Вариант 1

1. Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклео-

протеидов:

1. аминокислоты

2. пуриновые и пиримидиновые азотистые основания

3. нуклеотиды

4. пентозы

5. остаток ортофосфорной кислоты

2. При гидролизе рибонуклеозидов образуются следующие про-

дукты:

1. уридиловая кислота

2. уридин

3. урацил

4. рибоза

5. аденин

3. К нуклеотидам относятся следующие соединения:

1. аденин

2. аденозин

3. адениловая кислота

4. дезоксиадениловая кислота

5. гуанозинмонофосфат

4. Нуклеиновые кислоты представляют собой:

1. полимеры, состоящие из нуклеозидов, связанных между

собой гликозидными связями

2. полимеры, состоящие из нуклеотидов, связанных между

собой фосфодиэфирными связями

3. полимеры, состоящие из моносахаридов, связанных между

собой гликозидными связями

4. полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между

собой пептидными связями

5. полимеры, состоящие из нуклеотидов, связанных между

собой водородными связями по принципу комплементар-

ности

5. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в со-

став ДНК:

1. аденин

2. гуанин

3. цитозин

4. урацил

5. тимин

6. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в со-

став РНК, но не обнаруживаются в молекуле ДНК:

1. тимин

2. урацил

3. цитозин

4. аденин

5. гуанин

7. В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:

1. гуанина

2. цитозина

3. тимина

4. урацила

5. дезоксирибозы

8. Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спи-

раль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи

связаны между собой:

1. водородными и фосфодиэфирными связями

2. водородными и гликозидными связями

3. водородными и ионными связями

4. водородными и гидрофобными связями

5. водородными и координационными связями

9. Ферменты:

1. соединения белковой природы, регулирующие обмен ве-

ществ, изменяя экспрессию определенных генов

2. соединения белковой природы, осуществляющие ускорение

определенных реакций

3. соединения разнообразной химической природы, обеспечи-

вающие протекание биохимических процессов путем регу-

ляции метаболизма

4. не способны синтезироваться в организме и являются обя-

зательными компонентами пищи

5. являются катализаторами небелковой природы

10. Энергия активация – это:

1. часть энергии системы, которая затрачивается на соверше-

ние работы

2. часть энергии системы, которая теряется в форме тепла

3. часть энергии, которую необходимо сообщить веществу

для преодоления потенциального энергетического барьера

4. общая энергия системы

5. общее теплосодержание системы

11 Выберите положения, характеризующие сходство ферментов

и неорганических катализаторов:

1. не расходуются в результате реакции

2. ускоряют только термодинамически возможные реакции

3. обладают строгой специфичностью действия

4. легко регулируются

5. не изменяют состояния равновесия, катализируя как пря-

мую, так и обратную реакцию

12. В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

1. ускоряют лишь термодинамически возможные реакции

2. обладают специфичностью

3. легко регулируются

4. работают в «мягких» условиях

5. не расходуются в результате реакции

13. Каталитическую эффективность ферментов определяют сле-

дующие факторы:

1. сближение и ориентация

2. специфичность и термолабильность

3. напряжение и деформация

4. кислотно-основной катализ

5. ковалентный катализ

14. Холофермент:

1. состоит только из белкового компонента

2. состоит из апофермента и кофактора

3. состоит из кофермента и простетической группы

4. является сложным белком

5. состоит из смеси аминокислот и ионов металлов

15. Кофермент:

1. стабилизирует пространственную структуру апофермента

2. определяет субстратную специфичность фермента

3. определяет каталитическую специфичность фермента

4. локализуется в каталитическом участке активного центра

фермента

5. локализуется в аллостерическом центре фермента

16. По химической природе кофермент является:

1. производным витаминов

2. ионом металлов

3. белком

4. аминокислотой

5. гемом

17. Апофермент:

1. участвует в специфическом связывании субстрата

2. определяет субстратную специфичность фермента

3. определяет каталитическую специфичность фермента

4. облегчает действие кофермента на субстрат

5. выступает в роли косубстрата в ферментативной реакции

18. В активном центре фермента обычно обнаруживают амино-

кислоты:

1. тирозин

2. аспартат

3. пролин

4. лизин

5. цистеин

19. В состав каталитического участка активного центра холо-

фермента входят:

1. аминокислоты

2. кофермент

3. субстрат

4. активатор

5. ингибитор

Вариант 2

1. Субстратная специфичность фермента определяется:

1. строением кофермента

2. строением субстрата

3. витамином, входящим в состав кофермента

4. апоферментом

5. ионами металлов

2. Для отнесения соединения к субстратам определенного фер-

мента необходимо:

1. наличие в его молекуле макроэргической связи

2. наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодей-

ствие с аминокислотами контактного участка активного

центра

3. наличие в его молекуле связи, преобразуемой каталитиче-

ским участком активного центра

4. наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодей-

ствие с аминокислотами аллостерического центра

5. правильная ориентация преобразуемой связи по отноше-

нию к каталитическому участку активного центра