Marri_i_dr_-_Biokhimia_cheloveka_tom_1

Аналогия с ингибированием по принциliу обратной связи

Регуляция ферментативной активности путем фос­ форилирования и дефосфорилирования в известной мере аналогична регуляции по принципу обратной связи. Оба типа регуляции обеспечивают быстрое из­ менение потока метаболитов в ответ на тот или иной

физиологический сигнал; и в том и в другом случае экспрессия генов не затрагивается. При обоих типах

регуляции действие направлено на ферменты нача­

льных этапов многостадийной цепи метаболических

реакций, чаще всего принадлежащих одному пути

биосинтеза, причем не на каталитические, а на алло­ стерические центры. Однако ингибирование по при­

нципу обратной связи направлено избирательно на один фермент и не зависит от гормональной или не­ рвной регуляции. Напротив, регуляция ферментов млекопитающих путем фосфорилирования­ дефосфорилирования распространяется на несколь­

ко белков, осуществляется при участии Атр или дру­

гих нуклеозИДтрифосфатов и находится под прямым

нервным и гормональным контролем.

ЛИТЕРАТУРА

Gumaa К. А., Мсиаn Р., Greenbaum А. L. Compartmentation in relation (о metabolic control in liver, Essays Biochem., 1971, 7, 39.

Кип Е., Grisolia S. Biochemical Regulatory Mechanisms in Еи­ karyotic Cells, Wiley. 1972.

Nestler Е. J., Greengard Р. Protein phosphorylation in (Ье brain, Nature, 1983, 305, 583.

Nеи'shоlmе Е. А., Stuart С. Regulation in Met~bolism, Wiley,

1973.

Schiтke R. Т., Do)'le D. Control of enzyme levels in animal tissues, Аппи. Rev. Biochem.• 1970. 39, 929.

Soderling Т. R. Role of hormones and protein phosphorylation in metabolic regulation, Fed. Proc., 1982, 41, 2615.

Sols А., Marco R. Concentrations ofmetabolites and binding sites: Implications in metabolic regulation. Cиrт. Тор. СеН. Regul., 1970, 2, 227.

Stanbury J. В. е' al. (eds.) ТЬе Metabolic Basis of Inhcrited Disease, 5th ed., McGraw-НiIl, 1983.

Umbarger Н. Е. Amino acid biosynthesis and its regulation. Ап­ пи. Rev. Biochem, 1978. 47. 533.

Weber G. (ed.) Advances in Enzyme Regulation, Vols. 1-9, Pergamon Press, 1963-1987.

Биоэнергетика, или биохимическая термодина­

мика, занимается изучением энергетических превра­

щениЙ. сопровождающих биохимические реакции.

Ее основополагающие принципы позволяют объяс­

нить, почему протекают одни реакции и не осуществ­

ляются другие. Небиологические системы могут со­

вершать работу за счет тепловой энергии, биологи­ ческие же системы функционируют в изотермиче­

ском режиме и для осуществления процессов жизне­

деятельности используют химическую энергию.

.БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Первый закон термодинамики гласит: внутренняя

энергия системы вместе с ее окружением остается по­

СТОRННОЙ. Это одна из формулировок закона сохра­

нения энергии. Она утверждает, что при любых из­

менениях системы внутренняя энергия не утрачивае­

тся и не приоб.,етается. Вместе с тем внутри рассма­

триваемой системы энергия может переходить от од­ ной ее части к другой или превращаться из одной

формы в другую. Например, химическая энергия мо­

жет переходить в тепло, превращаться в электриче­

скую энергию, энергию излучения или в механиче­

скую энергию.

Второй закон термодинамики гласит: энтропия

системы при самопроизвольных процессах возрастает.

Необходимая для функционирования организма

животного энергия должна поступать к нему в виде

подходящего «топлива». Выяснение вопроса о том, каким образом организм извлекает эту энергию из

пищевых продуктов, является основой для понима­

ния процессов нормального питания и метаболизма.

Истощение энергетических ресурсов приводит к го­

лодной смерти, а некоторые формы нарушения пи­ тания обусловлены энергетическим дисбалансом (пеллагра, кахексия). Скорость потребления энергии, характеризуемая скоростью метаболических процес­

сов, регулируется гормонами щитовидной железы.

Запасание в организме избыточной энергии в форме

питательных веществ приводит к ожирению, весьма

распространенному в западных странах.

СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ И ЗАКОНЫ ТЕРМОДИНАМИКИ

Изменение свободной энергии (А G) - это та

часть изменения внутренней энергии системы, ко­

Энтропия служит мерой неупорядоченности, хаотич­

ности системы и достигает максимума, когда систе­

ма приходит в истинное равновесие. При постоян­

ных температуре и давлении соотношение между из­

менением свободной энергии системы (А G) и изме­ нением энтропии (А S) представляется следующим выражением, которое объединяет оба закона термо­

динамики:

AG = /).Н - TAS,

где АН-изменение энтальпRИ (теплоты), Т­

абсолютная температура.

В условиях, при которых протекают биохимиче­ ские реакции, А Н приблизительно равно А Е­ изменению внутренней энергии системы в результа­ те реакции. В этих условиях приведенное выше выра­

жение можно записать в виде

/). G = /). Е - ТА S.

Если А G отрицательно, то реакция протекает са­

мопроизвольно и сопровождается уменьшением сво­

ческими. Если к тому же ~ G велико по абсолютной

величине, то реакция идет практически до конца и ее

можно рассматривать как необратимую. Если же

/). G положительно, то реакция будет протекать толь­ ко при поступлении свободной энергии извне; такая реакция называется эндергоническоЙ. Если к тому же /). G велико. то система является устойчивой и реак­

ция в этом случае практически не осуществляется.

При ЛG равном нулю система находится в равнове­

сии.

При концентрациях реагентов 1,0 моль/л измене­

ние свободной энергии обозначают как /). GO-

изменение стандартной свободной энергии. Для биохи­

мических реакций стандартным считается состояние

при рН 7,0. Изменение стандартной свободной эне­ ргии в таком стандартном состоянии обозначается

как /). G()I .

Изменение стандартной свободной энергии мо­ жно найти, зная константу равновесия К'eq:

/). GO' = - 2,303 RT log К'еч,

где R - газовая постоянная, Т- абсолютная темпе­ ратура (см. с. 84). Важно отметить. что Л G может быть больше или меньше Л (]О' в зависимости от кон­

центрации реактантов.

Следует ясно понимать, что в присутствии фер­ ментов биохимические реакции лишь быстрее дости­

гают равновесия, но конечные равновесные концен­

трации реактантов при этом не изменяются.

А + с -. в + D + Тепло

РIIС. 11.1. С()пряжеНIfС ')Кзсргонической и lндергонической РСLlКIlИЙ.

женной экзсргонической/эндергонической системы,

которая в целом является экзергоническоЙ. Катаболи­ ческие превращения (распад или окисление «топлив- .

ных» молекул) обычно являются экзергоническими реакциями, тогда как анаболические­ эндергоническими. Совокупность катаболических

и анаболических процессов и есть метаболизм. Если реакция, представленная на рис. 11.1, идет

слева направо, то процесс должен сопровождаться

щие реакции уже нельзя характеризовать химически­

ми терминами «экзотермические» И «эндотермиче­

ские». Правильнее называть их экзергоническими

и эндергоническими реакциями; эти термины показы­

вают, что реакция сопровождается уменьшением

свободной энергии или ее увеличением независимо от формы, в которой передается энергия. На практи­

ке эндергонический процесс не может протекать изо­

гим примером сопряжения являются дегидрогена­

зные реакцци (реакции отщеriления атомов водоро­

да), сопрягающим соединением в которых является промежуточный переносчик атомов водорода (рис.

11.2).

Альтернативный механизм сопряжения экзерго­

нического и эндергонического процессов состоит

в синтезе соединения с высоким энергетическим по­

льшому числу эндергонических процессов. как это

показано на рис. 11.4.

В живых клетках главным высокоэнергетическим

промежуточным продуктом (интермедиатом '" 0)

служит адеиозинтрифосфат (АТР).

РОЛЬ ВЫСОКОЭНЕРГЕТИЧЕСКИХ

ФОСФАТОВ В БИОЭНЕРГЕТИКЕ И В ПРОЦЕССАХ УЛАВЛИВAНliЯ

ЭНЕРГИИ

Для поддержания процессов жизнедеятельности

все организмы должны получать свободную эне­

ргию из внешней среды. У автотрофиых организмов метаболизм сопряжен с простым экзергоническим

процессом, протекающим в их окружении: зеленые

растения используют энергию солнечного света; не­

которые автотрофные бактерии существуют за счет реакции Fe2+ -+ FeJ +. Гетеротрофные же организмы

получают энергию в результате сопряжения метабо­

лизма с процессом распада сложных органических

молекул, поступающих извне. Во всех этих процессах центральную роль играет АТР, обеспечивающий передачу свободной энергии от экзергонических про­ цессов к эндергоническим (рис. 11.3 и 11.4). Как вид­

но из рис. 11.5, АТР-это нуклеотид, содержащий

аденин. рибозу и три фосфатные группы. В реакциях, протекающих внутри клетки, АТР участвует в виде

Mg2+ -комплекса (рис. 11.6).

Важная роль фосфатов в процессах метаболизма стала ясна после того, как были выяснены химиче­

ские детали гликолиза и установлено, какую роль

в этом процессе играют АТР, аденозиндифосфат (АDР) и неорганический фосфат (Р;). Вначале АТР рассматривали как переносчик фосфатных радика­

лов в процессе фосфорилирования. Роль АТР в био­

химической энергетике была установлена в экспери­

ментах, показывающих, что в процессе мышечного

сокращения происходит распад АТР и креатинфос­

фата и что их ресинтез осуществляется за счет энер­

гии. поступающей от протекающих в мышце оки­

слительных процессов. Окончательную ясность внес

Липман, который ввел представление· о «богатых энергией фосфатах» и «богатой энергией фосфатной

связи» и указал на их роль в биоэнергетике.

Рие. 11.5. Аденозинтрифосфат (АТР).

Свободная энергия гидролиза

Атр и других органических

фосфатов

Стандартная свободная энергия гидролиза ряда

биохимически важных органических фосфатов при­ ведена в табл. 11.1. Сравнительную способность

каждой из фосфатных групп к переходу на подходя­ щий акцептор можно оценить по величине /). GOI гид­ ролиза (измеряемой при 37;) С). Как видно из табли­

ЦЫ, значение /). G'f для гидролиза концевого фосфата

АТР, равное - 30.5 кДж/моль. разделяет приведен­ ные соединения на две группы. Одна группа - низ­

J J

торые классифицируются как «богатые энергией», являются тиоловые эфиры, образуемые кофермен­

том А (в частности, ацетил-СоА), ацилпереносящий белок, эфиры аминокислот, участвующие в синтезе белков, S-аденозилметионин (активный метионин)

и UDPGlc (уридиндифосфатглюкоза).

Высокоэнергетические фосфаты

Чтобы указать на присутствие высокоэнергети­

ческой фосфатной группы, Липман ввел символ

,... 0, означающий наличие высокоэиергетической

(макроэргической) фосфатной связи. Символ '" озна­

чает, что перенос группы, присоединенной указанной

связью, на подходящий акцептор сопровождается

выделением большого количества свободной энер­

гии. Иногда предпочитают вместо термина «высо­

коэнергетическая связь» использовать термин «по­

тенциал переноса группы». АТР содержит две Bыо-­ коэнергетические фосфатные группы, АОР - одну, тогда как фосфатная связь в АМР является низ­ коэнергетической связью (рис. 11.7).

коэнергетические фосфаты; она представлена фос­

форными эфирами, обрCiЗУЮЩИМИСЯ на промежу­ точных стадиях гликолиза.- их /). GOf меньше, чем у АТР. Другая группа соединений - «богатые ~He­ ргией фосфаты»имеетT l!GCf больше. чем у АТР. Соединения этой группы, включая также Атр

и АDР,-это обычно ангидриды (например, фосфат­

ная группа в положении 1 1.3-бисфосфоглицерата),

енолфосфаты (например, фосфоенолпируват) и фо­ сфогуанидины (креатинфосфат, аргининфосфат).

Другими биологически важными соединениями. ко-

Таблица 11.1. Стандаргная свободная Jнергии ги;tРО,lиза

некоторых биохимически важных органических фосфатов'

Соединение

" Значения l:::.G для АТР и большинства других соединений

взяты из работы Krebs. Komberg. 1957. [Имеется перевод: Кребс г.. Корнберг г. Превращение энергии в живых системах.-- М.: Мир, 1959.) р,- неорганический ортофосфат.

Роль высокоэнергетических фосфатов как

«энергетической валюты» клетки

Среднее положение АТР в таблице величин стан­

Д<lРТНUЙ свободной энергии гидролиза (табл. 11.1)

позволяет зтому соединению служить донором вы­

сокоэнергетического фосфата для тех соединений, которые в таблице НCiХОДЯТСЯ ниже АТР. При нали­ чии соответствующих ферментных систем АОР мо­ жет акцептировать высокознергеТllческий фосфат (с

образованием АТР) от тех соединений, которые на­

ХОДЯТСjJ в таблице выше АТР. Таким образом. цИКЛ

ATP/ADP связывает процессы. геиерирующие - 0.

с проuессами, потребляющими - <V (рис. 11.8). Имеются три fJ'IaBHblX источника .-. 0, обеспе­

чивающие улаВJJиваиие и запасаиие эиеРI'ИИ. 1. Оки­

слительное фосфОРИ.1ироваИllе. Это наиболее важный

в количественном отношении источник - 0 у

аэробных организмов.· СвободнCiЯ энерrия, необхо­

димая для образования .... 0, генерируется в дыхCi­

тельной окислительной цепи. функционирующей

в митохондриях (с. 129j. 2. ГЛИl~олиз. Суммарным

результатом превращения одной молекvлы глюкозы

в лактат является образование двух-'<v (СМ. рис,

18.2) в ходе реакций, катализируемых фосфоглице­

раткиназой и пируваткиназой (рис. 11.9). 3. ЦИЮJ ли­

моиной кислоты. Одна - 0 генерируется непос­

редственно в ходе цикла на стадии, катализируемой сукцинилтиокиназой (см. рис. 17.3).

Другая группа соединений, фосфагеиы. выступает

в качестве резервуара высокоэнергетических фосфа­ тов; к их числу относятся креатинфосфат, содержа­

щийся в мышцах и в мозге позвоночных, и аргинин-

Аденозин-- О-р- о-р-о-р-о-

или Аденозин-- ~

Аденозинтрифосфат (АТР)

или Аденозин--®-®

Аденозиндифосфат (АОР)

0-

I

Аденозин-- 0- р-о-

11

О

или Аденозин-®

(1) Глюкоза + Р; -+ Глюкозо-6-фосфат + Н2О

(~GOI = + 13,8 кДж/моль).

Необходимо ее сопряжение с другой реакцией. экзер­ гоничность которой больше, чем эндергоничность

фосфорилирования глюкозы свободным фермен­ том. Такой реакцией является гидролиз АТР с от­ щеплением концевого фосфата:

(2) АТР ..... АDР + Р; (~GOI = - 30,5 кДж/моль).

При сопряжении процессов (1) и (2) в реакции, ката­

лизируемой ферментом гексокиназоЙ. фосфорилиро­

вание глюкозы легко протекает в физиологических

условиях: равновесие реакции сильно сдвинуто впра­

во, и она практически необратима.

Глюкоза + АТР ГеJCСОJ(ина'Jа Глюкозо-6-фосфат + АDР

а (~G';/ = - 16,7 кДж/моль).

Подобный механизм лежит в основе многих реакций

«активацию>.

АдеНОЗИНМОНофосфат (ДМР)

Рис. 11.7. Структура АТР. АОР и АМР с указанием положе­

нии и числа высокоэнеРl'етических связей (-).

фосфат, находящийся в мышцах беспозвоночных

(табл.II.l).

При физиологических условиях фосфагены под­ держивают в мышцах необходимую концентрацию АТР в период его быстрого расходования как источ­ ника энергии для мышечного сокращения. С другой

стороны, когда накапливается достаточно много

АТР, реакция идет в направлении образования креа­

тинфосфата, концентрация последнего повышается,

и он выступает как форма хранения высокоэнергети­ ческого фосфата (рис. 11.1 О). Если же АТР служит

донором фосфата при образовании соединений,

имеющих более низкую свободную энергию гидро­ лиза (табл. 11.1), то фосфатная группа становится низкоэнергетической. например:

Глицерол-0 + Аденозин-0 - 0.

Биоэнергетика сопряженных реакций

Рассмотрим подробнее энергетику сопряженных реакций (рио. 11.1 и 11.3). Первую стадию ГЛИКОЛИЗd

можно рассматривать как сопряженную реакцию

(см. рис. 18.2). Фосфорилирование глюкозы свобод­ ным фосфатом с образованием глюкозо-

Взаимопревращение адениннуклеотидов

В большинстве клеток имеется фермент адени­

латкиназа (миокиназа). Она катализирует обрати-

Фосфоенолпирvват 1,3-Бисфосфоглицерат

СVКЦИ"Иn,Сод~I/ ~:=~

.----® .....~--

ЦИКЛ

ATP/ADP

дov':о:кции ~~-®

фОсфОРИЛИРОВ8НИА И активации

и эндергонические процесс.,.

Глицерол-3-фосфаТ

Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-16-бисфосфат

Рис. 11.8. Роль цикла АТР/АОР в системе переноса высо­ коэнергетическоl'О фосфата. Обратите внима}fие, что -® НИКОl'да не находится в свободном состоянии, а только

переносится с одного соединения на дрУl'ое.

мое преврашение АТР и АМР в АОР:

--2Аденозин-0 '" 0.

(2АОР)

Эта реакция выполняет три функции: 1) позво­ ляет использовать высокоэнергетический фосфат

АОР дЛЯ синтеза АТР; 2) позволяет превратить АМР. образующийся в ряде реакций активации, иду­

щих с участием АТР, в АОР путем рефосфорилиро­ вания; 3) приводит к повышению концентрации

АМР в условиях снижения содержания АТР и служит метаболическим (аллостерическим) сигналом к по­ вышению скорости катаболических реакций. что

в свою очередь приводит к увеличению генерации

АТР (с. 217).

1\1ЕТАБОЛИЗМ ПИРОФОСФАТА

Реакции с участием АТР. в ходе которых образуе­

тся АМР, сопровождаются образованием неоргаНII­

ческого пирофосфата (РР;); в качестве примера мо­

жно привести активацию длинноцепочечных жирных

кислот:

Ацил-СоА-

синrеТ!l11t

АТР + CoA·SH + R·COOH---. АМР + PPj +

+ R·CO - SCoA.

Эта реакция сопровождается рассеянием свобод­

ной энергии в форме тепла. поэтому она ид~т слева

направо. Такому направлению реакции способствует

гидролитическое расщепление PPj , катализируемое

НеорганичесК8Я

пирофосфаТ8эа

Ацетип-СоА­

синтетаЭ8 и т. д.

Аденипаткинаэа

неорганической пирофосфатазой; оно характеризуется

большим значением /). G':>1 (- 4,6 ккал/моль). Отме­

тим, что при активации с образованием пирофосфа­

та происходит потеря двух ..... 0. а не одной. как

при образовании АОР и Pj :

Описанные выше реакции с участием фосфата

и адениннуклеотидов схематически представлены на

рис. 11.11.

Нуклеозидфосфаты, родственные АТР и АОР

При участии фермента нуклеозиддифосфаткина­ зы нуклеозидтрифосфuты. подобные АТР, но содер­

жащие не аденин, а ДРУI\ОС основание, могут синтези­ роваться из соответствующих дифосфатов:

НукдсозиддиФос­ фi!l"Иllaза

АТР + UDP...4 ---->АоР + UTP

Все эти трифосфаты участвуют в происходящих

в клетке реакциях фосфорилирования. Нуклеозидмо­

нофосфаткиназы, специфичные к определенным пу­ риновым или пиримидиновым нуклеозидфосфатам,

катализируют образование нуклеозиддифосфатов из

соответствующих монофосфатов.

СlJеuнфичесkаll

НУК,lеОЗJtд­

+Нуклеозид-0 '" 0.

Вчастности, аденилаткиназа является специфиче­ ской монофосфаткиназоЙ.

ЛИТЕРАТУРА

ErnSler L. (ed.) Bioenergetics. Elsevier. 1984.

Harold F. М. The Vital Force: А Study of Bioenergetics, Free- тап, ]986.

Klotz 1. А/. Introduction to Biomolecular Energetics. Academic Press. 1986.

Krebs Н. А.. Kornherg Н. L. Energy Transformations in Living Matter. Springer, 1957.

Lehninger А. L. Bioenergetics: The Molecular Basis of Biologi- саl Energy Transformations, 2nd ed., Benjamin. 1971.

ВВЕДЕНИЕ

В химии окисление определяется как удаление

терапия кислородом под высоким давлением может

вызвать кислородное отравление.

электронов, а восстановление - как присоединение

электронов; это можно проиллюстрировать на при­

мере окисления ферро-иона в ферри-ион:

е- (электрон)

Fe2 + 1

Отсюда следует, что окисление всегда сопрово­

ждается восстановлением акцептора электронов. Этот

принцип окислительно-восстановительных процес­

сов в равной мере применим к биохимическим систе­ мам и характеризует природу процессов биологиче­

ского окисления. Далее будут приведены примеры,

показывающие, что многие процессы биологическо­

го окисления идут без участия молекулярного кисло­

рода. например дегидрогеназные реакции.

БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Хотя некоторые бактерии (анаэробные) живут

вотсутствие кислорода._ жизнь высших животных

полностью зависит от снабжения кислородом. Ки­

слород используется главным образом в процессе

дыхания -- последнее можно определить как процесс

улавливания клеткой энергии в виде АТР при проте­

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЪНОЕ

РАВНОВЕСИЕ,ОКИСЛИТЕЛЬНО­

ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

Изменение свободной энергии, характеризующее

реакции окисления и восстановления, пропорциона­

льно способности реактантов отдавать или прини­

мать электроны. Следовательно, изменение свобод­ ной энергии окислительно-восстановительного про­

цесса можно характеризовать не только величиной

А GO' (см. гл. 11), но и величиной окнслитеJIЬНО­

восстановительного потенциала системы (Ео). Обыч­

но окислительно-восстановительный потенциал си­

стемы (Ео) сравнивают с пот~нциалом водородного

электрода, принимая последний за 0,0 В при рН О.

Однако для биологических систем удобнее использо­

вать окислительно-восстановительный потенциал

при рН 7,0 (Е'о); при таком рН потенциал водород­

ного электрода равен - 0,42 В. Окислительно­

восстановительные потенциалы некоторых систем,

Таблица 12.1. Стандартные потенциалы некоторых окислительно­

восстановительных систем млекопитающих

кании контролируемого соединения кислорода с во­

дородом с образованием воды. Кроме того, молеку­ лярный кислород включается в различные субстра­

ты при участии ферментов, называемых оксигеназа­

ми; многие лекарства, посторонние для организма

вещества и химические канцерогены (их называют ксенобиотиками, т. е. чужеродными соединениями) dтакуются ферментами этого класса, которые в со­

вокупности получили название системы цитохрома

Р-450. Введением кислорода можно спасти жизнь бо­ льных, у которых нарушено дыхание или кровообра­

щение. В ряде случаев успешно применяется терапия

кислородом под высоким давлением; следует, одна­

ко, отметить. что интенсивная или продолжительная

тазами. Их разделяют на 5 групп.

1) ОксидаЗЫ.. Истинные оксидазы катализируют удаление водорода из субстрата, используя при этом в качестве акцептора водорода только кислородl.

AH2~ МС ~ Н2О2

Аэробная (метиленовая

СИНЬ)

дегидрогеназа

Они неизменно содержат медь, продуктом реакции

является вода (исключение составляют реакции, ка­

тализируемые уриказой и моноаминоксидазоЙ. в ре­

зультате которых образуется Н1О2) (рис. 12.1).

2) Аэробные дегидрогеназы- ферменты, катали­

зирующие удаление водорода из субстрата; в отли­

чие от оксидаз они могут использовать в качестве ак­

цептора водорода не только кислород, но и искус­

ственные акцепторы, такие, как метиленовый синий.

Эти дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, и продуктом катализируемой ими реакции является перекись водорода, а не вода (рис. 12.2).

3) Анаэробные дегидрогеназы-ферменты, ката-, лизирующие удаление водорода из субстрата, но не

способные использовать кислород в качестве акцепто­

ра водорода. В этот класс входит большое число

ферментов. Они выполняют две главные функции. а. Перенос водорода с одного субстрата на дру­

гой в сопряженной окислительно-восстановительной

реакции (рис. 12.3). Эти дегидрогеназы специфичны

к субстратам. но часто используют один и тот же ко­

фермент или переносчик водорода. Поскольку рас-

Д МС'Н2 ~

Рис. 12.2. Окисление метаболита. катализируемое а1робной

дегидрогеназоЙ.

Рис. 12.3. Окисление метаБО."IИта. катализируемое анаэроб­ ными дегидрогеназами (без участия дыхательной цепи).

сматриваемые реакции обратимы, они обеспечи­ вают в клетке свободный перенос восстановительных

эквивалентов. Реакции этого типа, приводящие к окислению одного субстрата за с;:чет восстановле­ ния другого, особенно важны для осуществления

окислительных процессов в отсутствие кислорода.