20Глава 1 Аминокислоты и белки

3.Трехмерная структура многих олигомерных белков меняется, когда белок связывается с лигандами. Иными словами, третичная и четвертичная структура таких белков изменчива, и это — ключ к регуляции их активности.

4.У некоторых белков есть общие субъединицы. Это можно объяснить тем, что в ходе эволюции субъединицы образовывали новые комбинации и это более оправданно, чем создание нового мономерного белка с той же функцией.

5.Полисубъединичные белки могут катализировать несколько последовательных реакций, в которых продукт первой реакции становится субстратом для второй. Пример: ПДГ (пируватдегидрогеназный комплекс).

1.9 Глобулярные и фибриллярные белки

Белки разделяют на две группы по их общей морфологии: глобулярные и фибриллярные. Отличия между фибриллярными и глобулярными белками приведены в таблице ниже. Третичная структура глобулярных белков представляет глобулу (или клубок) и имеет сферическую или округлую форму. Третичная структура фибриллярных белков имеет форму узкой закрученной нити. Кератин и коллаген — примеры фибриллярных белков.

Глобулярные и фибриллярные белки 21

А Кератин

Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.

Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.

Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α-ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α-спирали приходится ~3,6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α-кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.

Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (~5,1 Å), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α-кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼).

Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α -кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼):