Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Практичні роботи мед М3 перероблені.docx
Скачиваний:
41
Добавлен:
07.03.2016
Размер:
211.63 Кб
Скачать

Приклад письмової роботи до заняття:

Білет 1

    1. Окисне дезамінування глутамінової кислоти, фермент, кофермент.

    2. Фізіологічне значення декарбоксилювання амінокислот.

    3. Механізм знешкодження біогенних амінів.

Білет 2

      1. Трансамінування амінокислот, ферменти, кофермент.

      2. Непряме дезамінування амінокислот.

      3. Декарбоксилювання амінокислот у процесі гниття білків у кишечнику.

Приклад тестових завдань «Крок 1» до заняття 1

1. У крові хворого на рак сечового міхура знайдено високий вміст серотоніну та оксиантранілової кислоти. З надлишком надходження в організм якої амінокислоти це пов’язано?

  1. Триптофану

B. Аланіну

C. Гістидину

D. Метіоніну

E. Тирозину

2. У хворого з діагнозом , „злоякісний карциноїд” різко підвищено вміст серотоніну в крові. Виберіть амінокислоту із якої може утворитися даний біогенний амін.

A. Лейцин

B. Аланін

C. Триптофан

D. Треонин

E. Метионин

3. В лікарню швидкої допомоги доставили дитину 7 років в стані алергічного шоку, який розвинувся після укусу оси. В крові підвищена концентрація гістаміну. В результаті якої реакції утворюється цей амін?

A. Відновлення

B. Гідрооксилювання

C. Дегідрування

D. Дезамінування

E. Декарбоксилювання

4. При катаболізмі гістидина утворюється біогенний амін, який володіє сильною судиннорозширювальною дією. Назвіть його:

A. Норадреналін.

B. Серотонін.

C. ДОФА

D. Гістамін.

E. Дофамін

5. За клінічними показами хворому призначено піридоксальфосфат. Для корекції яких процесів рекомендований цей препарат ?

A. Синтезу білка

B. Окисного декарбоксилювання кетокислот

C. Дезамінування пуринових нуклеотидів

D. Синтезу пуринових і піримідинових основ

E. Трансамінування і декарбоксилювання амінокислот

Питання до підсумкового модульного контролю 3:

  1. Пул вільних амінокислот в організмі: шляхи надходження та використання вільних амінокислот в тканинах.

  2. Трансамінування амінокислот: реакції та їх біохімічне значення, механізм дії амінотрансфераз.

  3. Дезамінування вільних L-амінокислот в тканинах.

  4. Декарбоксилювання L-амінокислот в організмі людини. Фізіологічне значення утворених продуктів. Окислення біогенних амінів.

Ситуаційні задачі:

Задача 1. У сироватці крові хворого підвищена активність аспартатамінотрансферази (АсАТ) в 6 разів та креатинфосфокінази (КФК) у 3,2 рази. Які патологічні процеси і в якому органі розвиваються у хворого?

Задача 2. У немовляти спостерігаються епілептиформні судоми, викликані дефіцитом вітаміну В6. Лікар вважає, що це спричинено зниженням у нервовій тканині гальмівного медіатора – похідного дикарбонової амінокислоти. Назвіть цей медіатор. З якої амінокислоти він утворюється? Напишіть реакцію. Вкажіть фермент та кофермент цієї реакції.

Задача 3. У чоловіка 60 років, який страждає хронічною непрохідністю кишечника, посилюється гниття білків у товстому кишечнику. Яка токсична речовина утворюється у цьому випадку з триптофану?

Задача 4. Хворий скаржиться на свербіння, набряк та почервоніння шкіри. Концентрація якого біогенного аміну підвищилась у тканинах?

Тема заняття №2. Дослідження специфічних шляхів перетворення амінокислот в організмі. Ензимопатії амінокислотного обміну.

Мета заняття:

  • Аналізувати спеціалізовані шляхи обміну циклічних амінокислот та амінокислот із розгалуженими ланцюгами в умовах нормального функціонування організму та при патології.