22Глава 1 Аминокислоты и белки
1.Полипептидная цепь, имеющая гидрофобные остатки в определенных положениях.
2.Две полипептидные цепи образуют кератиновый димер.
3.N- и C-концевые домены каждой полипептидной цепи кератинового димера связываются между собой и образуют кератиновые протофиламенты (один протофиламент состоит из нескольких димеров).
4.Два протофиламента образуют протофибриллу.
5.Четыре протофибриллы формируют одну микрофибриллу.
6.Микрофибриллы связываются между собой и образуют макрофиб-
риллу.
Рис. 19. Уровни структурной организации α-кератина.
1.10 Простые и сложные белки
Простые белки состоят только из аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Примеры простых белков: альбумины, глутелины, гистоны, протамины, пепсин.
Сложные белки содержат небелковый компонент (простетическая группа), связанный с полипептидной цепью. Классы сложных белков:
1.Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот и белкового компонента. Примеры: рибосомы, сплайсосома, хроматин. Рибосомы синтезируют полипептидные цепи, используя в качестве матрицы мРНК. Сплай-
Простые и сложные белки 23
сосома осуществляет сплайсинг первичных транскриптов (РНК-про- дукты транскрипции). В хроматине белки способствуют компактизации спирали ДНК.
2.Гликопротеины представляют собой белки, связанные с углеводными группами. Примеры: иммуноглобулины (антитела), протеогликаны. Иммуноглобулины являются основой гуморального иммунитета и важными опсонинами (молекулами, помечающими антигены и чужеродные клетки для уничтожения их клетками нашего иммунитета). Протеогликаны содержат до 95% углеводов и входят в состав межклеточного матрикса.
3.Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат один или несколько остатков фосфорной кислоты, которые обычно связаны с остатками серина, треонина и тирозина. Примеры: казеин (белок молока), вителлины (белки яичного желтка), овальбумин (белок куриного яйца).
4.Хромопротеины состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают: гемопротеины (содержат
вкачестве простетической группы гем), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины участвуют в фотосинтезе, клеточном дыхании и дыхании всего организма, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстанови- тельных реакциях, свето- и цветовосприятии. Примеры: гемоглобин (транспортирует O2 и CO2 в крови в составе эритроцитов и играет роль буферной системы) и цитохромы (входят в состав дыхательной цепи и переносят электроны).
5.Металлопротеины содержат негемовые́ ионы металлов, связанные с белковым компонентом координационными связями. Среди металлопротеинов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов).
6.Липопротеины являются комплексами белков и липидов. Их относят к 2 группам: трансмембранные липопротеины и липопротеины плазмы. Трансмембранные липопротеины включают липидную группу для прочной связи с мембраной клетки. Липопротеины плазмы переносят липиды между клетками организма. Их относят к нескольким классам:
—Липопротеины очень низкой плотности;
—Липопротеины низкой плотности;
—Липопротеины высокой плотности;
—Липопротеины промежуточной плотности;
—Хиломикроны́ .
Например, хиломикроны транспортируют экзогенные жиры, поступившие в организм человека с пищей.
24 Глава 1 Аминокислоты и белки
1.11 Денатурация и ренатурация белков
Все белки активны, функциональны и структурно стабильны только при определенных условиях среды. Отклонения от этих условий могут привести к структурным изменениям в белках. Процесс утраты белками четвертичной, третичной и вторичной структур при воздействии химических или физических факторов называют
денатурацией (см. Рис. 20 ▼).
Большинство белков можно денатурировать воздействием высоких температур (при этом разрываются слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу). Если повышение температуры происходит медленно, то белки сохраняют стабильность до определённой критической точки, когда утрата структурной организации происходит единовременно. Денатурация — кооперативный процесс, т.е. при нарушении структуры одного фрагмента молекулы, нарушается и структура остальной её части. Однако не все белки денатурируют при относительно высоких температурах. Например, белки термофильных бактерий и архей способны выдерживать температуры до 100°С. Первичные структуры этих белков сравнивали с гомологичными им у кишечной палочки, и отличия оказались не такими значительными. Сейчас структура этих белков активно изучается. Уже известно, что их стабильность при таких температурах связана отчасти с большим количеством поверхностных ионных связей, которые в этих белках имеют регулярное расположение в виде сети.
Помимо температуры важными денатурирующими факторами являются: кислотность
среды pH, органические раство-
рители (спирт, ацетон), мочевина, гуанидин гидрохлорид, детергенты. Органические растворители, мочевина и детергенты нарушают гидрофобные взаимодействия внутри белкового ядра, дестабилизируя его. Крайние значения pH вызывают изменения заряда полярных радикалов аминокислот и, как следствие, электростатическое отталкивание между участками белковой цепи, разрыв водородных связей и общую утрату третичной структуры молекулой белка.
Третичная структура белка определяется его первичной структурой. Это доказывается тем, что некоторые белки денатурируют обратимо, т.е. способны к восстановлению нативной конформации — ренатурации. Классический пример: рибонуклеаза А полностью денатурирует в растворе мочевины, однако после удаления мочевины денатурированная молекула этого фермента восстанавливает свою первоначальную структуру и каталитическую активность. При этом восстанавливаются даже дисульфидные связи.