3. Мембрани рослинної клітини. Хімічний склад, будова і функції.

Плазматична мембрана. Під клітинною стінкою рослин розташована плазматична мембрана (лат. “мембрана»-шкірочка, плівка), що граничить безпосередньо з цитоплазмою. Товщина плазматичної мембрани близько 10 нм, вивчення її будови і функцій можливо тільки за допомогою електронного мікроскопа.

До складу плазматичної мембрани входять білки і ліпіди. Вони упорядковано розташовані і з'єднані один з одним хімічними взаємодіями. По сучасних представленнях молекули ліпідів у плазматичній мембрані розташовані в два ряди й утворять суцільний шар. Молекули білків не утворять суцільного шару, вони розташовуються в шарі ліпідів, занурюючи в нього на різну глибину.

Молекули білка і ліпідів рухливі, що забезпечує динамічність плазматичної мембрани.

Плазматична мембрана виконує багато важливих функцій, від яких углядять життєдіяльність кліток. Одна з таких функцій полягає в тім, що вона утворює бар'єр, що відмежовує внутрішній уміст клітки від зовнішнього середовища. Але між клітками і зовнішнім середовищем постійно відбувається обмін речовин. З зовнішнього середовища в клітину надходить вода, різноманітні солі у формі окремих іонів, неорганічні й органічні молекули. Вони проникають через дуже тонкі канали плазматичної мембрани. В зовнішнє середовище виводяться продукти, утворені в клітці. Транспорт речовин - одна з головних функцій плазматичної мембрани. З'єднання клітин рослин забезпечується шляхом утворення тонких каналів, що заповнені цитоплазмою й обмежені плазматичною мембраною. По таких каналах, що проходить через клітинні оболонки, з однієї клітки в іншу надходять живильні речовини, іони, вуглеводи й інші з'єднання.

4. Ферменти рослин, природа дії, класифікація, будова.

В кожній рослинній клітині синтезуються білкові молекули-ферменти, які діють як каталізатори. Сотні різних ферментів прискорюють численні ферментативні реакції, послідовність яких складають так званні метаболічні шляхи. Ферментативні реакції поділяють на реакції синтезу (анаболічні) та реакції розпаду (катаболічні). Ферменти характер-ся специфічність, з’єднуючись із субстратом, вони утворюють коротко існуючий ферментсубстратний комплекс, який по закінченні реакції розпадається на продукти реакції та фермент, причому фермент не змінюється.

В контакт із субстратом вступає лише активний центр. Кожен фермент діє лише на певний зв'язок і каталізує лише певну реакцію. Така специфічність зумовлена особливою формою молекули ферменту, яка відповідає формі молекули субстрату (принцип ключа та замка), де субстрат – ключ, а замок – фермент.

Небілкові компоненти, які потрібні для ефективної роботи ферментів, називають кофакторами. Кофакторами можуть бути неорганічні йони, простетичні групи та коферменти. Функцію кофакторів виконують найрізноманітніші органічні молекули. Якщо вони міцно зв’язані з ферментом, їх називають простетичними групами (ФАД, ФМН, біотин, гем), якщо слабко – кофактором(НАД, НАДФ).

Ферменти, активність яких регулюється не субстратами, а іншими речовинами, що приєднуються до ферментів у специфічних ділянках, які віддалені від їх активного центру, називають алостеричними. Ті самі речовини, які впливають на активність ферменту, зумовлюючи обернені зміни в структурі його активного центру, називають алостеричними ефекторами, якщо вони прискорюють реакцію – алостеричними активаторами, якщо гальмують – алостеричними інгібіторами.

Залежно від типу реакції, яку вони каналізують, всі ферменти поділяють на шість класів:

1)Оксидоредуктази – забезпечують перенесення атомів водню, кисню або електронів.

2)Трансферази – переносять певні групи атомів: метильні, ацильні, фосфатні або аміногрупи.

3)Гідролази – забезпечують реакції гідролізу, в результаті чого із субстрату утворюються два продукти.

4)Ліази – каналізують не гідролітичне приєднання або відщеплення від продуктів реакції групи атомів шляхом розриву С-С, С-N , С-О або С-S -зв’язків.

5)Ізомерази – забезпечують внутрішньо молекулярні перебудови.

6)Лігази – здійснюють сполучення двох молекул за рахунок утворення нових зв’язків, що потребує затрат АТФ.

Зараз відомо до 2000 різних ферментів.