Билет 53

1)Микротрубочки и их производные. Промежуточные филаменты.

Микротрубочкиприсутствуют во всех животных клетках за исключением эритроцитов. Они образованы полимеризованными молекулами белка тубулина, который представляет собой гетеродимер, состоящий из двух субъединиц — альфа- и бета-тубулина. При полимеризации альфа-субъединица одного белка соединяется с бета-субъединицей следующего. Так формируются отдельные протофиламенты, которые, объединяясь по 13, формируют полую микротрубочку, внешний диаметр которой составляет около 25 нм, а внутренний — 15 нм.

Каждая микротрубочкаимеет растущий плюс-конец и медленно-растущий минус-конец. Микротрубочки — один из наиболее динамичных элементов цитоскелета. Во время наращивания длины микротрубочки присоединение тубулинов происходит на растущем плюс-конце. Разборка микротрубочек наиболее часто происходит с обоих концов. Белок тубулин, формирующий микротрубочки, не является сократительным белком, и микротрубочки не наделены способностью к сокращению и передвижению. Однако микротрубочки цитоскелета принимают активное участие в транспорте клеточных органелл, секреторных пузырьков и вакуолей. Из препаратов микротрубочек отростков нейронов (аксонов) были выделены два белка — кинезин и динеин. Одним концом молекулы этих белков ассоциированы с микротрубочкой, другим — способны связываться с мембранами органелл и внутриклеточных везикул. С помощью кинезина осуществляется внутриклеточный транспорт к плюс-концу микротрубочки, а с помощью динеина — в обратном направлении.

Промежуточные филаменты (ПФ) — нитевидные структуры из особых белков, один из трех основных компонентовцитоскелетаклеток эукариот. Содержатся как в цитоплазме, так и в ядре большинства эукариотических клеток. Средний диаметр ПФ — около 10 нм (9-11 нм), меньше, чем умикротрубочек(около 25 нм) и больше, чем уактиновыхмикрофиламентов(5-9 нм). Название получили из-за того, что толщина цитоскелетных структур, состоящих из ПФ, занимала промежуточное положение между толщиноймиозиновыхфиламентов и микротрубочек[1]. В ядре известен только один тип ПФ —ламиновых, остальные типы — цитоплазматические.

Доменная структура белковых молекул ПФ довольно консервативна. Полипептид обычно имеет два глобулярных домена на N- и C-концах, которые соединены протяженным суперскрученным палочковидным доменом, состоящим из альфа-спиралей. Основной строительный блок филамента —димер, а не мономер. Он образован двумя полипептидными цепями, обычно двух разных белков, которые взаимодействуют между собой своими палочковидными доменами, образующими двойную суперскрученную спираль. Цитоплазматические ПФ образованы из таких димеров, образующих неполярные нити, толщиной в один блок. Отсутствие полярности у ПФ обусловлено антипараллельной ориентацией димеров в тетрамере. Из них далее образуются более сложные структуры, в которых ПФ могут уплотняться, вследствие чего имеют непостоянный диаметр.

В отличие от актинаитубулинабелки ПФ не имеют сайта сязываниянуклеозидтрифосфатов.

Цитоплазматические ПФ есть не у всех эукариот, они обнаружены только у некоторых групп животных. Так, ПФ есть у нематод. моллюсков и позвоночных. но не найдены у членистоногихииглокожих. У позвочноных ПФ отсутствуют в некоторых клетках (например, олигодендроцитах). В растительных клетках ПФ не обнаружены.[2][3]В большинстве животных клеток ПФ образуют «корзинку» вокругядра, откуда направлены к периферии клеток. ПФ особенно много в клетках, подверженных механическим нагрузкам: вэпителиях, где ПФ участвуют в соединении клеток друг с другом черездесмосомы, внервных волокнах, в клеткахгладкойипоперечно-полосатоймышечной ткани.