Тестовый контроль по теме «строение, свойства и функции белков» вариант №

на приведенные вопросы выберите единственный правильный ответ

1. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

1. ОПРЕДЕЛЯЮТ ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ БЕЛКОВ

2. НЕ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В ОРГАНИЗМЕ

3. СПОСОБСТВУЮТ СОЗДАНИЮ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ

4. ОПРЕДЕЛЯЮТ БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

5. ОПРЕДЕЛЯЮТ ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

2. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ПЕПТИДЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ОТ БЕЛКОВ

1. НАЛИЧИЕМ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ

2. НАЛИЧИЕМ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ

3. МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССОЙ

4. КОЛИЧЕСТВОМ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

5. СПОСОБНОСТЬЮ ДАВАТЬ БИУРЕТОВУЮ РЕАКЦИЮ

2. БЕЛКИ ВЫПОЛНЯЮТ ВСЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫЕ ФУНКЦИИ, КРОМЕ

1. РЕАЛИЗАЦИИ НАСЛЕДСТВЕННОЙ ИНФОРМАЦИИ

2. НОСИТЕЛЯ НАСЛЕДСТВЕННОЙ ИНФОРМАЦИИ

3. КАТАЛИТИЧЕСКОЙ

4. ГОРМОНАЛЬНОЙ

5. ЗАЩИТНОЙ

2. ЧТО ПРОИСХОДИТ С БЕЛКАМИ МИКРООРГАНИЗМОВ ПРИ КИПЯЧЕНИИ ХИРУРГИЧЕСКИХ ИНСТРУМЕНТОВ?

1. ВЫСАЛИВАНИЕ;

2. ДЕНАТУРАЦИЯ;

3. ДИАЛИЗ;

4. СПЕЦИФИЧЕСКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ

5. ВСЕ ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ

2. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ – ЭТО

1. КОЛИЧЕСТВО КИСЛОТЫ, КОТОРОЕ НЕОБХОДИМО ДОБАВИТЬ К РАСТВОРУ, ЧТОБЫ БЕЛОК ДЕНАТУРИРОВАЛ

2. ЗНАЧЕНИЕ РН, ПРИ КОТОРОМ СУММАРНЫЙ ЗАРЯД БЕЛКА РАВЕН О

3. ЗНАЧЕНИЕ РН, ПРИ КОТОРОМ БЕЛОК ПЕРЕМЕЩАЕТСЯ К АНОДУ

4. ЗНАЧЕНИЕ РН, ПРИ КОТОРОМ БЕЛОК ПЕРЕМЕЩАЕТСЯ К КАТОДУ

5. ЗНАЧЕНИЕ РН, ПРИ КОТОРОМ БЕЛОК ПЕРЕМЕЩАЕТСЯ С МАКСИМАЛЬНОЙ СКОРОСТЬЮ

2. СОЛИ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ ВЫЗЫВАЮТ ДЕНАТУРАЦИЮ ВСЛЕДСТВИЕ

1. РАЗРУШЕНИЯ ГИДРОФОБНЫХ И ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ

2. ИЗМЕНЕНИЯ ДИССОЦИАЦИИ ИОНОГЕННЫХ ГРУПП

3. ОБРАЗОВАНИЯ НЕРАСТВОРИМЫХ СОЛЕЙ

4. РАЗРУШЕНИЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ГИДРОФОБНЫХ СВЯЗЕЙ

5. ОБРАЗОВАНИЯ ДИСУЛЬФИДНЫХ СВЯЗЕЙ

2. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДНОЙ СРЕДЕ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

1. ГИДРОТАЦИЕЙ БЕЛКА

2. СТЕПЕНЬЮ ИОНИЗАЦИИ

3. ФОРМОЙ МОЛЕКУЛЫ

4. МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССОЙ

5. ВСЕМ ПЕРЕЧИСЛЕННЫМ

2. КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА В МОЧЕ ОПРЕДЕЛЯЮТ

1. методом высаливания

2. РЕФРАКТОМЕТРИЕЙ

3. РЕАКЦИЕЙ С АЗОТНОЙ КИСЛОТОЙ

4. РЕАКЦИЕЙ С СУЛЬФОСАЛИЦИЛОВОЙ КИСЛОТОЙ

5. ВСЕМИ ПЕРЕЧИСЛЕННЫМИ МЕТОДАМИ

2. ДИАЛИЗ БЕЛКОВ ПРОВОДИТСЯ ДЛя

1. ВЫЯВЛЕНИЯ РЕАКЦИОННОСПОСОБНЫХ ГРУПП БЕЛКОВ

2. ренатурации белков

3. АКТИВАЦИИ БЕЛКОВ

4. ОЧИСТКИ БЕЛКОВ

5. ФРАКЦИОНИРОВАНИЯ БЕЛКОВ

вариант 9

10. ОСНОВНОЙ ТИП СВЯЗИ, ФОРМИРУЮЩИЙ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА:

1. ПЕПТИДНАЯ;

2. ДИСУЛЬФИДНАЯ;

3. ВОДОРОДНАЯ;

4. ИОННАЯ;

5. СЛОЖНО-ЭФИРНАЯ

11. Основу структуры белка составляет

1. ПОЛИПЕПТИДНАЯ ЦЕПЬ

2. АЛЬФА-СПИРАЛЬ

3. СУБЪЕДИНИЦЫ

4. СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ С ПРОСТЕТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ

5. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ

12. КАК КЛАССИФИЦИРУЮТ СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

1. ПО НАЛИЧИЮ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУТКУРЫ

2. ПО КОЛИЧЕСТВУ ПРОТОМЕТОВ

3. ПО ВЫПОЛНЯЕМЫМ ФУНКЦИЯМ

4. ПО ПРИРОДЕ ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППЫ

5. ПО ПРИРОДЕ ПРИСОЕДИНЯЕМЫХ ЛИГАНДОВ

12. К КОНКУРЕНТНЫМ ИНГИБИТОРАМ белков ОТНОСЯТ

1. СИЛЬНЫЕ ОКИСЛИТЕЛИ

2. ТИОЛОВЫЕ ЯДЫ

3. МУТАГЕНЫ

4. АНАЛОГИ ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП

5. АНАЛОГИ ЛИГАНДОВ

14. В процессе оксигенации гемоглобина происходит

1. КООПЕРАТИВНОЕ ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ПРОТОМЕРОВ

2. ОДНОВРЕМЕННОЕ ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ВСЕХ ПРОТОМЕРОВ

3. ДИССОЦИАЦИЯ ГЕМОПОРФИРИНА

4. КОВАЛЕНТНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ КИСЛОРОДА

5. ИЗМЕНЕНИЕ ВАЛЕНТНОСТИ ЖЕЛЕЗА

15. КАКАЯ ИЗ АМИНОКИСЛОТ ГИДРОФОБНОГО БЕЛКА С НАИБОЛЬШЕЙ ВЕРОЯТНОСТЬЮ ОКАЖЕТСЯ ВНУТРИ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

1. изолейцин

2. ВАЛИН

3. глутаминовая кислота

4. ЛЕЙЦИН

5. ТрИПТОФАН

15. КАКОВЫ ПОСЛЕДСТВИЯ ЗАМЕНЫ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ НА ВАЛИН В СТРУТКТУРЕ СЕРПОВИДНО- КЛЕТОЧНОГО ГЕМОГЛОБИНА

1. ИЗМЕНЕНИЕ ЗАРЯДА БЕЛКА

2. ИЗМЕНЕНИЕ РАСТВОРИМОСТИ

3. СНИЖЕНИЕ СРОДСТВА К КИСЛОРОДУ

4. АНЕМИЯ

5. ВСЕ ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ ВЕРНО