Ответы на экзамен

Б-1

1.Источники ак и пути их использования. Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - СООН аминогруппу - NH2 Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования, главным из которых является синтез собственных белков. Кроме того, аминокислоты используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких, как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме. Глюкоза может поступать в работающую мышцу. Создается глюкозо-аланиновый цикл, который служит для переноса из мышц в печень пирувата и азота. Глюконеогенез представляет собой процесс получения энергии для гликолитического метаболизма, в частности при физической нагрузке из не углеводных источников. Глюкозоаланиновый цикл является одной из составных частей глюконеогенеза. При использовании в качестве источника энергии мышечных белков аминокислоты с разветвленными боковыми цепочками отрываются от волокон миозина, частично преобразуясь в аминокислотный аланин, который и служит источником для синтеза глюкозы в печени, свободные аминокислоты с боковыми цепочками, принимаемые в качестве пищевых добавок, способны значительно снизить распад мышечной ткани под влиянием интенсивной тренировки. В цикле преобразования глюкозы аминокислоты с разветвленной цепочкой являются донорами химических групп для пируватов с последующим образованием аланина. Преобразуясь в глюкозу, аминокислоты участвуют в работе цикла трикарбоновых кислот, вырабатывающего энергию в мышцах. С учетом других химических реакций во время интенсивных физических упражнений распаду подвергается до 80-85% аминокислот с разветвленными боковыми цепочками, что подчеркивает важность применения пищевых добавок, содержащих легкоусваиваемые протеины и аминокислоты для восстановления. 2.{|Г5у- пантотеновая кислота. Сут птр 9мкг. Дрожи печень, яйцо, бобовые. Входит в состав К₀А, который необх для: работы цикла Кребса; окисл жирн кислот; синтеза жирн кислот; синтез кетоновых тел и холестерина; синтеза порфиринов, осущ-ет перенос ацильных радикалов. Гипов^ дерматит, пор-е слизистых, дистрофия, изменения желез внутр секреции, потеря аппетита.(Н (биотин) необх для реак-ий карбоксилирования, вход в сост пируваткарбоксилазы и ацетил КоА карбоксилазы.

Б-2

/.Гликолиз — это расщепление глюкозы до молочной кислоты в анаэробных условиях. Гликолиз состоит из двух стадий: подготовительной и главной. В подготовительной стадии глюкоза расщепляется с образованием диоксиацетонфосфата (ДОАФ) и 3-фосфоглицеринового альдегида, при этом расходуются 2 молекулы АТФ; В главной стадии фосфотриозы превращаются в лактат (молочную кислоту), при этом образуются 4 молекулы АТФ. Синтез АТФ в гликолизе происходит путем субстратного фосфорилиро-вания. Таким образом, анаэробное окисление глюкозы приводит к образованию 2 молекул лактата и 2 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликолиза являются: гексокиназа (начальный фермент), фосфофруктокиназа (лимитирующий фермент), пируваткиназа. АТФ и цитрат ингибируют фосфофрукто-киназу, АДФ — активирует. Преимущества гликолиза:быстрый процесс; анаэробный, универсальный процесс. Недостатки гликолиза: малоэффективный процесс; — продуктом гликолиза является лактат, накопление которого в клетках и в крови вызывает метаболический ацидоз. Тормозит тканевое дыхание (эффект пастера). Гликогенолиз — это анаэробное окисление гликогена с образованием молочной кислоты. Окисление каждой отщепленной от гликогена молекулы глюкозы приводит к образованию 3 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликогенолиза являются: фос-форилаза, фосфофруктокиназа и пируваткиназа. Гликогенолиз усиливается катехоламинами, глюкагоном, цАМФ, Са²⁺. Молочная кислота в печени превращается в пируват (способ утилизации лактата).

Б-3

(JLJ Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения со строго определенной линейной последовательностью мономеров, носители генетической информации обо всех белках, работающих^ организме. В состав входят азотистые основания 2 типов: пуриновые-⁴ аденин, гуанин и тгаримидиновые- цитозин, тимин, урацил.

Нуклеотиды- мономерные единицы из которых состоит ДНК и РНК. Состоит из 3 компонентов: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид(пентоза), остаток фосфорной кислоты.Переваривание нуклеопротеидов Нуклеиновый компонент отделяется от белка в кислой среде желудка. В кишечнике РНК и ДНК гидролизуются под действием панкреатических ферментов — рибонуклеазы (РНК-азы) и дезок-сирибонуклеазы (ДНК-азы). Продукты гидролиза полинуклеотидов — мононуклеотиды под действием нуклеотидаз и нуклеозидаз расщепляются на азотистые основания, пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорную кислоту, которые всасываются.Отличия РНК и ДНК. 1.Молекулярная масса РНК 25кД, ДНК от 1000 до 1000000 кД.2.Моносахарид (пентоза) в РНК представлен рибозой, в ДНК дезоксирибозойЗ .Азотистые основания в РНК- аденин, урацил, гуанин, цитозин; в ДНК- аденин, Тимин, гуанин, цитозин.4.Первичная структура РНК нестабильна, в отличии от ДНК, т.к. имеет гидроксильную группу у Т- углеводного атома рибозы. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. Гиперурикемия. Подагра. Л2^)Липолиз — это расщепление жира до глицерина и ЖК. Катализируется триглицеридлипазой, диглицеридлипазой и моноглицеридлипазой. Триглицеридлипаза является лимитирующим ферментом липолиза. Она имеет две формы: фосфорилирован1ную (активную) и нефосфорилированную (неактивную).

Превращение неактивной формы в активную происходит под влиянием протеинкиназы. Протеинкиназа, в свою очередь, активируется в результате присоединения к ее аллостерическим центрам цАМФ.Регуляция липолиза происходит под действием гормонов Активируют липолиз: катехол амины, глюкагон, СТГ, АКТГ, тироксин, липотропин гипофиза, цАМФ.Ингибирует липолиз инсулин. Липогенез— это синтез жира. Для синтеза жира необходимы глицерин и ЖК в активных формахТАктивной формой глицерина является 3-фосфоглицерол (а-глицерофосфат), ЖК - ацил-КоА.

В жировой ткани 3-фосфоглицерол образуется из ДОАФ (метаболит гликолиза) путем гидрирования под действием глицерофосфатдегидрогеназы с затратой НАДН. В печени и почках 3-фосфоглицерол образуется путем фосфорилирования глицерина под действием глицеродкиназы с затратой АТФ.Ацил^КоА^ образуется при взаимодействии ЖК HSKoA с затратой АТФ под влиянием ацил-КоХ-синтетазы. Сборка триглицерида происходит из 3-фосфоглицерола и ацилов-КоА под действием ащипрансферазы.Ингибируют липогенез КА, СТГ, ЙТ, АКТГ, АДФ. Активируют — инсулин, эстрогены и АДФ.

Б-4

'""~\

1/ Катехоламины образуются из тирозина в клетках хромаффинной ткани. Для синтеза требуются: тирозин, S-аденозилметионин (активный метионин), витамины РР, С и В₆. К катехоламинам относятся: дофамин, норадреналин и адреналин.

В центральном отделе симпато-адреналовой системы (головной мозг) образуются дофамин и норадреналин. В медиаторном отделе (окончания симпатических нервов) образуется норадреналин. В гормональном отделе симпато-адреналовой системы (мозговое вещество надпочечников) образуется адреналин.Депонирование (сбережение в неизменном, но неактивном виде) происходит в специальных гранулах. Хромаффинные гранулы — это высокоспециализированные, сложно устроенные органеллы. Их содержимое окружено мемб­раной, которая содержит разнообразные белки: белки-переносчики катехоламинов, актин, дофамин-гидроксилазу. Транспорту катехоламинов в гранулы требует АТФ. Это препятствует выходу запасенных гормонов.Метаболизм происходит двумя путями: 1 .Путем метилирования катехол-О-метилтрансферазой за счет метильной группы S- аденозилметионина.2. Путем окислительного дезаминирования моноаминоксидазой.Механизм действия катехоламинов: Эффекты катехоламинов реализуются через адренорецепторы плазматических мембран. При связывании катехоламинов с ai адренорецепторами в клетке повышается содержание Са²⁺ и инозитол-3-фосфата, при связывании с а₂- рецепторами — снижается содержание цАМФ, при связывании катехоламинов с (3-рецепторами повышается содержание цАМФ). Через а_г адренорецепторы катехоламины вызывают сокращение мышц, в том числе сердца, сосудов, матки, ЖКТ, расширение зрачка, повышают артериальное давление. Через a₂- рецепторы катехоламины повышают агрегацию тромбоцитов, снижают освобождение норадреналина и ацетил-холина.Через Bi-рецепторы катехоламины стимулируют липолиз, окислительно-восстановительные процессы, работу сердца, расслабляют гладкие мышцы ЖКТ.Через Вг-рецепторы катехоламины расслабляют гладкие мышцы сосудов, бронхов, матки, усиливают распад гликогена в мышцах.Влияние КА на обмен веществ: Увеличивают потребление кислорода. Повышают концентрацию глюкозы в крови за счет усиления распада гликогена в печени и глюконеогенеза.Адреналин усиливает гликогенолиз в мышцах, что приводит к гиперлактатемии.Усиливают липолиз, окисление жирных кислот, синтез кетоновых тел и холестерина.Способствуют распаду белка, усиливают дезаминирование аминокислот, синтез мочевины, повышают остаточный азот.

Б-5 #>_Лил...

^Генетический код - это система записи генетической информации в молекуле нуклеиновой "кислоты о строении молекулы полипептида, а именно, о количестве, последовательности расположения и типах аминокислот. В одном гене записана информация об одной полипептидной цепочке, т.е. о первичной структуре белка.

Ген- единица наследственного материала (генетической информации); участок молекулы ДНК (у высших организмов) и РНК (у вирусов и фагов), содержащий информацию о первичной структуре одного белка. Совокупность всех генов организма составляет генотип. Каждый ген ответствен за синтез определенного белка (полипептидной цепи). Контролируя его образование, ген управляет всеми химическими реакциями организма, а потому определяет его признаки. На ДНК-матрице гена синтезируется информационная РНК, которая затем сама служит матрицей для синтеза белка. Следовательно, ген служит основой системы ДНК - РНК - белок. Важнейшее свойство гена -сочетание их высокой устойчивости (неизменяемости в ряду поколений) со способностью к наследуемым изменениям - мутациям, служащим основой изменчивости организмов, дающей материал для естественного отбора. Кодон (триплет)- дискретная единица генетического кода, состоящая из 3 последовательных нуклеотидов, в молекуле ДНК или РНК. Последовательность кодонов в гене определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи белка, кодируемого этим геном. Из 64 кодонов 61 кодирует включение 20 аминокислот (одну аминокислоту может кодировать несколько кодонов одинакового действия), а 3 служат «точками», оканчивающими процесс синтеза полипептида.Генетичеекий код характеризуется триплетностью, т.е. три нуклеотида, расположенные последовательно в цепочке нуклеиновой кислоты (ДНК или РНК), образуют триплет или кодон, который кодирует одну аминокислоту и ее местоположение в пептидной цепи. Кодоны различаются последовательностью и типами нуклеотидов (азотистых оснований). Существует 64 типа кодонов, что соответствует количеству возможных сочетаний из 4 (4 типа нуклеотидов, различающихся азотистыми основаниями) по 3 (43). 61 из них -информативные кодоны, они определяют (кодируют) аминокислоты. 3 кодона (в ДНК - АТТ, АТЦ, АЦТ, соответственно в иРНК - УАА, УАГ, УГА) называют стоп-кодонами, они обеспечивают окончание синтеза белковой цепочки. Кодон ТАЦ в ДНК или АУГ в иРНК (кодирует аминокислоту метионин) - стартовый, т.е. стоит первым в гене и с него начинается синтез пептида, существуют кодоны - синонимы, которые различаются часто только третьими нуклеотидами (азотистыми основаниями), один кодон кодирует только одну аминокислоту, т.е. в нем может быть записана информация только об одной аминокислоте - иными словами, генетический код однозначен.Генетический код обладает также неперекрываемостью, это означает, что кодоны располагаются линейно, и один нуклеотид входит в состав только одного кодона; и непрерывностью - кодоны не отделены один от другого, располагаются в цепи нуклеиновой кислоты друг за другом, т.е. расстояние между кодонами соответствует расстоянию между нуклеотидами, а какие-либо сигналы, указывающие на начало или конец кодонов, отсутствуют.Универсальность генетического кода подразумевает, что генетический код всех организмов характеризуется одинаковыми свойствами (триплетностью, вырожденностью и т.д.); и что смысл кодонов у всех организмов один и тот же (исключение составляют некоторые кодоны митохондрий и бактерий).

Основные компоненты белоксинтзирующей сис-мы:все 20АК, входящ в структуру белков организма человека,должны присутствовать в достаточном кол-ве. мРНК-содержит информ о структуре синтезируемого белка и используется в кач-ве матрицы. тРНК-«адапторные молекулы»,т.к к ацепторному концу этих молекул может быть присоед опред АК, а с помощью антикодона они узнают специфический кодон на мРНК. В процессе синтеза белка на рибосоме связыв антикодонов тРНК с кодонами мРНК происходит по принципу комплементарности и анти//.

2.) Гликолиз — это расщепление глюкозы до молочной кислоты в анаэробных условиях. Гликолиз состоит из двух стадий: подготовительной и главной. В подготовительной стадии глюкоза расщепляется с образованием диоксиацетонфосфата (ДОАФ) и 3-фосфоглицеринового альдегида, при этом расходуются 2 молекулы АТФ; В главной стадии фосфотриозы превращаются в лактат (молочную кислоту), при этом образуются 4 молекулы АТФ. Синтез АТФ в гликолизе происходит путем субстратного фосфорилиро-вания. Таким образом, анаэробное окисление глюкозы приводит к образованию 2 молекул лактата и 2 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликолиза являются: гексокиназа (начальный фермент), фосфофруктокиназа (лимитирующий фермент), пируваткиназа. АТФ и цитрат ингибируют фосфофрукто-киназу, АДФ — активирует. Преимущества гликолиза: быстрый процесс; анаэробный, универсальный процесс. Недостатки гликолиза: малоэффективный процесс; — продуктом гликолиза является лактат, накопление которого в клетках и в крови вызывает метаболический ацидоз. Тормозит тканевое дыхание (эффект пастера). Гликогенолиз — это анаэробное окисление гликогена с образованием молочной кислоты. Окисление каждой отщепленной от гликогена молекулы глюкозы приводит к образованию 3 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликогенолиза являются: фос-форилаза, фосфофруктокиназа и пируваткиназа. Гликогенолиз усиливается катехоламинами, глюкагоном, цАМФ, Са²⁺. Молочная кислота в печени превращается в пируват (способ утилизации лактата).

Б-6

(О Рецепторы — это белковые молекулы, специфически связывающие данный гормон, в результате чего возникает какой-либо эффект, гормон начинает свое действие с соединения с рецептором, образуя гормон-рецепторный комплекс.Гормон и рецептор имеют одинаковое значение. Эффект зависит от каждого-из них в равной степени. Рецепторы могут находиться внутри клетки, а также на клеточной мембране. Механизм действия гормонов ч/з внутриклеточные регуляторы.Гормон проникает в клетку, связывается с рецептором. Образованный таким образом гормон-рецепторный комплекс пере­мещается в ядро и действует на генетический аппарат клетки. В результате меняется процесс транскрипции, а в дальнейшем, синтез белков. Таким образом, данные гормоны влияют на количество ферментов в клетке .Механизм действия гормонов через рецепторы плазматических мембран

В этом случае гормон не проникает в клетку, а взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны. Далее возможны два варианта событий:

Шервый вариант — с рецептором связан фермент, который из специфического субстрата образует второй посредник. Второй посредник далее связывается со своим рецептором в клетке. Чаще всего рецептором посредника является протеинкиназа, которая за счет фосфата АТФ, фосфорилирует белки. В результате изменяются их свойства, возникает биохимический и физиологический эффект.2.Второй вариант — рецептор связан не с ферментом мембраны, а с ионным каналом. При связывании гормона с рецептором, канал открывается, ион поступает в клетку и выполняет функции второго посредника.Хорошо изученными вторыми посредниками являются циклические нуклеотиды (цАМФ, цГМФ) и Са^2,\ Механизм действия гормонов через цАМФКогда. соответствующий гормон связывается с рецептором, в мембране активируется фермент аденилатциклаза, который из АТф образует цАМФ. цАМФ является аллостерическим активатором протеинкиназы, которая фосфорилирует белки и изменяет их свойства. Например, фосфорилирование фосфорилазы приводит к повышению ее активности, а фосфорилирование глико-генсинтетазы — к снижению. цАМФ расщепляется до АМФ фос-фодиэстеразой.Содержание цАМФ в клетке увеличивают: глюкагон, катехо-ламины (через в-рецепторы), антидиуретический гормон, гиста-мин (Н₂-рецепторы), простагландин-Е, простациклин, тиреотроп-ный гормон, АКТГ, холерный токсин.Содержание цАМФ в клетке снижают: ацетилхолин (М-холи-норецепторы), катехоламины (а₂-рецепторы), соматостатин, ан-гиотензин-П, опиаты, коклюшный токсин.Функции цАМФ: Как второй посредник участвует в регуляции:проницаемости мембран;синтеза макромолекул;активности ферментов;процессов деления; в нейронах — увеличения возбудимости;в сердце — стимуляции;в гладких мышцах — расслабления;в железах — увеличения секреции;изменения иммунных реакций; дезагрегации тромбоцитов.

Механизм действия гормонов через Са²⁺ В невозбужденной клетке концентрация кальция 10"⁷М. При возбуждении концентрация кальция возрастает до 10"⁶-10~⁵М. Источниками кальция для этого являются: межклеточная жидкость (содержание кальция — 10-³М), эндоплазматический ретикулум (тоже содержание кальция — 10³М).

Когда гормон связывается с рецептором, в мембране открывается кальциевый канал. В результате содержание кальция в клетке возрастает. Кальций связывается с белком клеток — каль-модулином, образуется комплекс, который может действовать непосредственно на белки, вызывая эффекты, или действовать на кальмодулин-зависимую протеинкиназу. Эта протеинкиназа фосфорилирует белки, в результате изменяются их свойства. Са²⁺ в качестве второго посредника выполняет те же функции, что и цАМФ, за исключением того, что в гладких мышцах вызывает сокращение, тромбоцитах — агрегацию.Содержание кальция в клетке повышают: катехоламины через ai-рецепторы, ацетилхолин через М-холинорецепторы, гистамин через Hi- рецепторы, тромбоксан, ангиотензин-И. f^2?\ Переаминирование (трансаминирование) аминокислотРеакция катализируется аминотрансферазами (в состав витамин В6). В переаминировании участвуют аминокислота и кетокислота. В результате образуются новая аминокислота и новая кетокислота. Значение реакции переаминировании 1.Коллекторная функция (аминогруппы собираются в одной форме в виде глутамата)2. Источником заменимых аминокислот;

3.Аминокислоты превращаются в кетокислоты, которые могут окисляться в цикле Кребса, использоваться в ГНГ или превращаться в кетоновые тела. Гликогенные- аминокислоты, превращаются в углеводы(таких 15). Кетогенные - аминокислоты, превращаются в кетоновые тела (лейцин). Смешанные- аминокислоты, дают углеводы и кетоновые тела (фенилаланин, тирозин, триптофан, лизин).4. Аминотрансферазы — это универсальные ферменты, которые имеются в каждой клетке. Увеличение активности аминотрансфераз свидетельствует о разрушении тех клеток, где они находились. Активируются катехоламинами, глюкокортикостероидами, йодтиронином.Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист)3начение: косвенное дезаминирование необходимо, т. к. в организме нет других дегидрогиназ, а только глутамат ДГ.(наибольшее значение для головного мозга при голодании).

_м

1., Фракция альбуминов - 50%всех белов: преальбумин (связывание и транспорт ретинола); фракция альфа 1 глобулинов: Альба 1 апнтитрипсин (ингибитор сериновых протеаз), альфа 1 гликопротеид (серомукоид), альфа 1 фетопротеин, транскортин (транспорт ГКС), протромбин, антитромбин. Фракция альфа 2глобулинов: альфа2макроглобулин, плазминоген (фибринолиз), церулоплазмин (антиоксидант), гаптоглобин (смвязывание гемоглобина), эритропоэтин. Фракция бета глобулинов: трансферин, ЛПНП, фибриноген, цериактивный белок, компоненты комплемента. Гамма глобулины: иммуноглобулины (G, А, М, Е, Д),лизоцим (протеаза). Ф-ии белков: поддержание онкотич давления и постоянство объема кови, свертывание крови и работа системы фибриногена, поддержание реологических св-в крови, буфер-ая сис-ма крови. Причины гипо: сниж-е концентр-ии альбуминов, печеночно клеточная недостаточность, голоданипе, ожоговая болезнь, патологии ЖКТ- снижение биосинтеза альбуминов из-за белкового голодания; нарушения переваривания и всасывания белков в ЖКТ; локального повреждения печени (повреждения гепатоцитов);потеря белка из кровяного русла из-за патологии почек; увеличения проницаемости сосудов; через ЖКТ;увеличение распада белков из-за активации катепсинов. Снижение концентрации альбуминов до 30 г/л вызывает отеки(Типёр: абсолютная (острые инф-ии,воспаление, аткивация иммунитета.) К белкам острой фазы относятся:- гаптоглобин

(увеличивается в 2-3 раза, особенно при раке, ожогах, хирургических вмешательствах, воспалении); церулоплазмин (имеет значение как антиоксидант); трансферрин (содержание снижается); С-реактивный белок. Отсутствует в сыворотке здорового человека, но обнаруживается при патологических состояниях, сопровождающихся некрозом (острая фаза ревматизма, инфаркт миокарда и др.). Предполагается, что он способствует фагоцитозу, интерферон — специфический белок, появляющийся в клетках в результате проникновения в них вирусов. Он угнетает размножение вирусов в клетках. Обладает видовой специфичностью, но не абсолютной, фибриноген, основная функция которого участие в свертывании крови. Синтез фибриногена начинается через несколько часов после травмы с максимумом на конец 1 -2 суток. Белки переносчики: трансферин (бета глобулин) переносит железо в тканитем самым предотвращает избыт накопление железа и потерю его с мочой, трансферин накапл-ся у беременных женыцин. Гаптоглобин (альфа 2 глобулин): связывает гемоглобин, транспортирует В12, защитную ф-ию, естествен-йнгибитор катепсина В. Церуплазмин (альфа2 глобулин): переносчик и регулятор конц-ии ионов меди особенно в печени., антиоксидант, фероксидазная и полиаминооксидазная активность.

2. Дыхательная цепь-это цепь сопряженных окислительно-восстановительных реакций, в ходе которых водород, отщепленный от субстратов, переносится на кислород с образованием воды и выделением энергии. Назначение дыхательной цепи — генерирование энергии.Компоненты дыхательной цепи называются дыхательными переносчиками. Большинство из них (кроме убихинона) являются сложными белками. Характеристика дыхательных переносчиков: НАДН-дегидрогеназа (НАДН-Др) (в схеме — ФП) — это фла-винзависимый фермент, небелковой частью которого является ФМН и железо-серные центры. НАДН-ДГ встроена во внутреннюю мембрану митохондрий. Она осуществляет перенос водорода с НАДН вначале на ФМН с образованием ФМНН₂, затем переносит водород с ФМНН₂ на железо-серные центры и только потом на KoQ, при этом последний восстанавливается до K0QH2. KoQ (убихинон) — это небелковый переносчик, растворимый в липидах. Восстановленная форма убихинона (KoQH₂) называется убихинол. Убихинон может перемещаться в липидной фазе внутренней мембраны митохондрий, представляя, таким образом, лабильный субстрат для ферментов встроенных в мембрану. Цитохромы (b, c_v с, а, а^А — это сложные белки, небелковой частью которых является гем, содержащий Fe³⁺. Принимая электрон, железо трехвалентное переходит в железо двухвалентное, отдавая электрон — переходит опять в трехвалентное. Комплекс цитохромов Ъ-ci является ферментом (K0QH2 -де-гидрогеназой). Он переносит электроны с KoQH₂ на цитохром с, при этом железо цитохрома восстанавливается до двухвалентного. Протоны атомов водорода выбрасываются в межмембран­ное пространство. Комплекс цитохромов а-аз является оксидазой. Он переносит электроны с цитохрома с на кислород, превращая последний в ион (О²"). Таким образом, окисление 1 молекулы НАДН приводит к синтезу 3 молекул АТФ, окисление 1 молекулы ФАДН₂ — к образованию 2 молекул АТФ. Назначение дых цепи генерирование энергии. Перенос электронов по дыхательной цепи происходит по градиенту окислительно-восстановительного потенциала (Е₀). Окислительно-восстановительный потенциал характеризует способность сопряженной окислительно-восстановительной пары обратимо отдавать электроны. Чем более отрицательна величина Ео, тем выше способность данной пары отдавать электроны, чем более положительна — тем выше способность принимать электроны. Величина Ео у пары НАДН/НАД* -0,32в, Е₀ у пары Н₂0/0"" +0,82в, при этом разность между этими величинами составляет 0,82-(-0,32)=1,14в. Этому соответствует разность свободной энер~гии — 220 кдж на пару переносимых электронов. Этого количества энергии достаточно для синтеза 4 молекул АТФ. Однако в дыхательной цепи синтезируется только 3 АТФ. Синтез АТФ происходит в тех участках дыхательной цепи, где наибольший перепад окислительно-восстановительного потенциала. В этих участках энергии выделяется столько, что ее достаточно для проведения реакции фосфорилирования АДФ.