- •1.Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- •2.История изучения белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков.
- •3.Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.
- •5.Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
- •6.Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы.
- •Вопрос 17 Конформационные перестройки молекул белков как основа их функционирования. (прим. Автора: ни фига не поняла суть вопроса, вот то, что более-менее подошло)
- •Вопрос 18
- •Вопрос 19 (ахтунг! -Зависимость биологической активности от четвертичной структуры белков. Не нашла!!!)
- •Вопрос 20
- •Вопрос 21
- •Вопрос 22.
- •Вопрос 23
- •1. Характеристика активного центра
- •2. Многообразие лигандов
- •27) Белки можно классифицировать:
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Семейство сериновых протеаз
- •2. Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3. Семейство иммуноглобулинов
- •Рефрактометрические методы
- •2.Осаждение концентрированными минеральными кислотами.
- •4.Осаждение органическими кислотами.
- •5.Осаждение белка солями тяжелых металлов.
- •1.Осаждение органическими кислотами.
- •55. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологическая роль
Вопрос 18
Конформационная лабильность белков
Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относят к числу слабых, так как их энергия лишь ненамного превышает энергию теплового движения атомов при комнатной температуре (т.е. уже при данной температуре возможен разрыв таких связей). Поддержание характерной для белка конфор-мации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.
Однако белки состоят из огромного числа атомов, находящихся в постоянном (броуновском) движении, что приводит к небольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи, которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции. Следовательно, белки обладают конформационной лабильностью - склонностью к небольшим изменениям конформации за счёт разрыва одних и образования других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и кон-формации белка в целом. Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке.
Денатурация белков- потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка приводит к разрушению её нативной конформации. Потеря нативной конформации сопровождается утратой специфической функции белков. При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается.
В денатурированном белке гидрофобные радикалы, которые в нативной структуре молекулы спрятаны внутри гидрофобного ядра, оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями, при этом растворимость белка снижается и происходит образование осадка.
Факторы, вызывающие денатурацию белков
1) высокая температура (более 50 ?С), увеличивающая тепловое движение атомов в молекуле и приводящая к разрыву слабых связей;
2) интенсивное встряхивание раствора, приводящее к соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изменению конформации этих молекул;
3) органические вещества (например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформационным изменениям. Для денатурации белков в биохимических исследованиях часто используют мочевину или гуанидинхлорид, которые образуют водородные связи с амино- и карбонильными группами пептидного остова и некоторыми функциональными группами радикалов аминокислот. Происходит разрыв связей, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры нативных белков, и образование новых связей с химическими реагентами;
4)кислоты и щелочи, изменяя рН среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка;э
5)соли тяжёлых металлов (такие как медь, ртуть, серебро, свинец и др.) образуют прочные связи с важными функциональными группами белков (чаще всего с -SH), изменяя их конформацию и активность;
6)детергенты - вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу (такие вещества называют амфифильными). Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков. Денатурированный под действием детергентов белок обычно остаётся в растворённом виде, так как гидрофильные части денатурирующего вещества удерживают его в растворе. К наиболее известным детергентам относят различные мыла
Признаки денатурации:
1)Изменение размеров и формы белковой молекулы
2)Потеря гидрофильных и приобретение гидрофобных свойств
3)Потеря способности растворяться в воде и приобретение способности растворяться в избытке осадителя
4)Изменение оптических свойств белкового рствора
5)потеря биологической активности
Долгое время считалось, что процесс денатурации белков необратим. Однако оказалось, что некоторые очищенные и денатурированные белки способны в опытных условиях восстанавливать конформацию при удалении денатурирующих агентов. Сохранность первичной структуры белка - необходимое условие для восстановления его конформации. Процесс обратный дературации – ренатурация или ренативация белка.