Сложные белки (добавка) 2015

Сложные белки.

Белки, которые, кроме аминокислот, содержат небелковые компоненты называются сложными (холопротеинами или протеидами). Небелковую часть таких двухкомпонентных систем называют простетической группой, а белковую – апопротеином. Холопротеин может диссоциировать на компоненты: холопротеин  апопротеин + простетическая группа. Направление данной реакции зависит от прочности связи этих составляющих холопротеина.

Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются на:

1) хромопротеины, содержащие в качестве небелковой части окрашенный компонент;

2) гликопротеины, включающие в свой состав углеводы и их производные;

3) нуклеопротеины, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами;

4) липопротеины, представляющие собой комплексы липидов и белков;

5) фосфопротеины, в состав которых входит остаток ортофосфорной кислоты;

6) металлопротеины, имеющие в составе своей молекулы ионы металлов.

Гликопротеиды

- это сложные белки, простетической группой которых являются углеводы или их производные. У некоторых гликопротеидов углеводная часть непрочно связана с белком может легко от него отделяться. Простетические группы некоторых гликопротеидов могут встречаться в тканях и в свободном состоянии.

В состав углеводной группы могут входить гексозы, гексозамины, гексуроновые кислоты, фукоза, сиаловые кислоты, хондроитинсульфаты, гепарин, гепаринсульфаты, гиалуроновая кислота, именуемые гликозаминогликанами (или мукополисахаридами).

В зависимости от состава различают кислые и нейтральные мукополисахариды. К кислым относятся гиалуроновая кислота и гепарин. Молекула гиалурновой кислоты построена из остатков глюкуроновой кислоты и ацетилглюкозамина. Гиалуроновая кислота входит в состав соединительной ткани, роговицы глаза, сердечных клапанов. В состав нейтральных мукополисахаридов входят нейтральные сахара (галактоза, манноза). Нейтральные мукополисахариды входят в состав слизистых секретов – слюны, желудочного сока, плазмы крови.

Углевод-белковые комплексы делятся на гликопротеиды и протеогликаны. Углеводная часть гликопротеидов представлена небольшими гетерополисахаридами или олигосахаридами нерегулярного строения. Белок в них составляет 80-90% массы макромолекулы. Для гликопротеидов типична ковалентная гликозидная связь, которая возникает между углеводным компонентом и амидной группой аспарагина в белках (N-гликозидная связь; например в иммуноглобулинах, ферментах и гормонах) или О-гликозидная, когда моносахарид связан с ОН-группой серина или треонина (в муцинах), а иногда с ОН-группой гидроксилизина или гидроксипролина (коллагены). Простетическая группа протеогликанов представлена гликозаминогликанами – гетерополисахаридами, имеющими регулярное строение. На долю белковой части при этом приходится всего 2-10% массы макромолекулы.

Между белковыми и углеводными компонентами в протеогликанах могут возникать как ковалентные гликозидные, так и ионные связи вследствие того, что их углеводный фрагмент имеет большой отрицательный заряд при физиологических значениях рН. Основная масса протеогликанов сосредоточена в соединительной ткани, составляя основное ее вещество. Интересно заметить, что вещества групп крови, у которых полисахариды составляют до 80% массы макромолекулы, но имеют нерегулярное строение, не могут быть полностью отнесены ни к гликопротеидам, ни к протеогликанам. Поэтому их можно выделить в отдельную группу углевод-белковых комплексов.

Определения концентрации сиаловых кислот в сыворотке крови (колориметрический метод Гесса)

Сиаловые кислоты представляют собой N-ацетил- и N-глицилпроизводные нейраминовой кислоты. Эти соединения рассматриваются как нормальные компоненты всех тканей и биологических жидкостей организма человека и животных и являются важной составной частью углевод-белковых (гликопротеинов) и углевод-липидных (гликолипидов) комплексов, в которых занимают обычно краевое положение.

После отщепления от гликопротеидов свободные сиаловые кислоты инактивируют многие бактериальные и вирусные болезнетворные агенты. Поэтому увеличение содержания в крови сиалогликопротеинов может быть проявлением компенсаторной, защитной воспалительной реакции. В свободном виде производные нейраминовой кислоты присутствуют в крови, ликворе, слизистой оболочке желудка, щитовидной железе и др.

Для определения концентрации сиаловых кислот в сыворотке крови обычно используется колориметрический метод Гесса

В норме содержание сиаловых кислот составляет 135-200 усл.ед., или 62-73 мг% (0,62-0,73 г/л), или 2,00-2,36 ммоль/л -ацетилнейраминовой кислоты. При инфекционных, аллергических состояниях и некробиотических процессах нарушается тканевой метаболизм с деполимеризацией гликопротеиновых комплексов. В результате этих изменений в сыворотке крови в большом количестве появляются продукты расщепления белково-углеводных комплексов и в связи с этим резко нарастает доля сиаловых кислот.

Гиперсиалемия (повышение уровня сиаловых кислот в сыворотке крови) наблюдается при опухолях головного мозга, инфаркте миокарда, ревматизме, туберкулезе, раке, эндокардите, лейкемии, лимфогранулематозе, нефротическом синдроме, остеомиелите и других заболеваниях (преимущественно воспалительного характера, а также сопровождающихся распадом соединительной ткани). У больных с активным туберкулезом содержание нейраминовых кислот нередко составляет 5,74 ммоль/л, с подострым бактериальным эндокардитом – 3,3 ммоль/л, с далеко зашедшей раковой опухолью – 4,58 ммоль/л. Их концентрация возрастает также при заболеваниях, связанных с поражением паренхимы печени и коллагенозах.

Гипосиалемия или снижение доли сиаловых кислот в крови отмечается при пернициозной анемии, гемохроматозе, болезни Вильсона-Коновалова и дегенеративных процессах в центральной нервной системе, что, видимо, связано с нарушением биосинтеза гликопротеиновых комплексов.

Фосфопротеиды

- сложные белки, содержащие в качестве простетических групп остатки фосфорной кислоты (0,5-0,9%). Фосфорная кислота связывается с белком по месту расположения в полипептидной цепи оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина) сложноэфирной связью. К фосфопротеидам относятся казеиноген молока, вителлин, вителленин и витин из яичных желтков, ихтулин из икры рыб, некоторые ферменты (пепсин, фосфоглюкомутаза, фосфорилаза и др.).

Биологическая роль фосфопротеидов заключается в том, что они служат типичным материалом для растущих организмов. Так, казеиноген (казеин) молока содержит все незаменимые аминокислоты и фосфорную кислоту (0,9%). Следовательно, вместе с казеиногеном в организм поступает фосфорная кислота, необходимая для развития скелета и обмена веществ. Казеиноген в молоке представлен кальциевой солью.

Два важных минеральных вещества - фосфор и кальций - доставляются в организм вместе с казеиногеном, и чем больше в молоке казеиногена, тем больше в нем кальция и фосфора. Молоко включает эти два минеральных вещества в физиологически оптимальных соотношениях, поэтому они хорошо усваиваются организмом. Кроме этого, биологическое значение фосфопротеидов важно в регуляции метаболизма, причем этот механизм регуляции включается как при быстром, так и при долгосрочном ответе клетки на изменения условий внешней или внутренней среды. Так, фермент липаза, локализующаяся в жировой ткани, становится активной при переходе ее в фосфорилированную форму (т. е. фосфопротеид).

При стрессовых ситуациях создаются условия для перевода липазы в фосфопротеин, что увеличивает расщепление триглицеридов в жировой ткани и обеспечивает различные органы и ткани свободными жирными кислотами как источниками энергии. Фосфорилирование ядерных белков имеет следствием изменение процессов репликации, транскрипции, трансляции, и также обеспечивает приспособление клетки к изменяющимся условиям среды.