Выберите все правильные ответы:

46. Белковой природой ферментов обусловлены их:

А. термолабильность;

Б. высокая специфичность действия;

В. зависимость скорости реакции от рН среды;

Г. обратимость действия;

Д. зависимость скорости реакции от концентрации фермента

47. Абсолютной специфичностью действия обладают ферменты:

А. пепсин

Б. липаза

В. уреаза

Г. аргиназа

Д. амилаза

48. Относительной специфичностью действия обладают ферменты:

А. уреаза

Б. трипсин

В. химотрипсин

Г. липаза

Д. пепсин

49. Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение

А. L-изомеров в D-изомеры

Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов

В. цис-изомеров в транс-изомеры

Г. L-изомера, но не D-изомера

Д. цис-изомера, но не транс-изомера

50. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать:

А. концентрацию субстрата в среде до инкубации

Б. разведение биоматериала

В. концентрацию субстрата в среде после инкубации

Г. количество биоматериала, взятого на анализ

Д. время инкубации пробы

51. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает:

А. частичный протеолиз

Б. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента

В. изменение природы образующегося продукта реакции

Г. изменение конформации фермента

Д. изменение сродства активного центра к субстрату

52. В ходе превращения профермента в фермент происходит:

А. отщепление фрагмента полипептидной цепи;

Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр;

В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента;

Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента;

Д. изменение пространственной конформации молекулы

53. Наличие проферментных форм характерно для ферментов:

А. трипсина;

Б. химотрипсина;

В. энтерокиназы;

Г. эластазы;

Д. пируватдегидрогеназы

54. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны:

А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве;

Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс;

В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду;

Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой;

Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами

55. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга:

А. молекулярной массой;

Б. электрофоретической подвижностью;

В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам;

Г. сродством к субстратам и продуктам реакции;

Д. типом катализируемой химической реакции

56. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов:

А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям;

Б. избирательным сродством к тканям;

В. более стабильной третичной структурой;

Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам;

Д. более выраженными антигенными свойствами

57. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие:

А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей;

Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток;

В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях;

Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях;

Д. денатурации ферментов

58. Активность ферментов в клинике оценивают по:

А. изменению концентрации субстрата;

Б. изменению концентрации продукта реакции;

В. изменению содержания восстановленных форм коферментов;

Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции;

Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале

59. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы:

А. фотоколориметрические;

Б. спектрофотометрические;

В. титрометрические;

Г. гравиметрические;

Д. манометрические

60. Протеолитические ферменты, участвующие в переваривании белков, синтезируются

А. слизистой желудка

Б. слизистой тонкого кишечника

В. поджелудочной железы

Г. печени

Д. слизистой толстого кишечника

61. К эндопептидазам относятся

А. пепсин

Б. трипсин

В. карбоксипептидаза

Г. химотрипсин

Д. аминопептидаза

62. В виде неактивных предшественников синтезируются ферменты

А. аминопептидаза

Б. карбоксипептидаза

В. трипсин

Г. пепсин

Д. химотрипсин

63. В тонком кишечнике человека происходит гидролиз:

А. целлюлозы

Б. амилопектина

В. амилозы

Г. лактозы

Д. мальтозы

64. Желчные кислоты в кишечнике способствуют:

А. активации панкреатической липазы

Б. эмульгированию жиров

В. всасыванию жирных кислот

Г. образованию хиломикронов

Д. этерификации холестерола

65. Продуктами гидролиза фосфатидилхолина являются

А. жирные кислоты

Б. сфингозин

В. глицерин

Г. фосфат

Д. холин.

66. Выведение липидов с калом (стеаторея) может быть следствием патологических процессов в:

А. печени

Б. поджелудочной железе

В. тонком кишечнике

Г. желудке

Д. жировой ткани

67. Секрецию соляной кислоты стимулируют:

А. гастрин

Б. секретин

В. соматостатин

Г. химотрипсин

Д. гистамин

68. В реакциях переваривания дисахаридов в желудочно-кишечном тракте участвуют:

А. сахараза

Б. амилаза

В. лактаза

Г. декстриназа

Д. мальтаза