- •Непрямое дезаминирование - основной путь дезаминирования аминокислот
- •Коферментные функции в трансаминазах выполняет активная форма витамина b6.
- •Глутаматдегидрогеназа занимает центральное место в обмене азота в клетке.
- •Аммиак –токсическое для организма соединение.
- •Особенности морфологического строения печени позволяют ей эффективно удалять и фиксировать ионы аммония.
- •Орнитиновый цикл мочевинообразования - главный механизм обезвреживания аммиака.
- •Синтез карбамоилфосфата – ключевая реакция синтеза мочевины
- •Образование цитруллина – первая реакция орнитинового цикла.
- •Для синтеза аргининосукцината необходима атф
- •Гипераммонийемия – следствие нарушения функции ферментов орнитинового цикла.
- •Безазотистый остаток аминокислот может превращаться в углеводы или липиды
- •Семейство пировиноградной кислоты включает Ала, Сер, Гли, Цис и Тре
- •Самое маленькое семейство у оксалоацетата
- •Основной член семейства -кетоглутаровой кислоты – глутаминовая кислота
- •Реакции декарбоксилирования аминокислот лежат в основе образования биогенных аминов.
- •Катехоламины – производные тирозина.
- •Триптофан предшественник синтеза серотонина и мелатонина.
- • Аминомасляная кислота медиатор тормозных нейронов
- •Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина.
Безазотистый остаток аминокислот может превращаться в углеводы или липиды
Стратегия катаболизма аминокислот направлена на превращение аминокислот в основные промежуточные продукты, которые могут быть использованы для синтеза глюкозы или кетоновых тел. Углеродные скелеты 20 аминокислот превращаются в семь метаболитов. (см рис 8-17). Некоторые аминокислоты (лей, три, иле) могут превращаться не в одно, а в несколько из этих семи соединений.
Гликогенными аминокислотами стали называть аминокислоты, углеродные скелеты которых превращаются в пируват или в промежуточные продукты цикла Кребса (оксалоацетат, кетоглутаровую кислоту, сукцинил- КоА или фумаровую кислоту) с последующим использованием в реакциях глюконеогенеза..
Схема основных направлений катаболизма аминокислот.
Кетогенными аминокислотами являются аминокислоты углеродные скелеты которых превращаются в ацетил-КоА или в ацетоацетил-КоА из которых возможно образование кетоновых тел.
Гликогенные |
Кетогенные |
Глико и кетогенные |
Ала, Арг, Асп, Асн Цис, Глу, Глн, Гли, Гис, Мет, Про, Сер, Тре, Вал |
Лей, Лиз |
Иле, Фен, Тир, Три |
Семейство пировиноградной кислоты включает Ала, Сер, Гли, Цис и Тре
Пути, по которым происходит превращение этих аминокислот в ПВК разные. Самый прямой и короткий путь проходит аланин, который превращается в пируват при участии АЛТ. Пировиноградная кислота–исходный субстрат глюконеогенеза, поэтому активность АЛТ в клетках печени высокая.
Обмен серина происходит несколькими путями. Возможно прямое превращение в ПВК при участии дегидратазы серина–пиридоксальфосфат зависимого фермента, который катализирует реакцию дезаминирования серина или превращение серина в глицин при участии гидроксиметил трансферазы серина. В этой реакции образуется такжеN5, N10 метилен тетрагидрофолат. Реакция, катализируемая гидроксиметил трансферазой обратима, что позволяет и углероды молекулы глицина через серин перевести в молекулу ПВК. Однако более значимый распад глицина происходит при участии митохондриального ферментного комплекса синтазы глицина, который катализирует глубокий распад глицина до аммиака и диоксида углерода.
С катаболизмом глицина тесно связан и обмен треонина. Альдолаза треонина –инициатор катаболизма этой аминокислоты. Под ее влиянием треонин распадается на молекулу глицина и уксусного альдегида. Уксусный альдегид восстанавливается при участии альдегиддегидрогеназы в уксусную кислоту, которую можно при помощи ацетаттиокиназы превратить в ацетилКоА. Второй путь катаболизма треонина включает специфическое дезаминирование этой аминокислоты при помощи серин-треонин дезаминазы, Образующийся при этом оксобутират может быть использован в синтезе аминокислот с разветвленным углеводородным радикалом.
Глицинурия – состояние характеризующееся большими потерями глицина почками при нормальном уровне глицина в крови. Это состояние связывают с нарушением реабсорбции глицина почками.
Самое маленькое семейство у оксалоацетата
В оксалоацетат превращаются 2 аминокислоты аспарагин и аспарагиновая кислота. Два фермента катализируют это превращение. Аспарагиназа катализирует гидролитическое дезаминирование амидной группы аспарагина и образование аспарагиновой кислоты, а последняя под влиянием аспартатаминотрансферазы (АСТ) теряет аминогруппу и становится оксалоацетатом. Эта реакция обеспечивает цикл трикарбоновых кислот оксалоацетатом (анаплеротическая реакция). АСТ активна в сердечной мышце, что послужило основанием для применения препаратов, содержащих аспарагиновую кислоту в кардиологической клинике. Аспарагиназа используется при лечении некоторых форм лейкозов для разрушения аспарагина, который является незаменимой аминокислотой для отдельных форм предшественников лейкоцитов.