- •Биохимия витаминов и гормонов
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Механизмы интеграции обмена углеводов, липидов и белков.
- •Теоретическая часть
- •Механизмы интеграции обмена углеводов, липидов и белков.
- •Проводить качественный анализ на биологически активные вещества.
- •Теоретическая часть
- •Биохимия крови, почек и печени
- •Теоретическая часть
- •Теоретическая часть
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Решение задач.
- •Проведение контроля конечного уровня знаний.
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Решение задач.
- •Проведение контроля конечного уровня знаний.
- •Биохимия нервной, мышечной и соединительной тканей, миокарда и легких
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Решение задач.
- •Проведение контроля конечного уровня знаний.
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Решение задач.
- •Проведение контроля конечного уровня знаний.
- •Теоретическая часть
- •Практическая часть
- •Решение задач.
- •Проведение контроля конечного уровня знаний.
- •Содержание
- •6 Биохимия витаминов и гормонов 3
-
Теоретическая часть
-
Общая характеристика метаболизма и химического состава мозга.
-
Особенности метаболизма в мозге:
-
а) углеводов (гликолиз, пентозный цикл, ЦТК), роль инсулина в метаболизме мозга;
б) макроэргов (АТФ и креатинфосфата);
в) белков, их состав, специфические белки нервной ткани S-100, белки миэлина, тубулин, факторы роста нервов и др. Олиго- и полипептиды нервной ткани – ансерин, карнозин, гомокарнозин, либерины, статины, вещество P, кальцийнейрин и др., их функции. Энкефалины, эндорфины, их природа, механизм действия и физиологическая роль;
г) аминокислот, роль дикарбоновых аминокислот – глу и асп в метаболизме мозга (цикл Робертса, цикл пуриновых нуклеотидов – реакции, ферменты, субстраты, физиологическая роль);
д) нуклеиновых кислот;
е) липидов – липиды миэлина, особенности биосинтеза и роль холестерина.
-
Основные функции нейронов:
а) электрогенез (механизм электрогенеза);
б) метаболизм (синтез и распад) медиаторов, типы медиаторов. Краткая характеристика (синтез, биохимические и физиологические эффекты, распад) – ацетилхолин, катехоламины, серотонин, дофамин, ГАМК, ГОМК, аминокислоты, гистамин. Состояние медиаторного обмена в норме и при некоторых патологических состояниях (паркинсонизм, шизофрения, маниакальные состояния, депрессии и др.);
в) строение синапса, механизмы синаптической и аксональной передачи. Понятие об аксональном транспорте и его физиологической роли;
г) биохимические механизмы памяти.
-
Особенности метаболизма мозга при гипоксии.
-
Биохимические механизмы действия на мозг алкоголя, наркотиков (опиоиды, кокаин, ЛСД-25 и др.) и гидрофобных токсических соединений. Биохимические механизмы развития алкоголизма, наркоманий и токсикоманий.
-
Понятие о гематоэнцефалическом барьере.
-
Практическая часть
-
Решение задач.
-
Лабораторная работа.
-
Проведение контроля конечного уровня знаний.
-
Задачи
1 Основным источником аммиака в ткани мозга является реакция (напишите реакции):
а) дезаминирования асп; б) дезаминирования глу; в) дезамидирования асн; г) дезамидирования глн; д) дезаминирования АМФ; е) дезаминирования АТФ; ж) трансаминирования; з) распада нуклеиновых кислот?
2 В каких случаях увеличивается активность холинэстеразы в сыворотке крови:
а) нефротический синдром; б) инфекционный гепатит; в) бронхиальная астма; г) миома матки; д) инфаркт миокарда; е) отравление фосфорорганическими веществами; ж) травма мозга; з) отек мозга; и) гипертоническая болезнь?
3 Активность холинэстеразы сыворотки крови понижается при:
а) инфаркте миокарда; б) отравлении фосфорорганическими инсектицидами; в) отравлении боевыми фосфорорганическими веществам; г) панкреатите; д) язвенной болезни желудка; е) вирусном гепатите; ж) токсическом гепатите; з) отравлении миорелаксантами; и) гемолитической анемии?
4 Развитие печеночной комы при тяжелом вирусном гепатите связано главным образом:
а) с нарушением синтеза альбумина; б) дисглобулинемией; в) увеличением содержание в крови аммиака; г) снижением содержание в крови глюкозы; д) увеличением содержание в крови билирубина; е) повышением осмолярности крови; ж) кетоацидозом?
5 Какие из указанных реакций обезвреживания аммиака характерны для ткани мозга (напишите реакции):
а) восстановительное аминирование -кетоглутарата; б) амидирование глу; в) амидирование асп; г) аминирование ИМФ; д) дезаминирование АМФ; е) амидирование белков; ж) орнитиновый цикл?
6 Какие из указанных ферментов участвуют в реакциях инактивации биогенных аминов:
а) холинэстераза; б) моноаминооксидаза; в) оксидазы D-аминокислот; г) оксидазы L-аминокислот; д) цитохром Р450; е) катехол-o-метилтрансфераза; ж) глютатионпероксидаза; з) супероксиддисмутаза?
7 Наркотическое действие алкоголя связано:
а) с ингибированием Са каналов; б) гиперпродукцией NADH; в) торможением первого комплекса дыхательной цепи; г) торможением третьего комплекса дыхательной цепи; д) ингибированием сукцинатдегидрогеназы; е) продукцией эндогенных медиаторов торможения; ж) дефицитом эндогенных медиаторов торможения; з) ингибированием цитохромоксидазы; и) активацией сукцинатдегидрогеназы?
8 Наркотическое действие гидрофобных веществ связано:
а) с ингибированием Са каналов; б) гиперпродукцией NADH; в) торможением первого комплекса дыхательной цепи; г) торможением третьего комплекса дыхательной цепи; д) ингибированием сукцинатдегидрогеназы; е) продукцией эндогенных медиаторов торможения; ж) дефицитом эндогенных медиаторов торможения; з) ингибированием цитохромоксидазы; и) активацией сукцинатдегидрогеназы?
9 Тормозным медиатором нейронов спинного мозга и ствола мозга является:
а) ГАМК; б) ГОМК; в) глу; г) глн; д) гли; е) таурин; ж) гистамин; з) эндорфины; и) серотонин; к) белок S-100?
10 Главным тормозным медиатором нейронов головного мозга является:
а) ГАМК; б) ГОМК; в) глу; г) глн; д) гли; е) таурин; ж) гистамин; з) эндорфины; и) серотонин; к) белок S-100?
11 Антагонистом серотониновых рецепторов мозга является:
а) ЛСД-25; б) алкоголь; в) кокаин; г) теофиллин; д) резерпин; е) новокаин; ж) стрихнин; з) аммиак?
12. Антагонистом рецепторов норадреналина в мозге является:
а) ЛСД-25; б) алкоголь; в) кокаин; г) теофиллин; д) резерпин; е) новокаин; ж) стрихнин; з) аммиак?
13 В везикулах пресинаптических адренэргических нервных окончаний находятся:
а) связанный норадреналин; б) серотонин; в) АТФ; г) свободный норадреналин; д) хромогранин; е) дофамингидроксилаза; ж) ГАМК; з) моноаминооксидаза?
14 Антагонистом глициновых рецепторов спинного мозга является:
а) ЛСД-25; б) алкоголь; в) кокаин; г) теофиллин; д) резерпин; е) новокаин; ж) стрихнин; з) аммиак?
15 Для паркинсонизма характерно:
а) увеличение содержания в мозге дофамина;
б) резкое снижение содержания в мозге дофамина;
в) резкое снижение содержания в мозге норадреналина;
г) резкое увеличение содержания в мозге норадреналина;
д) ингибирование сукцинатдегидрогеназы;
е) увеличение содержания в мозге серотонина?
16 Тормозное действие медиатора ГАМК связано:
а) с ингибированием Са каналов;
б) гиперпродукцией NADH;
в) торможением первого комплекса дыхательной цепи;
г) торможением третьего комплекса дыхательной цепи;
д) ингибированием сукцинатдегидрогеназы;
е) продукцией эндогенных медиаторов торможения;
ж) гиперполяризацией постсинаптической мембраны;
з) ингибированием цитохромоксидазы;
и) увеличением проводимости для ионов Сl-?
Лабораторная работа Ингибирование активности холинэстеразы сыворотки крови прозерином
Принцип метода. Основан на том, что при гидролизе ацетилхолина холинэстеразой происходит подкисление среды за счет накопления уксусной кислоты:
Холинэстераза
СН3-СO-О-СН2-СН2-N(СН3)3 + H2O НО-СН2-СН2-N(СН3)3+ СН3-СОO- + Н+,
которую можно обнаружить по изменению окраски в присутствии индикатора – бромтимолового синего. В нейтральной среде этот индикатор сине-зеленый, а в кислой он имеет красную окраску. В присутствии антихолинэстеразного препарата – прозерина, а также инсектицидов или других фосфорорганических соединений, которые ингибируют активность холинэстеразы, расщепления ацетилхолина не происходит, и индикатор не меняет своей окраски.
Ход работы. В две пробирки вносят по 0,2 мл 0,1 %-го раствора бромтимолового синего и по 0,2 мл 0,1 %-го раствора ацетилхолина (предварительно нейтрализованного NaOH). В одну из пробирок (контрольную) добавляют 3 капли 0,05 %-го раствора прозерина.
В каждую пробирку вносят по 0,02 мл крови, содержимое пробирок перемешивают и ставят в термостат при температуре 38 °C на 15–20 мин. По истечении этого времени наблюдают изменение окраски в опытной пробе и сохранение исходной окраски в контрольной.
Клинико-диагностическое значение. В организме человека существует два типа холинэстераз:
а) ацетилхолинэстераза (АХЭ), которая встречается преимущественно в мозге, эритроцитах, мышцах, нервах; это высокоспецифический фермент, катализирующий гидролитическое расщепление ацетилхолина на холин и уксусную кислоту;
б) холинэстераза (ХЭ), которая содержится в основном в печени, поджелудочной железе и плазме крови. ХЭ обладает более широкой субстратной специфичностью, т. е. расщепляет ацетилхолин и другие эфиры холина.
Определение активности АХЭ сыворотки и тканей имеет большое клинико-диагностическое значение.
Сывороточная ХЭ представляет собой высокомолекулярный гликопротеид, связанный в крови с альбумином. Функция этого фермента выяснена недостаточно. Предполагают, что ХЭ плазмы крови выполняет защитную функцию, предотвращая накопление и распространение ацетилхолина по тканям, при попадании его в кровяное русло.
В норме активность ХЭ сыворотки крови колеблется в широких пределах – 160–340 мкмоль/(мл ∙ ч). При патологических состояниях ее активность чаще всего снижается. Значительное снижение активности ХЭ сыворотки крови отмечается при заболеваниях печени, гипотиреозе, суставном ревматизме, инфаркте миокарда, ожогах, а также отравлениях различными фосфорорганическими соединениями.
Угнетение активности ХЭ в сыворотке крови наблюдается значительно раньше проявления других симптомов интоксикации.
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.
Рекомендуемая литература
Основная
-
Материал лекций.
-
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 488–503; 1998. С. 625–644.
-
Уайт А. и др. Основы биохимии. М.: Мир, 1981. Т. 3. С. 1425–1465.
Дополнительная
-
Ашмарин И. П. и др. Элементы патологической физиологии и биохимии. М.: МГУ, 1992.
-
Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 3. С. 287–381.
Занятие 35
Биохимия соединительной ткани
Цель занятия: изучить особенности метаболизма соединительной ткани, биохимическую основу ее функционирования в норме и при различных патологических состояниях.
Исходный уровень знаний и навыков
Студент должен знать:
-
Строение соединительной ткани.
-
Классификацию видов соединительной ткани.
-
Структурную организацию белковой молекулы.
-
Биосинтез и процессинг белка.
-
Химическую модификацию молекулы белка (реакции гидроксилирования и др.).
-
Строение, свойства и метаболизм ГАГ.
Студент должен уметь:
-
Проводить исследование на фотоэлектроколориметре.
Структура занятия