БХ. Ответы к экзамену

Генети́ческий код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.

Свойства генетического кода:

-триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).

-непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.

-неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

-однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин и селеноцистеин)[1]

-вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.

-универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, показанный в таблице раздела «Вариации стандартного генетического кода» ниже).

.Биосинтез РНК(транскрипция).РНК-полимеразы.Типы РНК,их роль.

Транскрипция – это синтез РНК на матрице ДНК. Процесс катализируют РНК-полимеразы, которые подобно ДНК-полимеразам, образуют фосфодиэфирные связи между рибонуклеотидами в соответствии с принципами комплементарности к одной из нитей ДНК, которую обозначают как матричную. У эукариот синтез РНК происходит в ядре и митохондриях практически постоянно вне зависимости от фаз клеточного цикла. В ядре РНК синтезируют 3 фермента: РНК-полимераза I катализирует образование рРНК, РНК-полимераза II –синтез мРНК, РНК-полимераза III – образование тРНК. Нуклеотидтрифосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ) выполняют функции субстратов синтеза и источников энергии. В ходе транскрипции матрицей является нить ДНК, имеющая направление от 3’ к 5’-концу, так как все РНК-полимеразы осуществляют рост новых цепей РНК в направлении от 5’ к 3’-концу антипараллельно матрице. Процесс транскрипции включает стадии инициации, элонгации и терминации. РНК-полимеразы узнают место начала транскрипции - промотер, имеющий специфическую последовательность нуклеотидов –ТАТА-. На стадии инициации к –ТАТА-последовательности матричной цепи ДНК присоединяется белок –ТАТА-фактор, который стимулирует присоединение к ДНК РНК- полимеразы и белковых факторов инициации транскрипции. Образующийся комплекс вызывает расплетение двойной нити ДНК длиной в один виток спирали (около 10 нуклеотидных пар).На этапе элонгации происходит удаление факторов инициации и присоединение фактора элонгации. Синтез РНК осуществляется на матричной нити ДНК по принципу комплементарновти. При этом в активном центре РНК-полимеразы каждый последующий нуклеотид связывается с 3’-концом предыдущего нуклеотида. По мере движения РНК-полимеразы по нити ДНК к освободившемуся промотору присоединяются новые молекулы фермента, поэтому один ген может одновременно транскрибироваться несколькими молекулами РНК-полимеразы.Стадия терминации начинается, когда РНК-полимераза достигает специфической последовательности нуклеотидов – сайта терминации. При этом фактор элонгации отделяется от РНК-полимеразы, а фактор терминации присоединяется. Он облегчает отделение синтезированной молекулы пре-РНК и фермента от матрицы ДНК. Молекулы РНК, которые синтезируются РНК-полимеразами, функционально неактивны и являются молекулами-предшественниками - пре-РНК. Они превращаются в зрелые молекулы только после соответствующих посттранскрипционных модификаций – созревания молекул РНК. Установлено, что эукариотические ДНК состоят из участков, кодирующих последовательность аминокислот в отдельных доменах молекулы белка – экзонов и участков, не содержащих информацию о строении белка – интронов. В ходе транскрипции получаются пре-РНК, содержащие участки, комплеменарные экзонам и интронам. В процессе созревания мРНК интроны удаляются, а экзоны соединяются между собой с высокой точностью при помощи комплексов из малых ядерных рибонуклеопротеинов (мяРНП) – сплайсосом. Этот процесс получил название сплайсинга.В клетках синтезируется около 20 семейств тРНК.Представители каждого семейства способны связываться только с одной из 20 аминокислот, входящих в состав белков.

Виды РНК:

- матричная (информационная) РНК(служит посредником при передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам);

- рибосо́мные РНК(рРНК) –( несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами);

- транспортная РНК, тРНК(функцией является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка);

.Современные представления о синтезе белка.Регуляция биосинтеза белка.

Трансляция (биосинтез белка) – это процесс, в ходе которого информация о структуре белка, записанная в виде линейной последовательности нуклеотидов в молекуле зрелой мРНК, «переводится на язык аминокислот» при участии тРНК и рибосом. В результате образуется молекула белка со строго определенной первичной структурой. В состав мРНК входят 4 нуклеотида, а в состав белков – 20 аминокислот. Из этого следует, что должен существовать способ кодирования аминокислот последовательностью нескольких нуклеотидов. Способ кодирования, согласно которому в мРНК зашифрована последовательность аминокислот в белке, получил название генетического (биологического или аминокислотного) кода.

Свойства генетического кода:

-триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).

-непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.

-неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

-однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин и селеноцистеин)[1]

-вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.

-универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, показанный в таблице раздела «Вариации стандартного генетического кода» ниже).

Декодирование информации о структуре белка, записанной в виде последовательности кодонов мРНК, возможно благодаря тРНК, выполняющим функции адапторов («приспособителей» аминокислот к кодонам мРНК). В центре полинуклеотидной цепи этих молекул имеется антикодоновая петля, в которой находится триплет нуклеотидов – антикодон, способный связываться с кодоном мРНК по принципу комплементарности и антипараллельности. На 3’конце молекулы все тРНК имеют акцепторный триплет – ССА, к которому аминокислоты присоединяются α-карбоксильной группой. Каждой аминокислоте соответствует своя тРНК. В цитозоле связывание аминокислот с тРНК катализируют ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы (аа-тРНК-синтетазы). Образование полипептидных цепей белка требует участия большого числа компонентов, основными из которых являются:

-аминокислоты – субстраты синтеза белка

-мРНК – матрица, содержащая информацию о первичной структуре белка в виде линейной последовательности кодонов

-тРНК – адапторы аминокислот к кодоном мРНК

-аа-тРНК-синтетазы, катализирующие связывание аминокислот с соответствующими тРНК

-рибосомы – субклеточные структуры, на которых происходит сборка аминокислот в полипептидные цепи

-АТФ и ГТФ – источники энергии

-Mg²⁺ - кофактор, стабилизирующий структуру рибосом

-факторы инициации, элонгации, терминации – внерибосомные белки, облегчающие и ускоряющие процесс трансляции

После образования аа-тРНК дальнейшие события по сборке аминокислот в полипептидные цепи белка происходят на рибосомах и включают инициацию, элонгацию и терминацию. Инициация начинается с присоединения к зрелой мРНК в области кэпа малой субъединицы рибосомы 40S, инициирующей аа-тРНК (у эукариотов это всегда), факторов инициации и молекулы ГТФ. Формируется полная 80S рибосома с двумя активными центрами; Р-центром (пептидильным), с которым оказывается связанной Мет-тРНК^мет, и А-центром (аминоацильным), в область которого попадает первый смысловой кодон мРНК. На рибосоме формируются А и Р-центры

Элонгация включает 3 последовательные стадии

1)связывание аа-тРНК в А-центре. В свободный А-центр присоединяется аа-тРНК, у которой антикодон комплементарен кодону мРНК, находящемуся в области этого центра. Для того чтобы это событие стало возможным, требуются затрата энергии ГТФ и участие фактора элонгации EF1.

2)образование пептидной связи. Между α-NH₂-группой аминокислоты, находящейся в А-центре в составе аа-тРНК, и карбоксильной группой метионина или другой аминокислоты, входящей в растущую полипептидную цепь и присоединенной к тРНК Р-центра, возникает пептидная связь. Катализирует эту реакцию пептидилтрансфераза. Продуктом реакции становится удлиненная на одну аминокислоту пептидил-тРНК в А-центре рибосомы.

3)перемещение рибосомы по мРНК (транслокация). Рибосома перемещается по мРНК на один кодон в направлении от 5’-и 3’концу с использованием энергии ГТФ и при участии фактора элонгации EF2. В результате передвижения рибосомы пептидил-тРНК (Мет-тРНК^мет) из А-центра попадает в Р-центр, а в А-центре оказывается следующий кодон мРНК. тРНК, которая передала Мет (или растущий пептид) на аминокислоту аа-тРНК (Вал-тРНК^вал) на этом этапе теряет связь с Р-центром и уходит в цитозоль клетки.

Терминация. Этот этап наступает, когда в А-центр рибосомы попадает один из стоп-кодонов мРНК - UAA, UAG, UGA. По мере продвижения рибосомы по мРНК к 3’концу молекулы 5’конец высвобождается и к нему могут присоединяться новые рибосомы. При попадании в А-центр стоп-кодона вновь синтезированный пептид высвобождается из связи с тРНК и рибосомой с участием факторов терминации и энергии ГТФ.

Регуляция синтеза белка: в эукариотических клетках набор и количество белков могут регулироваться на разных уровнях реализации генетической информации в фенотипическую. На ДНК имеются короткие специфические последовательности, которые обеспечивают регуляцию экспрессии генов, именно к ним и присоединяются регуляторные белки. Индукторами или корепрессорами, стимулирующими присоединение регуляторных белков к ДНК, могут быть гормоны, ионы металлов, субстраты или продукты метаболических путей. У белков-регуляторов имеется 3 важнейших участка:

-участок, по которому белки взаимодействуют с энхансерами или сайленсерами

-участок, к которому присоединяются индукторы или корепрессоры

-участок, взаимодействующий с белками-посредниками или транскрипционными факторами и изменяющий сродство промотора к РНК-полимеразе.

Пример: стероидные гормоны кортизол, альдостерон легко проходят плазматическую мембрану и в цитозоле клеток-мишеней присоединяются к белку-рецептору. Образуется комплекс, который проходит ядерную мембрану и связывается с регуляторным участком определенного гена. При присоединении к к энхансеру, изменение конформаци ДНК вызывает индукцию транскрипции.

.Витмамины.Гипо- и гипервитаминозы.Мех-м действия витаминов.Классификация витаминов.Представители и значение.

Витамины - низкомолекулярные органические соединения различной химической природы и различного строения, синтезируемые главным образом растениями, частично - микроорганизмами. Для человека витамины - незаменимые пищевые факторы. Недостаток поступления витаминов с пищей, нарушение их всасывания или нарушение их использования организмом приводит к развитию патологических состояний, называемых гиповитаминозами. Гипервитаминоз — острое расстройство в результате интоксикации сверхвысокой дозой одного или нескольких витаминов (содержащихся в пище или витаминсодержащих лекарствах).Чаще всего гипервитаминозы вызываются приёмом резко повышенных доз витаминов А и D. Специфические функции многих витаминов определяются их связью с различными ферментами . Большинство водорастворимых витаминов ( группа В ) участвует в образовании коферментов и простетических групп ферментов, которые взаимодействуют с белковым компонентом (апоферментом ), приобретают каталитическую активность и непосредственно включаются в разнообразные химические реакции .Таким образом, витамины принимают опосредованное участие во многих обменных процессах : энергетическом ( тиамин, рибофлавин, ниацин ), биосинтезе и превращениях аминокислот и белков ( витамины В6 и В12 ), различных превращениях жирных кислот и стероидных гормонов ( пантотеновая кислота ), нуклеиновых кислот ( фолат ) и других физиологически активных соединений . Некоторые жирорастворимые витамины также выполняют коферментные функции . Витамин А в форме ретиналя является простетической группой зрительного белка родопсина, участвующего в процессе фоторецепции. По химическому строению и физико-химическим свойствам (в частности, по растворимости) витамины делят на 2 группы:

1) водорастворимые:Витамин В₁ (тиамин); Витамин В₂ (рибофлавин);Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин В₃);Пантотеновая кислота (витамин В₅); Витамин В₆ (пиридоксин); Биотин (витамин Н); Фолиевая кислота (витамин В_с, В₉); Витамин В₁₂ (кобаламин); Витамин С (аскорбиновая кислота);Витамин Р (биофлавоноиды).

2)жирорастворимые:Витамин А(ретинол);Витамин D (холекальциферол);Витамин Е (токоферол);Витамин К (филлохинон).

Водорастворимые витамины: Витамин B₁ (тиамин)( в виде ТДФ он входит в состав как минимум трёх ферментов и ферментных комплексов: в составе пируват- и ос-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов он участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата и ос-кетоглутарата; в составе транскетолазы ТДФ участвует в пентозофосфатном пути превращения углеводов. Основной, наиболее характерный и специфический признак недостаточности витамина В₁ - полиневрит, в основе которого лежат дегенеративные изменения нервов). Витамин В₂ (рибофлавин)( остановке роста у молодых организмов. В слизистой оболочке кишечника после всасывания витамина происходит образование коферментов FMN и FAD. Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых ферментов, принимающих участие в окислительно-восстановительных реакциях). Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин B₃) (Никотиновая кислота в организме входит в состав NAD и NADP, выполняющих функции коферментов различных дегидрогеназ. Недостаточность витамина РР приводит к заболеванию "пеллагра", для которого характерны 3 основных признака: дерматит, диарея, деменция.). Витамин С (аскорбиновая кислота) (участвует во многих реакциях гидроксилирования: остатков Про и Лиз при синтезе коллагена (основного белка соединительной ткани), при гидроксилировании дофамина, синтезе стероидных гормонов в коре надпочечников). Витамин А (ретинол) (ретинол превращается в ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в регуляции ряда функций (в росте и дифференцировке клеток); они также составляют фотохимическую основу акта зрения). Витамины группы D (кальциферолы)(калыщтриол выполняет гормональную функцию, участвуя в регуляции обмена Са²⁺ и фосфатов). Витамины группы Е (токоферолы)( является биологическим антиоксидантом. Он ингибирует свободнорадикальные реакции в клетках и таким образом препятствует развитию цепных реакций перекисного окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических мембран). Витамины К (нафтохиноны)( участие в процессе свёртывания крови. Он участвует в активации факторов свёртывания крови(протромбина)).

.Жирорасмтворимые витамины.Вит. А. Авитаминозы.

Жирорастворимые витамины- растворяются в жирах; человек получает из продуктов растительного и животного происхождения. Витамин А (ретинол) - циклический, ненасыщенный, одноатомный спирт.Источники. Витамин А содержится только в животных продуктах: печени крупного рогатого скота и свиней, яичном желтке, молочных продуктах; особенно богат этим витамином рыбий жир. В растительных продуктах (морковь, томаты, перец, салат и др.) содержатся каротиноиды, являющиеся провитаминами А. В слизистой оболочке кишечника и клетках печени содержится специфический фермент каротиндиоксигеназа, превращающий каротиноиды в активную форму витамина А. Суточная потребность витамина А взрослого человека составляет от 1 до 2,5 мг витамина или от 2 до 5 мг р-каротинов. В организме ретинол превращается в ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в регуляции ряда функций (в росте и дифференцировке клеток); они также составляют фотохимическую основу акта зрения. Светочувствительный аппарат глаза - сетчатка. Падающий на сетчатку свет адсорбируется и трансформируется пигментами сетчатки в другую форму энергии. У человека сетчатка содержит 2 типа рецепторных клеток: палочки и колбочки. Первые реагируют на слабое (сумеречное) освещение, а колбочки - на хорошее освещение (дневное зрение). Палочки содержат зрительный пигмент родопсин, а колбочки - йодопсин. Оба пигмента - сложные белки, отличающиеся своей белковой частью. В качестве кофермента оба белка содержат 11-цисретиналь, альдегидное производное витамина А. Белки, образующиеся в результате стимуляции генов под влиянием ретиноевой кислоты, влияют на рост, дифференцировку, репродукцию и эмбриональное развитие. Наиболее ранний и характерный признак недостаточности витамина А у людей и экспериментальных животных - нарушение сумеречного зрения (гемералопия, или "куриная" слепота). Специфично для авитаминоза А поражение глазного яблока - ксерофтальмия, т.е. развитие сухости роговой оболочки глаза как следствие закупорки слёзного канала в связи с ороговением эпителия. Это, в свою очередь, приводит к развитию конъюнктивита, отёку, изъязвлению и размягчению роговой оболочки, т.е. к кера-томаляции. Ксерофтальмия и кератомаляция при отсутствии соответствующего лечения могут привести к полной потере зрения.

Авитамино́з—заболевание, являющееся следствием длительного неполноценного питания, в котором отсутствуют какие-либо витамины. Некоторые заболевания:цинга — при отсутствии витамина С;бери-бери — Витамин B1;рахит — Витамин D;пеллагра — Витамин PP;

.Витамины гр.Д.Патогенез рахита.

Витамины группы D (кальциферолы).Кальциферолы - группа химически родственных соединений, относящихся к производным стеринов. Наиболее биологически активные витамины - D₂ и D₃. Витамин D₂ (эргокалыщферол), производное эргостерина - растительного стероида, встречающегося в некоторых грибах, дрожжах и растительных маслах. Витамин D₃, имеющийся у человека и животных, - холекальциферол, образующийся в коже человека из 7-дегидрохолестерина под действием УФ-лучей. Провитамины D₂ и D₃ - стерины, у которых в кольце В две двойные связи. При воздействии света в процессе фотохимической реакции происходит расщепление кольца В. Наибольшее количество витамина D₃ содержится в продуктах животного происхождения: сливочном масле, желтке яиц, рыбьем жире. Суточная потребность для детей 12-25 мкг (500-1000 ME), для взрослого человека потребность значительно меньше. В организме человека витамин D₃ гидроксилируется в положениях 25 и 1 и превращается в биологически активное соединение 1,25-дигидроксихолекальциферол (калыщтриол). Калыщтриол выполняет гормональную функцию, участвуя в регуляции обмена Са²⁺ и фосфатов, стимулируя всасывание Са²⁺ в кишечнике и кальцификацию костной ткани, реабсорбцию Са²⁺и фосфатов в почках. При недостатке витамина D у детей развивается заболевание "рахит", характеризуемое нарушением кальцификации растущих костей. При этом наблюдают деформацию скелета с характерными изменениями костей. Поступление в организм избыточного количества витамина D₃ может вызвать гипервитаминоз D. Это состояние характеризуется избыточным отложением солей кальция в тканях лёгких, почек, сердца, стенках сосудов, а также остеопорозом с частыми переломами костей. Рахит—заболевание детей грудного и раннего возраста, протекающее с нарушением образования костей и недостаточностью их минерализации, обусловленное главным образом дефицитом витамина D (см. также гиповитаминоз D) и его активных форм в период наиболее интенсивного роста организма. Основных причин, связанных с зоной риска заболеваемости рахитом, три:световая (включающая сезонные, климатические и бытовые факторы);нерациональное вскармливание (вскармливание ребенка чужим молоком, что вызывает плохое усвоение кальция, питание однообразной белковой пищей или пищей с насыщенной липидной природой, дефицит микроэлементов,витаминов группы В и витамина А);недоношенность ребенка;эндогенные причины(нарушение процессов всасывания витамина D в кишечнике, нарушение процессов гидроксилирования неактивных форм витамина D в его активные формы — витамин D3 в печени и почках, отсутствие или нарушение функциональной активности рецепторов к витамину D3;предрасположенность к заболеванию (дети негроидной расы более предрасположены к развитию рахита).

.Витамин Е.

Витамин Е был выделен из масла зародышей пшеничных зёрен в и получил название токоферол. Наибольшую биологическую активность проявляет α-токоферол. Источники витамина Е для человека - растительные масла, салат, капуста, семена злаков, сливочное масло, яичный желток.Суточная потребность взрослого человека в витамине примерно 5 мг. По механизму действия токоферол является биологическим антиоксидантом. Он ингибирует свободнорадикальные реакции в клетках и таким образом препятствует развитию цепных реакций перекисного окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических мембран и других молекул, например ДНК. Токоферол повышает биологическую активность витамина А, защищая от окисления ненасыщенную боковую цепь. Известно положительное влияние витамина Е при лечении нарушения процесса оплодотворения, при повторяющихся непроизвольных абортах, некоторых форм мышечной слабости и дистрофии. Показано применение витамина Е для недоношенных детей и детей, находящихся на искусственном вскармливании, так как в коровьем молоке в 10 раз меньше витамина Е, чем в женском. Дефицит витамина Е проявляется развитием гемолитической анемии, возможно из-за разрушения мембран эритроцитов. Участвует в пролиферации клеток, клеточном дыхании и других процессах метаболизма в клетках.Витамин Е предотвращает образование тромбов и способствует их рассасыванию. Жирорастворимый витамин Е в основном воздействует на клеточные мембраны, находясь в их липидной среде. Данный эффект способствует угнетению перекисного окисления и повреждения свободными радикалами липидов мембран, уменьшению накопления перекисей полиненасыщенных жирных кислот и продуктов их дальнейших превращений, в свою очередь также оказывающих повреждающее влияние на клетки и их органеллы.

.Витамин К.

Витамины К (нафтохиноны).Витамин К существует в нескольких формах в растениях как филлохинон (К₁), в клетках кишечной флоры как менахинон (К₂). Источники витамина К-растительные (капуста, шпинат, корнеплоды и фрукты) и животные (печень) продукты. Кроме того, он синтезируется микрофлорой кишечника. Обычно авитаминоз К развивается вследствие нарушения всасывания витамина К в кишечнике, а не в результате его отсутствия в пище. Суточная потребность в витамине взрослого составляет 1-2 мг. Биологическая функция витамина К связана с его участием в процессе свёртывания крови. Он участвует в активации факторов свёртывания крови: протромбина (фактор II), проконвертина (фактор VII), фактора Кристмаса (фактор IX) и фактора Стюарта (фактор X). Эти белковые факторы синтезируются как неактивные предшественники. Один из этапов активации их карбоксилирование по остаткам глутаминовой кислоты с образованием у-карбоксиглутамино-вой кислоты, необходимой для связывания ионов кальция. Витамин К участвует в реакциях карбоксилирования в качестве кофермента. Основное проявление авитаминоза К - сильное кровотечение, часто приводящее к шоку и гибели организма. Витамин участвует в усвоении кальция и в обеспечении взаимодействия кальция и витамина D.

.Водорастворимые витамины.Витамин В1.В1-авитаминоз.

Водорастворимые витамины при их избыточном поступлении в организм, будучи хорошо растворимыми в воде, быстро выводятся из организма. Витамин B₁ (тиамин). Структура витамина включает пиримидиновое и тиазоловое кольца, соединённые метановым мостиком. Витамин В₁ - первый витамин, выделенный в кристаллическом виде. Он широко распространён в продуктах растительного происхождения (оболочка семян хлебных злаков и риса, горох, фасоль, соя и др.). В организмах животных витамин В₁, содержится преимущественно в виде дифосфорного эфира тиамина (ТДФ); он образуется в печени, почках, мозге, сердечной мышце путём фосфорилирования тиамина при участии тиаминкиназы и АТФ.Суточная потребность взрослого человека в среднем составляет 2-3 мг витамина В₁. Преобладание углеводов в пище повышает потребность организма в витамине; жиры, наоборот, резко уменьшают эту потребность. Биологическая роль витамина В, определяется тем, что в виде ТДФ он входит в состав как минимум трёх ферментов и ферментных комплексов: в составе пируват- и ос-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов он участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата и ос-кетоглутарата; в составе транскетолазы ТДФ участвует в пентозофосфатном пути превращения углеводов. Основной, наиболее характерный и специфический признак недостаточности витамина В₁ - полиневрит, в основе которого лежат дегенеративные изменения нервов. К характерным признакам заболевания, связанного с недостаточностью витамина В₁ относят также нарушения секреторной и моторной функций ЖКТ; наблюдают снижение кислотности желудочного сока, потерю аппетита, атонию кишечника. Отсутствие в пище человека витамина В1 приводит к заболеванию, известному под названием бери-бери. Вторым важнейшим признаком полиневрита являются нарушения сердечной деятельности. Сердце увеличено в размерах, ритм учащен (у человека), отмечаются сверлящие боли в области сердца.