Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

підручники. біохімія / ¥à¥§®¢_Š®à®¢ª¨­ - ¨®«®£¨ç¥áª ï 娬¨ï

.pdf
Скачиваний:
8
Добавлен:
25.02.2016
Размер:
39.21 Mб
Скачать

 

Внутренняя

 

 

 

митохондриальная

Матрикс

 

Цитозоль

мембрана

митохондрии

 

 

Малат

 

Малат

 

НАД+

 

 

НАД+

 

 

Малатде-

Малатде-

 

 

гидрогеназа

гидрогеназа

 

|

 

НАДН+Н+ Цепь

НАДН+ H+

 

 

Оксалоацетат

 

Оксалоацетат

переноса

 

электронов

 

Глутамат

Глутамат

 

Аспартатамино-

 

 

Аспартатамино-

трансфераза

Аспартат

 

трансфераза

 

Аспартат

 

α-Кетоглутарат

 

α-Кетоглутарат

 

Рис. 10.11. Малат-аспартатная челночная система для переноса восстанавливающих эквивалентов от цитозольного НАДН в митохондриальный матрикс. Объяснение

втексте.

Вдальнейшем было показано, что с помощью данного челночного механизма лишь в скелетных мышцах и мозге осуществляется перенос

восстановленных эквивалентов от цитозольного НАДН + Н+ в митохондрии.

В клетках печени, почек и сердца действует более сложная малат-ас- партатная челночная система. Действие такого челночного механизма становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и аспартатаминотрансферазы как в цитозоле, так и в митохондриях.

Установлено, что от цитозольного НАДН + Н+ восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы (рис. 10.11) переносятся на цитозольный оксалоацетат. В результате образуется малат, который с помощью системы, транспортирующей дикарбоновые кислоты, проходит через внутреннюю мембрану митохондрии в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД+ восстанавливается в НАДН + Н+ , который может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митохондрии. В свою очередь образовавшийся оксалоацетат * в присутствии глутамата и фермента АсАТ вступает в реакцию трансаминирования. Образующиеся аспарат и α-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем способны проходить через мембрану митохондрий.

Транспортирование в цитозоле регенерирует оксалоацетат, что вызывает к действию следующий цикл. В целом процесс включает легкообратимые реакции, происходит без потребления энергии, «движущей силой» его является постоянное восстановление НАД+ в цитозоле гли- церальдегид-3-фосфатом, образующимся при катаболизме глюкозы.

Итак, если функционирует малат-аспартатный механизм, то в результате полного окисления одной молекулы глюкозы может образоваться не 36, а 38 молекул АТФ (табл. 10.1).

* Образовавшийся оксалоацетат непосредственно не может возвратиться в цитозоль через мембрану.

351

Таблица 10.1. Образование высокоэргических фосфатных связей в ходе катаболизма

глюкозы

 

 

Место

образования АТФ

Число АТФ,

Метаболический

 

образовавших-

Фермент

(точнее, высокоэргической

путь

ся на 1 моль

 

связи) и сопряженный процесс

 

 

 

 

глюкозы

 

 

 

 

Гликолиз

Глицеральдегид-3-

Окисление 2НАДН в ды-

6*

 

фосфатдегидрогеназа

хательной цепи

 

 

Фосфоглицератки-

Фосфорилирование на

 

 

наза

уровне

субстрата (субст-

 

 

 

ратное

фосфорилирова-

2

 

 

ние)

 

 

Пируваткиназа

То же

 

2

 

 

 

 

 

 

 

 

Итого...

10

 

 

 

 

С учетом расходования АТФ в реакциях, катализируемых гексо-

 

киназой и фосфофруктокиназой

 

 

–2

 

 

 

 

 

 

 

 

Итого...

8

 

 

 

 

Окислительное

Пируватдегидрогена-

Окисление 2НАДН в ды-

6

декарбоксилиро-

за (пируватдегидро-

хательной цепи

вание пировино-

геназный комплекс)

 

 

 

градной кислоты

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Итого...

6

 

 

 

 

Цикл лимонной

Изоцитратдегидроге-

Окисление 2НАДН в ды-

 

кислоты (цикл

наза

хательной цепи

6

Кребса)

 

 

 

 

 

α-Кетоглутаратде-

То же

 

6

 

гидрогеназа

 

 

 

 

Сукцинил-КоА-син-

Фосфорилирование на

 

 

тетаза (сукцинаттио-

уровне

субстрата (субстрат-

2

 

киназа)

ное фосфорилирование)

 

Сукцинатдегидроге-

Окисление 2 ФАДН2 в

4

 

наза

дыхательной цепи

 

Малатдегидрогеназа

Окисление 2НАДН в дыха-

6

 

 

тельной

цепи

 

 

 

 

 

 

 

 

Итого...

24

 

 

 

 

Всего на 1 моль глюкозы в аэробных условиях...

38 АТФ

 

 

 

 

 

* Считают, что НАДН, образовавшийся в ходе гликолиза, поступает в митохондрию с помощью малатного челночного механизма (см. с. 351). Если используется глицерофосфатный челночный механизм, то образуется только 2 АТФ на 1 моль НАДН и количество образовавшихся всего высокоэргических фосфатных связей будет не 38, а 36.

352

В табл. 10.1 приведены реакции, в которых происходит образование высокоэргических фосфатных связей в ходе катаболизма глюкозы, с указанием эффективности процесса в аэробных и анаэробных условиях.

Эффект Пастера

Снижение скорости потребления глюкозы и прекращение накопления лактата в присутствии кислорода носит название эффекта Пастера. Впервые это явление наблюдал Л. Пастер во время своих широко известных исследований роли брожения в производстве вина. В дальнейшем было показано, что эффект Пастера наблюдается также в животных и растительных тканях, где кислород тормозит анаэробный гликолиз. Значение эффекта Пастера, т.е. перехода в присутствии кислорода от анаэробного гликолиза или брожения к дыханию, состоит в переключении клетки на наиболее эффективный и экономичный путь получения энергии. В результате скорость потребления субстрата, например глюкозы, в присутствии кислорода снижается. Молекулярный механизм эффекта Пастера заключается, по-ви- димому, в конкуренции между системами дыхания и гликолиза (брожения) за АДФ, используемый для образования АТФ. Как известно, в аэробных условиях значительно эффективнее, чем в анаэробных, происходят удаление Pi и АДФ, генерация АТФ, а также регенерирование НАД+ , окисленного из восстановленного НАДН. Иными словами, уменьшение в присутствии кислорода количества Рi и АДФ и соответствующее увеличение количества АТФ ведут к подавлению анаэробного гликолиза.

ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ ОКИСЛЕНИЯ УГЛЕВОДОВ

Открытие пути прямого окисления углеводов, или, как его называют, пентозофосфатного цикла, принадлежит О. Варбургу, Ф. Липману, Ф. Дикенсу и В.А. Энгельгарду. Расхождение путей окисления углеводов–клас- сического (цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса) и пентозофос- фатного–начинается со стадии образования гексозомонофосфата. Если глюкозо-6-фосфат изомеризуется во фруктозо-6-фосфат, который фосфорилируется второй раз и превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат, то в этом случае дальнейший распад углеводов происходит по обычному гликолитическому пути с образованием пировиноградной кислоты, которая, окисляясь до ацетил-КоА, затем «сгорает» в цикле Кребса.

Если второго фосфорилирования гексозо-6-монофосфата не происходит, то фосфорилированная глюкоза может подвергаться прямому окислению до фосфопентоз. В норме доля пентозофосфатного пути в количественном превращении глюкозы обычно невелика, варьирует у разных организмов

изависит от типа ткани и ее функционального состояния.

Умлекопитающих активность пентозофосфатного цикла относительно высока в печени, надпочечниках, эмбриональной ткани и молочной железе

в период лактации. Значение этого пути в обмене веществ велико. Он поставляет восстановленный НАДФН, необходимый для биосинтеза жирных кислот, холестерина и т.д. За счет пентозофосфатного цикла примерно на 50% покрывается потребность организма в НАДФН.

Другая функция пентозофосфатного цикла заключается в том, что он

353

 

 

6 Глюкозо-6-фосфат

 

 

 

6НАДФ+

 

 

 

6 НАДФН + H+

6

Фосфоглюконо-δ-лактон

 

 

 

6 Н2О

 

 

6

Фосфоглюконат

 

 

 

6НАДФ+

 

 

6

6 НАДФН + Н+

 

 

СО2

 

 

6 Рибулозо-5-фосфат

2 Рибозо-5-фосфат

2 Ксилулозо-5-фосфат

 

 

 

2 Ксилулозо-5-фосфат

2 Седогептулозо-7-фосфат

 

2 Глицеральдегид-3-фосфат

2 Фруктозо-6-фосфат

 

2 Эритрозо-4-фосфат

2 Глюкозо-6-фосфат

 

2 Фруктозо-6-фосфат 2 Глицеральдегид-3-

 

 

 

фосфат

2 Глюкозо-6-фосфат

Фруктозо-1,6-бисфосфат

 

 

Pi

 

Фруктозо-6-фосфат

 

Глюкозо-6-фосфат

Рис. 10.12. Пентозофосфатный путь окисления углеводов.

поставляет пентозофосфаты для синтеза нуклеиновых кислот и многих коферментов. При ряде патологических состояний удельный вес пентозофосфатного пути окисления глюкозы возрастает. Механизм реакций пентозофосфатного цикла достаточно расшифрован.

Пентозофосфатный цикл начинается с окисления глюкозо-6-фосфата и последующего окислительного декарбоксилирования продукта (в результате от гексозофосфата отщепляется первый атом углерода). Это первая, так называемая окислительная, стадия пентозофосфатного цикла. Вторая стадия включает неокислительные превращения пентозофосфатов с образованием исходного глюкозо-6-фосфата (рис. 10.12). Реакции пентозофосфатного цикла протекают в цитозоле клетки.

Первая реакция–дегидрирование глюкозо-6-фосфата при участии фермента глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и кофермента НАДФ+. Образовавшийся в ходе реакции 6-фосфоглюконо-δ-лактон – соединение нестабильное и с большой скоростью гидролизуется либо спонтанно, либо с помощью фермента 6-фосфоглюконолактоназы с образованием 6-фос- фоглюконовой кислоты (6-фосфоглюконат):

354

НАДФ+ НАДФН + Н+

H2O

Глюкозо-6-фосфат-

 

дегидрогеназа

 

Глюкозо-6-фосфат

6-Фосфоглюноно-

 

-δ-лактон

6-Фосфоглюконолактоназа

6-Фосфоглюконат

Во второй–окислительной – реакции, катализируемой 6-фосфоглюко- натдегидрогеназой (декарбоксилирующей), 6-фосфоглюконат дегидрируется и декарбоксилируется. В результате образуется фосфорилированная кетопентоза – D-рибулозо-5-фосфат и еще 1 молекула НАДФН:

НАДФ+ НАДФН + Н+ СO2

6-Фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая)

6-Фосфоглюконат

Рибулозо-5-фосфат

Под действием соответствующей эпимеразы из рибулозо-5-фосфата может образоваться другая фосфопентоза–ксилулозо-5-фосфат. Кроме того, рибулозо-5-фосфат под влиянием особой изомеразы легко превращается в рибозо-5-фосфат. Между этими формами пентозофосфатов устанавливается состояние подвижного равновесия:

Изомераза

Эпимераза

Рибозо-5-фосфат

Рибулозо-5-фосфат

Ксилулозо-5-фосфат

355

При определенных условиях пентозофосфатный путь на этом этапе может быть завершен. Однако при других условиях наступает так называемый неокислительный этап (стадия) пентозофосфатного цикла. Реакции этого этапа не связаны с использованием кислорода и протекают в анаэробных условиях. При этом образуются вещества, характерные для первой стадии гликолиза (фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, фосфотриозы), а другие–специфические для пентозофосфатного пути (седогептуло- зо-7-фосфат, пентозо-5-фосфаты, эритрозо-4-фосфат).

Основными реакциями неокислительной стадии пентозофосфатного цикла являются транскетолазная и трансальдолазная. Эти реакции катализируют превращение изомерных пентозо-5-фосфатов:

Транскетолаза

Глицеральдегид-3-фосфат

Ксилулозо-5-фосфат Рибозо-5-фосфат

Седогептулозо-7-фосфат

Коферментом в транскетолазной реакции служит ТПФ, играющий роль промежуточного переносчика гликольальдегидной группы от ксилулозо-5- фосфата к рибозо-5-фосфату. В результате образуется семиуглеродный моносахарид седогептулозо-7-фосфат и глицеральдегид-3-фосфат.

Транскетолазная реакция в пентозном цикле встречается дважды, второй раз–при образовании фруктозо-6-фосфата и триозофосфата в результате взаимодействия второй молекулы ксилулозо-5-фосфата с эритро- зо-4-фосфатом:

Транскетолаза

Ксилулозо-5-фосфат

Эритрозо-4-фосфат

Фруктозо-6-фосфат

Глицеральдегид-3-фосфат

Фермент трансальдолаза катализирует перенос остатка диоксиацетона (но не свободного диоксиацетона) от седогептулозо-7-фосфата на гли- церальдегид-3-фосфат:

356

Трансальдолаза

Глицеральдегид-3-фосфат

Эритрозо-4-фосфат Фрунтозо-6-фосфат

Седогептулозо-7-фосфат

Шесть молекул глюкозо-6-фосфата, вступая в пентозофосфатный цикл, образуют 6 молекул рибулозо-5-фосфата и 6 молекул СО2, после чего из 6 молекул рибулозо-5-фосфата снова регенерируется 5 молекул глюко- зо-6-фосфата (см. рис. 10.12). Однако это не означает, что молекула глюкозо-6-фосфата, вступающая в цикл, полностью окисляется. Все 6 молекул СО2 образуются из С-1-атомов 6 молекул глюкозо-6-фосфата.

Валовое уравнение окислительной и неокислительной стадий пентозофосфатного цикла можно представить в следующем виде:

6Глюкозо-6-фосфат + 7Н2O + 12НАДФ+ —>5Глюкозо-6-фосфат + + 6СO2 + Pi + 12 НАДФН + 12Н+

или

Глюкозо-6-фосфат + 7Н2O + 12НАДФ+ —> 6СO2 + Рi + 12НАДФН + 12Н+.

Образовавшийся НАДФН используется в цитозоле на восстановительные синтезы и, как правило, не участвует в окислительном фосфорилировании, протекающем в митохондриях.

В последние годы появились работы, которые дают основание предполагать, что в некоторых тканях схема пентозофосфатного превращения углеводов сложнее, чем это представлено на рис. 10.12. Согласно этой более полной схеме пентозофосфатного пути, первые этапы превращения совпадают с прежней схемой, однако после первой транскетолазной реакции начинаются некоторые отклонения (рис. 10.13).

Считают, что пентозофосфатный путь и гликолиз, протекающие в цитозоле, взаимосвязаны и способны переключаться друг на друга в зависимости от соотношения концентраций промежуточных продуктов, образовавшихся в клетке (см. рис. 10.13).

РЕГУЛЯЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА УГЛЕВОДОВ

Пути регуляции метаболизма углеводов крайне разнообразны. На любых уровнях организации живого организма обмен углеводов регулируется факторами, влияющими на активность ферментов, участвующих в реакциях углеводного обмена. К этим факторам относятся концентрация субстратов, содержание продуктов (метаболитов) отдельных реакций, кислородный

357

Неокислительная стадия

 

 

Окислительнаястадия

пентозофосфатного

 

 

пентозофосфатного

пути

Гликолиз

пути

Октулозо-8-Ф

 

Глюкоза

6-Фосфоглюконо-δ-лактон

 

Глюкозо-6-Ф

 

Эритрозо-4-Ф

 

 

 

Диокси-

Фруктозо-6-Ф

 

ацетонфосфат

 

 

6-ФосФоглюконат

 

 

 

 

Фруктозо-1,6-Ф2

Седогептулозо-1,7-Ф2

 

 

 

Глицеральде-

Диоксиацетон-

 

гид-3-Ф

Седогептулозо-7-Ф

фосфат

 

 

 

СО2

 

 

 

 

Пируват

 

Рибулозо-5-Ф

 

 

 

 

Лактат

 

 

Ксилулозо-5-Ф

Рибозо-5-Ф

 

 

 

 

 

Рис. 10.13. Современная схема пентозофосфатного пути окисления углеводов, отражающая его связь с гликолизом (по Херсу).

1 - транскетолаза; 2 - трансальдолаза; 3 - альдолаза; 4- фосфофруктокиназа; 5 - фруктозо-1,6- бисфосфатаза; 6 - гексокиназа; 7 - глюкозофосфатизомераза; 8 - триозофосфатизомераза; 9 - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа; 10 - 6-фосфоглюконолактоназа; 11 - 6-фосфоглюконатдегид- рогеназа; 12 - изомераза; 13 - эпимераза; 14 - лактатдегидрогеназа.

режим, температура, проницаемость биологических мембран, концентрация коферментов, необходимых для отдельных реакций, и т.д. (см. главу 4). В данной главе было показано влияние перечисленных факторов на активность ферментных систем углеводного обмена. И тем не менее некоторые аспекты регуляции метаболизма углеводов напомним.

Гликолиз–это совокупность реакций превращения глюкозы в пируват. У аэробных организмов гликолиз служит как бы прелюдией к циклу трикарбоновых кислот (циклу Кребса). Десять реакций гликолиза протекают в цитозоле. Гликолитический путь играет двоякую роль: приводит к генерированию АТФ в результате распада глюкозы, и он же поставляет строительные блоки для синтеза клеточных компонентов. Реакции гликолитического пути в физиологических условиях легкообратимы, кроме реакций, катализируемых гексокиназой, фосфофруктокиназой и пируваткиназой. Фосфофруктокиназа–наиболее важный регуляторный элемент (фермент) в процессе гликолиза, ингибируется высокими концентрациями АТФ и цитрата и активируется АМФ.

Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса) представляет собой конечный общий путь для окисления «топливных» молекул. Большинство «топливных» молекул вступает в цикл в виде ацетил-КоА. Окислительное декарбоксилирование пирувата, приводящее к образованию ацетил-КоА, является связующим звеном между гликолизом и циклом трикарбоновых кислот. Заметим, что последний служит также источником строительных

358

блоков для процессов биосинтеза. Все реакции цикла протекают в митохондриях.

Скорость цикла трикарбоновых кислот зависит от потребности в АТФ. Высокий энергетический заряд клетки понижает активность цитратсинтазы, изоцитратдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназы. Еще один важный регуляторный момент–необратимое образование ацетил-КоА из пирувата. В результате пентозофосфатного пути происходит генерирование НАДФН и рибозо-5-фосфата в цитозоле. НАДФН участвует в восстановительных биосинтезах, а рибозо-5-фосфат используется в синтезах РНК, ДНК и нуклеотидных коферментов.

Взаимодействие гликолитического и пентозофосфатного путей обеспечивает возможность постоянного приспособления концентраций НАДФН, АТФ и строительных блоков, например рибозо-5-фосфата и пирувата, для удовлетворения потребностей клеток.

Наконец, глюконеогенез и гликолиз регулируются реципрокно, так что, если активность одного из путей относительно понижается, то активность другого пути повышается.

У человека и животных на всех стадиях синтеза и распада углеводов регуляция углеводного обмена осуществляется при участии ЦНС и гормо-

нов.

Например, установлено, что концентрация глюкозы в крови ниже 3,3–3,4 ммоль/л (60–70 мг/100 мл) приводит к рефлекторному возбуждению высших метаболических центров, расположенных в гипоталамусе. В регуляции углеводного обмена особая роль принадлежит высшему отделу ЦНС–коре большого мозга. Наряду с ЦНС важное влияние на содержание глюкозы оказывают гормональные факторы, т.е. регуляции уровня глюкозы в крови осуществляется ЦНС через ряд эндокринных желез (см. главу 8).

НАРУШЕНИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА

При некоторых состояниях можно наблюдать повышение содержания глюкозы в крови–гипергликемию, а также понижение концентрации глю- козы–гипогликемию. Гипергликемия является довольно частым симптомом различных заболеваний, прежде всего связанных с поражением эндокринной системы.

Сахарный диабет. В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При недостаточности содержания инсулина возникает заболевание, которое носит название «сахарный диабет»: повышается концентрация глюкозы в крови (гипергликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозурия) и уменьшается содержание гликогена в печени. Мышечная ткань при этом утрачивает способность утилизировать глюкозу крови. В печени при общем снижении интенсивности биосинтетических процессов: биосинтеза белков, синтеза жирных кислот из продуктов распада глю- козы–наблюдается усиленный синтез ферментов глюконеогенеза. При введении инсулина больным диабетом происходит коррекция метаболических сдвигов: нормализуется проницаемость мембран мышечных клеток для глюкозы, восстанавливается соотношение между гликолизом и глюконеогенезом. Инсулин контролирует эти процессы на генетическом уровне как индуктор синтеза ключевых ферментов гликолиза: гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Инсулин также индуцирует синтез гликогенсинтазы. Одновременно инсулин действует как репрессор синтеза ключевых ферментов глюконеогенеза. Следует отметить, что индукторами

359

синтеза ферментов глюконеогенеза служат глюкокортикоиды. В связи с этим при инсулярной недостаточности и сохранении или даже повышении секреции кортикостероидов (в частности, при диабете) устранение влияния инсулина приводит к резкому повышению синтеза и концентрации ферментов глюконеогенеза, особенно фосфоенолпируват-карбоксикиназы, определяющей возможность и скорость глюконеогенеза в печени и почках.

Развитие гипергликемии при диабете можно рассматривать также как результат возбуждения метаболических центров в ЦНС импульсами с хеморецепторов клеток, испытывающих энергетический голод в связи с недостаточным поступлением глюкозы в клетки ряда тканей. Роль системы фруктозо-2,6-бисфосфата в регуляции метаболизма углеводов, а также нарушения ее функционирования при сахарном диабете см. главу 16.

Гипергликемия может возникнуть не только при заболевании поджелудочной железы, но и в результате расстройства функции других эндокринных желез, участвующих в регуляции углеводного обмена. Так, гипергликемия может наблюдаться при гипофизарных заболеваниях, опухолях коркового вещества надпочечников, гиперфункции щитовидной железы. Иногда гипергликемия появляется во время беременности. Наконец, гипергликемия возможна при органических поражениях ЦНС, расстройствах мозгового кровообращения, болезнях печени воспалительного или дегенеративного характера. Поддержание постоянства уровня глюкозы в крови, как отмечалось,– важнейшая функция печени, резервные возможности которой в этом отношении весьма велики. Поэтому гипергликемия, обусловленная нарушением функции печени, выявляется обычно при тяжелых ее поражениях.

Большой клинический интерес представляет изучение реактивности организма на сахарную нагрузку у здорового и больного человека. В связи с этим в клинике довольно часто исследуют изменения во времени уровня глюкозы в крови, обычно после приема per os 50 г или 100 г глюкозы, растворенной в теплой воде,– так называемая сахарная нагрузка. При оценке построенных гликемических кривых обращают внимание на время максимального подъема, высоту этого подъема и время возврата концентрации глюкозы к исходному уровню. Для оценки гликемических кривых введено несколько показателей, из которых наиболее важное значение имеет коэффициент Бодуэна:

ВА х 100% ,

А

где А–уровень глюкозы в крови натощак; В–максимальное содержание глюкозы в крови после нагрузки глюкозой. В норме этот коэффициент составляет около 50%. Значения, превышающие 80%, свидетельствуют о серьезном нарушении обмена углеводов.

Гипогликемия. Нередко гипогликемия связана с понижением функций тех эндокринных желез, повышение функций которых приводит, как отмечалось, к гипергликемии. В частности, гипогликемию можно наблюдать при гипофизарной кахексии, аддисоновой болезни, гипотиреозе. Резкое снижение уровня глюкозы в крови отмечается при аденомах поджелудочной железы вследствие повышенной продукции инсулина β-клетками панкреатических островков. Кроме того, гипогликемия может быть вызвана голоданием, продолжительной физической работой, приемом β-ганглиоблока- торов. Низкий уровень глюкозы в крови иногда отмечается при беременности, лактации.

360

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Оставленные комментарии видны всем.

Соседние файлы в папке підручники. біохімія