЕННОСТЬ

16. непосредственно генетически контролируется

1. организация первичной структуры белка

2. организация вторичной структуры белка

3. организация третичной структуры белка

4. организация олигомерной структуры белка

5. формирование белковых надмолекулярных комплексов

17. ПЕРЕЧИСЛИТЕ РЕАГЕНТЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ВЫСАЛИВАНИЕ:

1. СОЛИ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ

2. ВЫСОКАЯ ТЕМПЕРАТУРА

3. УЛЬТРОФИОЛЕТОВОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ

4. СЛАБЫЕ КОНЦЕНТРАЦИИ КИСЛОТ И ЩЕЛОЧЕЙ

5. СОЛИ ЩЕЛОЧНОЗЕМЕЛЬНЫХ МЕТАЛЛОВ

18. ПРИНЦИП ДИАЛИЗА

1. СНЯТИЕ ЗАРЯДА;

2. СНЯТИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ;

3. ПОДВИЖНОСТЬ МОЛЕКУЛ В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ;

4. ОСАЖДЕНИЕ БЕЛКА;

5. ОТДЕЛЕНИЕ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПРИМЕСЕЙ ОТ БЕЛКА

11. К глобулярным белкам относятся

1. эластин

2. коллаген

3. фиброин

4. гемоглобин

1. нативная конформация белка – это

1. последовательность аминокислот в полипептидной цепи

2. пространственная укладка полипептидной цепи

3. белок с присоединенной простетической группой

4. все перечисленное верно

кафедра биохимии ВГМУ 2008 г.

ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ

«СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»

ВАРИАНТ №

на приведенные вопросы выберите единственный правильный ответ

1. КАКАЯ ИЗ АМИНОКИСЛОТ ГИДРОФИЛЬНОГО БЕЛКА С НАИБОЛЬШЕЙ ВЕРОЯТНОСТЬЮ ОКАЖЕТСЯ ВНУТРИ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

1. Тирозин

2. АСПАРАГИН

3. глутамин

4. валин

5. все перечисленное верно

2. Конечными продуктами гидролиза простого белка являются:

1. нуклеотиды

2. азотистые основания

3. аминокислоты

4. сахароза

5. дипептиды

3. ЧЕТВЕРТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА ФОРМИРУюТ

1. ПОЛИПЕПТИДНАЯ ЦЕПЬ

2. АЛЬФА-СПИРАЛЬ

3. СУБЪЕДИНИЦЫ

4. СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ С ПРОСТЕТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ

5. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ