График, соответствующий этому уравнению, имеет вид прямой, а потому удобнее для определения Vmax (пересечение с осью ординат) и Km (пересечение с осью абс-

цисс) (см. Рис. 35 ):

Рис. 35. График Лайнуивера-Берка

С помощью графика находим значения константы Михаэлиса и максимальной скорости реакции:

2.9 Механизмы ферментативного катализа

Каталитические механизмы ферментов и химических катализаторов схожи.

Воснове лежат:

—Общий кислотно-основный катализ: ускорение реакции достигается путём переноса протона; этот тип катализа происходит при значениях pH близких к нейтральным. Аминокислоты, входящие в состав активного центра: аспартат, глутамат, гистидин, цистеин, тирозин, лизин.

—Ковалентный катализ: между субстратом и ферментом образуются ковалентные связи при достижении переходного состояния. Обычно ковалентная связь образуется между нуклеофильной группой фермента (донор электронов) и электрофильной группой субстрата.

—Ионный катализ: примерно 1/3 всех ферментов нуждается в ионах металлов для ускорения реакций: Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mn2+, Co2+. Ионы металлов

участвуют в катализе тремя путями: