БХ. Ответы к экзамену

.Предмет биохимии. Важн. этапы развития. Обмен веществ и энергии. Гетеро- и аутотрофы(различия по питанию,ист-м энергии). Катаболизм,анаболизм. Осн-е разделы и направления в биохимии. Значение биохимии для биологии и мед-ны. Проблемы биохимии.

Биохимия - это наука, занимающаяся изучением различных молекул, химических реакций и процессов, протекающих в живых клетках и организмах. Структурной единицей живых систем является клетка, поэтому можно дать и другое определение: биохимия как наука изучает химические компоненты живых клеток, а также реакции и процессы, в которых они участвуют. Согласно этому определению, биохимия охватывает широкие области клеточной биологии и всю молекулярную биологию.Главная задача биохимии состоит в том, чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне природы всех химических процессов, связанных с жизнедеятельностью клеток. Основательное знание биохимии совершенно необходимо для успешного развития двух главных направлений биомедицинских наук: 1) решение проблем сохранения здоровья человека; 2) выяснение причин различных болезней и изыскание путей их эффективного лечения. Со строго биохимической точки зрения организм можно считать здоровым, если многие тысячи реакций, протекающих внутри клеток и во внеклеточной среде, идут в таких условиях и с такими скоростями, которые обеспечивают максимальную жизнеспособность организма и поддерживают физиологически нормальное состояние.Живые организмы находятся в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ состоит из 3 этапов: поступление веществ в организм, метаболизм и выделение конечных продуктов из организма.Поступление веществ в организм происходит в результате дыхания (кислород) и питания. Источником энергии для человека служит распад органических веществ пищи. С питательными веществами поступают преимущественно белки, полисахариды, жиры, которые в процессе пищеварения расщепляются на более мелкие молекулы (глюкоза, аминокислоты, жирные кислоты, глицерол). В клетках эти вещества подвергаются превращениям, включаясь в метаболизм (обмен веществ). Они могут использоваться для синтеза более сложных молекул (анаболизм) либо распадаются до конечных продуктов в процессах катаболизма. Катаболизм - процесс расщепления органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека - СО2, Н2О и мочевина. Анаболизм объединяет биосинтетические процессы, в которых простые строительные блоки соединяются в сложные макромолекулы, необходимые для организма. В анаболических реакциях используется энергия, освобождающаяся при катаболизме.Биохимия включает в себя клеточную и молекулярную биологию..,биохимию растений,человека,микроорганизмов.

.Хар-ка белковых веществ.Состав белка.Значение для организма.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.Св-ва и структура белков: молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой ее специфичности у данного белка; белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное; обладая разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков в составе полипептидных цепей, белковые молекулы способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как с друг другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, образуя надмолекулярные комплексы; молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии многие белки способны каталитически ускорять химические реакции, протекающие в живом организме; белкам присущи регуляторные, защитные, токсические, транспортные, сократительные, структурные, рецепторные и многие другие функцииБелки обладают особой чувствительностью к химическим реагентам (кислоты, щелочи) и легко разрушаются. Белки очень легко теряют свои природные, нативные свойства и переходят в денатурированное состояние. Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном. Белки-ферменты(каталитическая функция); сократительные(мышечные) белки(актин,миозин); ядерные белки(гистоновые и негистоновые-регулируют работу генов); белки-гормоны(инсулин-снижает ур-нь глюкозы); защитная ф-я белков(интерферон,фибрин,фибриноген-свертывание крови); структурные белки(коллаген-в соединительных тканях; кератин-в волосах,ногтях;эластин-в кровеносных сосудах); транспортная ф-я(гемоглобин).Белки входят во все основные структурные компоненты клеток, тканей и органов, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны.

.Аминокислоты-структурные эл-ты белка.Классификация, физико-химические св-ва.Общность строения,оптическая изомерия,амфотерность,сродство радикалов к воде.

Белки входят во все основные структурные компоненты клеток, тканей и органов, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны. Молекула белка состоит из последовательности аминокислот.

Ф-и аминокислот : структурную – большая часть аминокислот используется для построения белков; Анаболическую – аминокислоты являются предшественниками многих биологически активных соединений, таких как гормоны, пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды, гем, креатин, холин, нейромедиаторы;энергетическую – аминокислоты могут служить источниками энергии, при длительном голодании или избыточном употреблении белков. Аминокислоты не депонируются в организме.

Классификация аминокислот :

-незаменимые(фенилаланин,метионин,треонин,триптофан,валин,лизин,лейцин, изолейцин; те аминокислоты, синтез которых сложен и неэкономичен для организма, очевидно, выгоднее получать с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми)

-частично заменимые(аргинин,гистидин-обр-ся в самом организме ; помимо синтезированных,нужно дополнительное поступление )

- условно заменимые(тирозин,цистеин-для синтеза нужны незаменимые аминокислоты; для тирозина-фенилаланин,для цистеина-метионин)

-заменимые(глицин,глутамин,аспарагин,серин,пролин,аланин ; легко синтезируются в клетках )

Общая структурная особенность аминокислот- наличие амино- и карбоксильных групп; при нейтральных рН они находятся в виде биполярных ионов.

По хим-му строению их можно разделить на: алифатические; ароматические; гетероциклические;

Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд. Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.Опти́ческая изомери́я (энантиомерия) — разновидность пространственной изомерии,которач проявляется способностью некоторых веществ поворачивать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны, т.е. способны вращать плоскость поляризации света. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму(левовращающие), и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.Амфоте́рность- способность некоторых соединений проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и осно́вные свойства, это, так называемые, биполярные ионы. Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле. Заряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ).Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу -COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH2 (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

.Структурная организация белков. Типы связей.

Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка. Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе транскрипции (переписывания информации на мРНК) и трансляции (синтез пептидной цепи). Вторичная структура белков - это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова. Она возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои). У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеи-на, цистина и мегионина), а также гидрофобными взаимодействиями. Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема.

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка. 2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь(формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты)

б) дисульфидная связь(цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи; может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу)

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь(связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно)

б) Ионная связь(возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками)

в) Гидрофобное взаимодействие(неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды).

.Физико-химические св-ва белков.Денатурация.Использование процесса денатурации.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок.Однако белковые молекулы имеют очень большие размеры, поэтому белки не могут образовывать истинных растворов, а только коллоидные. Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление. Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами.ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические: физические- высокие температуры, УФ-лучи, ультразвук; химические- кислоты и щелочи, органические растворители. Для практических целей иногда используют процесс денатурации в «мягких» условиях, например при получении ферментов или других биологически активных белковых препаратов в условиях низких температур в присутствии солей и при соответствующем значении рН.

.Белки как амфотерные электролиты.Поведение белков в электрическом поле.Электрофорез.Применение его в мед-не.Изоэлектрическая точка белков.Определение суммарного заряда белка.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 - 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 - 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом. Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок.Электрофорез- направленное движение коллоидных частиц под действием внешнего электрического поля. Электрофорез исп-ся в физиотерапии. Лечебное вещество наносится на прокладки электродов и под действием электрического поля проникает в организм через кожные покровы (в терапии, неврологии, травматологии и др.) или слизистые оболочки (в стоматологии, ЛОР, гинекологии и др.) и влияет на физиологические и патологические процессы непосредственно в месте введения. Электрический ток также оказывает нервно-рефлекторное и гуморальное действие.

.Классификация белков. Важнейшие представители протеинов и протеидов. Биологические функции белков.

В основе классификации лежат разные принципы:

1)по степени сложности (простые и сложные);

2) по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки);

3)по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — глютелины),;

4)по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные, белки- ферменты, гормоны и т. д.

По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). Протеины — запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. К ним относят:

-альбумины — белки с относительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; типичный представитель альбуминов- белок яйца — овальбумин;

-глобулины — растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока; к глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

-проламины — растворяются в 60—80 %-ном растворе этилового, спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин — кукурузы, авенин — овса, гордеин — ячменя;

-глютелины — растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных белков пшеницы.

Протеиды — из этой группы сложных белков отметим только следующие:

-нуклеопротеиды — кроме белка включают нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности;

-липопротеиды — содержат кроме белка липиды. Содержатся в протоплазме и мембранах. Принимают участие в формировании клейковинных белков;

-фосфопротеиды — кроме белка присутствует фосфорная кислота. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: казеин — белок молока.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов: каталитическая(ферменты), регуляторная(гормоны), транспортная(гемоглобин), защитная(свертывание крови, иммуноглобулины), сократительная(актин и миозин), структурная(коллаген, кератин).

.Нуклеопротеиды.Химический состав белковой и простетической группы.Структурные компоненты нукл. кислот.Номенклатура нуклеотидов, нуклеозидов, азотистых оснований.Их химическое строение.

Нуклеопротеиды, широко распространённые в природе комплексы нуклеиновых кислот с белками. В зависимости от характера входящей в состав Н. нуклеиновой кислоты различают дезоксирибонуклеопротеиды (ДНП) и рибонуклеопротеиды (РНП). ДНП содержатся в ядрах всех клеток (составляют основу ядерного вещества — хроматина) и в головках сперматозоидов. Белковым компонентом ДНП служат преимущественно белки основного характера — гистоны; в головках сперматозоидов некоторых животных (главным образом птиц и рыб) присутствуют белки с более мелкими молекулами — протамины. Гистоны и протамины при нейтральных рН несут большой положительный заряд, что обеспечивает возможность сильного электростатического взаимодействия с отрицательно заряженными нуклеиновыми кислотами. Полагают, что белки в ДНП располагаются в желобках двойной спирали ДНК, стабилизируя её структуру и выполняя определённые биологической функции (регуляция матричной активности ДНК). Из РНП состоят многие вирусы, информосомы, рибосомы. Нуклеопротеиды имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК "намотана" вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида. Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл. Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Липопротеиды-ложные белки, простетическая группа которых образована липидами.

Нуклеи́новые кисло́ты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические соединения, биополимеры (полинуклеотиды), образованные остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).

Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии. Наиболее известный мономер РНК — АТФ, аденозинтрифосфорная кислота, важнейший аккумулятор энергии в клетке.Нуклеиновая кислота включает: азотистое основание, сахар(пентоза), остаток фосфотрной кислоты, а нуклеозид не имеет фосфорной кислоты. В состав нуклеиновый кислот входят два производных пурина – аденин и гуанин и три производных пиримидина – цитозин, урацил (в РНК) и тимин (в ДНК).

Номенклатура: нуклеотид-пример- дезоксиаденозин-5- монофосфат;

нуклеозид-дезокситимидин

Азотистые основания — это ароматические гетероциклические соединения, производные пиримидина или пурина. Пять соединений этого класса являются основными структурными компонентами нуклеиновых кислот. Общими для всей живой материи. Пуриновые основания аденин (Ade, но не А) и гуанин (Guа), а также пиримидиновое основание цитозин (Cyt), входят в состав ДНК и РНК. Соединения азотистых оснований с рибозой или 2-дезоксирибозой (см. с. 44) носят название нуклеозиды. Так, например, аденин и рибоза образуют нуклеозид аденозин. Соответствующие производные других азотистых оснований носят названия гуанозин (G), уридин (U), тимидин (T) и цитидин (С). Если углеводный остаток представлен 2-дезоксирибозой образуется дезоксинуклеозид, например 2'-дезоксиаденозин.

.Гемоглобин,строение и св-ва.Окси-,карбокси-, карб- и метгемоглобин.Вариации первичной структуры и св-ва гемоглобина.Гемоглобинопатии.

Гемоглобин- белки, находящиеся в эритроцитах.

Важнейшие функции: -перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

-участие в переносе углекислого газа и протонов из тканей в легкие

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II).

Гемоглобин - основной дыхательный пигмент и главный компонент эритроцита, выполняющий важные функции в организме человека: перенос кислорода из легких в ткани и углекислого газа из тканей в легкие. Он также играет существенную роль в поддержании кислотно-основного равновесия крови. Буферная система, создаваемая гемоглобином, способствует сохранению рН крови в определенных пределах.

В крови гемоглобин существует по крайней мере в четырех формах:

-оксигемоглобин(гемоглобин + кислород);

-дезоксигемоглобин(форма гемоглобина, в которой он способен присоединять др. соединения);

-карбоксигемоглобин(гемоглобин + угарный газ);

-метгемоглобин(в геомглобине железо окислилось до степени +3).

Важность первичной структуры белков для формирования их конформации и функции можно проследить на примерах наследственных заболеваний, связанных с изменением первичной структуры гемоглобина. В настоящее время известно около 300 вариантов НЬА, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепей лишь небольшие изменения. Некоторые из них почти не влияют на функцию белка и здоровье человека, другие снижают функцию белка и особенно в экстремальных ситуациях снижают возможность адаптации человека, третьи - вызывают значительные нарушения функций НbА и развитие анемии, что приводит к тяжёлым клиническим последствиям. Возможные изменения: замена аминокислоты на поверхности гемоглобина; изменения аминокислотного состава в области активного центра гемоглобина; изменения аминокислотного состава, деформирующие третичную структуру гемоглобина;

Гемоглобинопатии (от гемоглобин и греч. páthos — страдание, болезнь), гемоглобинозы, состояния, обусловленные присутствием в красных кровяных тельцах (эритроцитах) одного или нескольких аномальных (патологических) гемоглобинов. Выделено свыше 50 патологических разновидностей гемоглобина, возникших в результате врождённого, передаваемого по наследству дефекта образования белковой части гемоглобина — глобина. При аномалиях гемоглобина нарушаются физико-химические свойства эритроцитов, обменные процессы в них; эритроциты становятся менее устойчивыми к различным гемолизирующим факторам. Наиболее распространены и отличаются тяжестью проявлений серповидноклеточная (дрепаноцитарная) анемия и талассемия. Серповидноклеточная анемия (HbS) связана с наличием в эритроцитах патологического гемоглобина S (первая буква англицская side — серп). При этой форме Г. эритроциты в условиях снижения парциального давления кислорода в окружающей среде приобретают форму серпа. При увеличении в крови количества серповидных эритроцитов нарастает вязкость крови, замедляется кровоток, происходит разрушение серповидных эритроцитов, развиваются тромбозы в различных органах. У практически здоровых носителей HbS серповидность эритроцитов и появление признаков заболевания могут наступить лишь в условиях гипоксии. Поэтому всем носителям HbS противопоказаны служба в авиации, а также полёты на самолётах без достаточного кислородного обеспечения. Талассемия — заболевание, распространённое в средиземноморских странах. Характеризуется значительным повышением содержания HbF в крови. Полагают, что при этом образование нормального гемоглобина HbA подавлено. Нарушено также образование железосодержащей части гемоглобина (гема). Различают большую, малую и минимальную талассемию. Для всех форм талассемии характерно наличие в крови "мишеневидных" эритроцитов, в которых гемоглобин расположен в центре клетки в виде мишени.