1.4. Пульпа
Пульпа зуба – это соединительнотканное образование, состоящее из клеток и основного вещества.
Одонтобласты – это высокодифференцированные клетки пульпы, основная функция которых – образование дентина. В субодонтобластическом слое располагаются малодифференцированные клетки – пульпоциты, которые могут превращаться в одонтобласты. Обязательным компонентом пульпы являются фибробласты, которые создают рыхлую волокнистую соединительную ткань, которая замещает мезенхиму зубного сосочка. Защитную функцию в мякоти зуба выполняют макрофаги и плазматические клетки, при воспалительных процессах протективные свойства также может проявить и эндотелий кровеносных сосудов. Макрофаги секретируют факторы, индуцирующие продукцию коллагена фибробластами, а также лизоцим, интерферон, простагландины, циклические нуклеотиды, лизосомальные (кислые гидролазы, ДНК-азы и другие) и нелизосомальные (коллагеназа, эластаза и другие) ферменты.
В молодой пульпе меньше волокон коллагена и больше клеточных элементов. По мере ее старения количество клеток начинает уменьшаться.
Основное вещество (межклеточной матрикс) соединительной ткани состоит из представителей четырех классов: коллагена, протеогликанов, неколлагеновых структурных гликопротеидов и эластина. В матрикс наряду с нерастворимыми фибриллярными структурами погружены и клеточные образования (фибро-, дентинобласты, пульпоциты и др.).
На строении коллагена мы подробно останавливались в предыдущем разделе. Эластин, как и коллаген, содержит много глицина и пролина, количество гидроксипролина невелико, совсем отсутствует гидроксилизин, однако много в его составе валина. По механическим свойствам эластин отличается от коллагена высокими растяжимостью и эластичностью. Процент «сшивок» в молекуле данного белка исключительно высок, встречаются и многокомпонентные «сшивки» в виде узлов, как, например, в случае образования производных десмозина (рис. 5). Эластин преобладает в тканях, подвергающихся периодическому «растяжению – сокращению»: крупные кровеносные сосуды, связки, легкие. В связи с этим среди волокнистых структур пульпы этот протеин практически отсутствует, однако он имеется в тканях пародонта.
Рис. 5. Внутримолекулярная окислительная конденсация в эластине, приводящая к образованию десмозина.
Протеогликаны состоят из углеводного и белкового компонентов. Первый представлен гликозамингликанами – линейными полисахаридами, построенными из повторяющихся дисахаридов. Важнейшими из них являются:
а) Гиалуроновая кислота, состоящая из дисахаридных фрагментов, соединенных -1,4-гликозидными связями. В свою очередь в состав фрагмента входят D-глюкуроновая кислота и N-ацетил-D-глюкозамин, связанные -1,3-гликозидными связями. Молекулярная масса гиалуроновой кислоты равняется 105-107 Да. Растворы ее обладают высокой вязкостью за счет ее большой способности связывать воду (1 г может связать 0,5 л воды), поэтому они участвуют в регуляции проницаемости соединительной ткани, обеспечивая ее защиту от действия болезнетворных бактерий.
б) Хондроитин-сульфаты, отличающиеся от гиалуроновой кислоты тем, что в них N-ацетил-D-глюкозамин заменен на сульфатированный (в 4 или 6 положении) N-ацетил-D-галактозамин. Мr=10-60 кДа.
Поскольку гликозамингликаны в организме человека в чистом виде не встречаются, а всегда связаны с белком, то пептидный компонент протеогликанов синтезируется на полирибосомах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом: пептидная цепь пронизывает мембрану и наращивается в сторону полости эндоплазматической сети, где начинается синтез углеводной части протеогликанов. Гликозамингликаны связываются с белком через гидроксильные группы серина. Здесь же в полости ретикулума происходит и сульфатирование углеводного компонента. В процессе синтеза вновь образованные молекулы перемещаются к аппарату Гольджи, где они включаются в секреторные гранулы и происходит экзоцитоз в составе этих гранул.
К одной полипетидной цепи последовательно прикрепляются цепи хондроитинсульфатов, образуя фигуру, напоминающую щеточку («ершик») (рис. 6).
Рис. 6. Строение протеогликана: 1 – полипептидная цепь; 2 – молекулы хондроитинсульфатов.
В межклеточном веществе протеогликаны образуют комплексы, в составе которых к молекуле гиалуроновой кислоты прикреплены полюсами хондроитинсульфатные протеогликановые единицы, образуя ствол с разветвленными ветвями или щетку, состоящую из малых щеточек (рис. 7).
Рис. 7. Фрагмент комплекса гиалуроновой кислоты с протеогликанами: 1– хондроитинсульфатные протеогликаны; 2 – молекула гиалуроновй кислоты.
Одноименные заряды сульфатированных цепей протеогликанов и гидратация обусловливают их взаимооталкивание. Поэтому комплексы занимают максимально возможное пространство. По тем же причинам комплексы отталкиваются друг от друга и их общий объем оказывается значительно большим, чем объем собственно молекул, если бы они были плотно уложены в пространстве.
При увеличении внешнего давления молекулы сближаются, выжимая воду из межмолекулярных промежутков, по прекращении давления восстанавливаются исходные расстояния. Это обеспечивает всей совокупности описываемых комплексов в матриксе роль амортизаторов.
Связанная гликозаминогликанами вода представляет собой гель, который ограничивает диффузию и проницаемость межклеточного вещества. Проницаемость и соответственно диффузия повышаются при разрушении гиалуроновой кислоты гиалуронидазой. Этот фермент выделяют некоторые микроорганизмы, и он рассматривается как фактор агрессии, дающий способность патогенным микроорганизмам распространяться в тканях (возбудители газовой гангрены, гнойных инфекций).
Способность гликозаминогликанов как поливалентных анионов связывать большие количества ионов натрия определяет их участие в водно-солевом обмене.
Важную роль в структурной организации межклеточного матрикса играют неколлагеновые структурные гликопротеины, из которых детальнее изучен фибронектин, упомянутый нами в разделе 1.3. Кроме того, этот белок участвует в объединении между собой неклеточных структур основного вещества и клеток, погруженных в него. Фибронектин синтезируется и выделяется в межклеточное пространство многими клетками. Он находится на поверхности плазматических мембран, в базальных мембранах, глубине межклеточного вещества соединительной ткани и плазме крови. Его роль как фактора, объединяющего (наряду с другими менее изученными белками) компоненты межклеточного матрикса в единую систему (ткань), обеспечивается своеобразной структурой. Молекула фибронектина включает в себя две почти одинаковые пептидные цепи, соединяющиеся вблизи С-конца дисульфидными связями. Каждая цепь содержит 7-8 доменов, между которыми находятся неструктурированные гибкие участки. Молекула фибронектина располагает специфическими центрами связывания для некоторых компонентов плазматической мембраны (ганглиозидов и сиалопротеидов), для коллагена, гиалуроновой кислоты и сульфированных гликозаминогликанов. Это дает возможность фибронектину связывать в одну систему клетки и неклеточные компоненты матрикса. Нековалентные связи закрепляются благодаря наличию у молекулы фибронектина центра связывания для трансглутаминазы. Этот энзим катализирует реакцию между остатками глутамина и лизина в разных белках, соединяя их между собой. Так происходит сшивка молекул фибронектина друг с другом, коллагеном и другими неклеточными элементами матрикса или плазматических мембран.
Таким образом, межклеточный матрикс пульпы выполняет разнообразные функции: влияет на распространение инфекционного процесса в ткани, обменные реакции в клетках, устойчивость кристаллоидов, на рецепцию гормонов, витаминов и других веществ, участвующих в обмене. Метаболизм в клетках и волокнах пульпы проходит через основное вещество. Для того чтобы проникнуть из кровеносных сосудов в клетки, питательные вещества проходят через основное вещество, предварительно растворяясь в нем. Точно также соединения, выделенные клеткой, должны пройти через основное вещество, чтобы попасть в концевые сосуды. Таким образом обменная роль основного вещества влияет на жизнеспособность пульпы.