
- •1.Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- •2.История изучения белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков.
- •3.Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.
- •5.Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
- •6.Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы.
- •Вопрос 17 Конформационные перестройки молекул белков как основа их функционирования. (прим. Автора: ни фига не поняла суть вопроса, вот то, что более-менее подошло)
- •Вопрос 18
- •Вопрос 19 (ахтунг! -Зависимость биологической активности от четвертичной структуры белков. Не нашла!!!)
- •Вопрос 20
- •Вопрос 21
- •Вопрос 22.
- •Вопрос 23
- •1. Характеристика активного центра
- •2. Многообразие лигандов
- •27) Белки можно классифицировать:
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Семейство сериновых протеаз
- •2. Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3. Семейство иммуноглобулинов
- •Рефрактометрические методы
- •2.Осаждение концентрированными минеральными кислотами.
- •4.Осаждение органическими кислотами.
- •5.Осаждение белка солями тяжелых металлов.
- •1.Осаждение органическими кислотами.
- •55. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологическая роль
1. Семейство сериновых протеаз
К семейству родственных белков относят сериновые протеазы. Это семейство ферментов, которые используют уникально активированный остаток серина, расположенный в активном центре, для связывания и каталитического гидролиза пептидных связей в белковых субстратах. Мишени для сериновых протеаз - специфические пептидные связи в белках (часто в других сериновых протеазах).
Для всех белков этого семейства характерно наличие в активном центре остатков Сер195, Гис57, Асп102 (эту нумерацию используют независимо от их точного расположения в первичной структуре определённых сериновых протеаз). Выявлена также высокая схожесть их пространственных структур, несмотря на то, что только в 40% положений они содержат идентичные аминокислоты (рис. 1-44). Каталитический участок сериновых протеаз расположен в расщелине между двумя доменами.
Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и к возникновению функционального многообразия внутри этого семейства. Так, пищеварительные сериновые протеазы участвуют в переваривании (гидролитическом расщеплении пептидных связей) денатурированных пищевых белков. К ним относят трипсин, химотрипсин, эластазу, но каждый из этих ферментов предпочитает разрывать пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами.
Ещё большей субстратной специфичностью обладают сериновые протеазы, участвующие в тщательно контролируемых физиологических процессах, таких как активация каскада белков свёртывания крови, фибринолиза, активация белков системы комплемента, образования белковых гормонов. В процессе активации нативных белков сериновые протеазы гидролизуют одну или две особенные пептидные связи из сотен связей, имеющихся в белковом субстрате. Это связано с тем, что в нативном белке фермент узнаёт не только аминокислоты, непосредственно формирующие пептидную связь, но и некоторые аминокислотные остатки, окружающие связь, подвергающуюся ферментативному гидролизу.
2. Суперсемейство иммуноглобулинов
В работе иммунной системы огромную роль играют белки, относящиеся к суперсемейству иммуноглобулинов. Это суперсемейство включает по крайней мере три больших семейства белков, участвующих в иммунной защите организма: семейство иммуноглобулинов, семейство Т-клеточных антигенраспознающих рецепторов и белки главного комплекса гистосовместимости I и II классов, которые в литературе обозначают МНС . Это суперсемейство включено также семейство адгезивных белков, участвующих в узнавании определённых типов клеток и их межклеточных взаимодействиях.
Основной критерий включения белков в суперсемейство иммуноглобулинов - их доменная организация, достоверная гомология аминокислотных последовательностей и пространственных структур отдельных доменов. Кроме того, белки этого суперсемейства имеют схожие функции: иммуноглобулины взаимодействуют с чужеродными структурами, находящимися в крови, лимфе, межклеточной жидкости или секретах желёз, а рецепторы Т-лимфоцитов и белки главного комплекса гистосовместимости - с антигенами, находящимися на поверхности клеток данного организма.