Вопрос №5

Вторичный уровень организации белка. Примеры.

Связи, стабилизирующие структуру.

Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

1. α – спираль – поддерживается водородными связями между пептидными связями

Водородные связи играют роль во взаимодействии между молекулами Н₂О, поддержании структуры белков, нуклеиновых кислот. Они всегда возникают между электроотрицательным атомом (N или О) и Н, который связан ковалентной связью с электроотрицательным атомом (через три на четвертый).

На один виток - 3,6 АМК-остатка, шаг -0,54 нм. Высокая степень α-спирализации характерная для миоглобина, гемоглобина. В чистом виде практически не встречается.

2. β –складчатая структура – параллельно идущие полипептидные цепи, которые связаны водородными связями. Характерная для фибриллярных белков (нитевидных).

3. Смешанная вторичная структура – чередование α –спирали и β –складчатой структуры.

4. * Вторичная структура молекулы коллагена. В основе - стерическое взаимодействие между кольцами остатков пролина (водородных связей в первичной структуре нет). Отличие тройной спирали предшественника коллагена состоит в том, что водородные связи образованы гидроксигруппами остатков гидроксипролина.

Вопрос №6

Третичная и четвертичная структуры белка. Связи, стабилизирующие белковую молекулу и определяющие ее конформацию.

Третичная = глобула = субъединица = протомер - специфичная для каждого белка пространственная упаковка молекулы.

Имеющие гидрофобный характер радикалы аминокислотных остатков ориентированы внутрь молекулы, а гидрофильные ( О⁺, NН₃⁺, СОО^- ) – на поверхности молекулы.

Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот:

• дисульфидные связи (—S—S—) между радикалами цистеинов, находящихся в разных участках ппц;

• Водородные связи между группой —NН2, — ОН или —SН бокового радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

• Ионные, или электростатические, образуются при контакте заряженных групп боковых радикалов —NН+3 (лизина, аргинина, гистидина) и —СОО- (аспарагиновой и глутаминовой кислот).

• Неполярные, или ван-дер-ваальсовы, связи образуются между углеводородными радикалами аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислот аланина, валина, изолейцина, метионина, фенилаланина в водной среде взаимодействуют друг с другом.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Четвертичная – нежесткое соединение отдельных третичных образований, которые называются субъединицами.

Поддерживается водородными связями. Связи образуются в местах контакта глобул. Эти места должны обладать пространственным и электростатическим взаимодействием. Классический пример – гемоглобин, состоит из 4 субъединиц.

В организме обнаружены более сложные структурные образования (некоторые ферментные комплексы, которые состоят из нескольких связанных четвертичных образований – пируватдекарбоксилазный комплекс).