1_-_enzimologia_i_BO / 01-08-ФиБО-2012 small

β-поворот пептидной цепи

Рис.1.26. Виды вторичной структуры белка. Схематическое изображение -поворота.

Характеристика β-структуры

АК состав белка определяет тип его вторичной структуры

Спиралеобразующие АК:

 ала, лей, глу, глн, гис, лиз, мет

АК, образующие β-слои:

Вал, лей, тре, тир, фен

АК, образующие неупорядоченные слои:

 гли, сер, асп, асн, про

Надвторичная структура

α-белки:

миоглобин, гемоглобин, парамиозин, α-кератин.

β-белки:

конканаваллин A (растительные лектины), супероксиддисмутаза, фиброин шелка, паутины.

α+β-белки (одна часть пептидной цепи представлена α-спиралями, другая – β-структурами) – редкие:

термолизин (бакт.),

α/β-белки (α- и β- структуры чередуются) – наиболее часто:

фосфоглицераткиназа, флаводоксин.

без α,β (практически не имеют спиральных и складчатых структур):

ферредоксин (бакт.)

Надвторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура белка

Доменная организация белка

 Домен - обособленная область молекулы белка, обладающая структурной и функциональной автономией.

В иммуноглобулине G1 (IgG1), различают 12 доменов:

 2 легкие цепи по 2 домена (VL, CL)

 2 тяжелые цепи по 4

домена (VH, CH1, CH2, CH3).

HUMAN IGG1

Общий план строения глобулярной молекулы белка

(модель жировой капли)

В центре молекулы ориентированы гидрофобные радикалы АК

По периферии – гидрофильные

В результате поверхность белка заряжена и в водной среде на ней

образуется гидратная оболочка

Примеры белковых молекул

Пятый уровень органицации белковой молекулы

Иногда выделяют и пятый уровень – метаболон, т. е. совокупность ферментов, катализирующих

определенный метаболический путь

(ферменты цикла Кребса).

Форма, размеры и масса белковых молекул

По форме:

Глобулярные (альбумин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин).

шарообразные, эллипсоидные, вытянутые.

Фибриллярные (кератины, фиброин, коллаген, F-актин, тропомиозин).

нитевидные.

По размерам - от 2,5 до 300 нм.

По массе – от 13 до 500 kDa (килодальтон).

Благодарю за внимание

Следующая лекция «Ферменты»

Энзимология

Строение и свойства ферментов

(ферменты - 1)

Лекция 2

д.м.н., проф. Грицук А. И.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы

В природе существует 3 вида биологических катализаторов :

Ферменты (энзимы) – белковой природы

Рибозимы – РНК с каталитической активностью

Абзимы – антитела с каталитической активностью

История энзимологии

В древности использовали ферментативные технологии (хлебопечение, виноделие, обработка шкур и др)

XVIII в Р.Реомюр, Л. Спалланцани описание пищеварения у птиц

1814 г. К.Кирхгоф показал каталитический хар-р гидролиза крахмала при прорастании зерна

Середина XIX в спор Ю. Либиха и Л. Пастера «организованные» и «неорганизованные» ферменты

1878 г. Ф. Кюне ввел термин «энзим»

История энзимологии (прод)

1871 г. М.М. Манассеина, а затем Э. Бюхнер показали, что экстракт клеток способен к катализу

1894 г. Э. Фишер создал модель «ключ-замок»

1913 г. Л. Михаэлис и М. Ментен создали теорию ферм катализа

1929 г. Дж Самнер доказал белковую природу ферментов

1963 г. изучена первичная структура РНК-азы

1968 г. М. Меррифилд синтез искусственной РНК-азы

Простые и сложные ферменты

Простые ферменты состоят только из

молекулы белка (большинство ферментов ЖКТ)

Сложные ферменты – это простой фермент (апофермент) + небелкое соединение (кофермент, кофактор)

-коферменты алифатические (GSH)

-коферменты циклические (КоQ)

-коферментынуклеотиды (NAD, FAD, FMN)

-коферменты ионы Ме (K, Na, Ca, Mg, Mn, Fe …) ~ 25%

-коферменты-производные водорастворимых витаминов B1ТПФ, В6 –Фосфопиридоксаль и др)

Структурно-функциональная организация ферментов. Схема

продукт

субстрат Якорные площадки

Центры регуляции + и -

Сходство Е и неферметативных катализаторов

Катализируют энергетически возможные реакции

Энергия химической системы остается постоянной

В ходе катализа направление реакции не меняется

Не расходуются в процессе реакции