21. При аллостерическом ингибировании активности ферментов:

1. уменьшается скорость реакции;

2. изменяется конформация фермента;

3. эффектор присоединяется в активном центре фермента;

4. нарушается комплиментарность активного центра субстрату;

5. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

6. изменяется конформация активного центра.

21. Участок фермента, стереохимически комплементарный субстрату - это:

1. аллостерический центр;

2. регуляторный центр;

3. активный центр;

4. адсорбционный центр.

21. Оптическая специфичность – это:

1. способность фермента действовать на определенные связи в большом количестве субстратов;

2. способность фермента воздействовать на определенный участок субстрата;

3. способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата;

4. способность фермента катализировать реакции одного типа.

21. Трансферазы -это:

1. ферменты, катализирующие перенос групп с субстрата на субстрат;

2. ферменты, катализирующие перенос одноуглеродных фрагментов;

3. ферменты, катализирующие перенос групп внутри субстратов;

4. ферменты, катализирующие перенос альдегидных и кетонных группировок.

21. В состав активного центра входят:

1. аминокислоты с функциональными группировками;

2. все аминокислоты;

3. определенные аминокислоты, расположенные в полипептидной цепи вдали друг от друга и приближенные друг к другу;

4. несколько аминокислот, расположенных в полипептидной цепи непосредственно друг около друга.

21. К особенностям ферментативного катализа относятся:

1. исходная активность при низкой температуре;

2. высокие кинетические параметры;

3. специфичность действия;

4. высокая скорость реакции;

5. разнообразие реакций при отсутствии специфичности.

21. Абсолютная специфичность - это:

1. способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2. способность фермента катализировать только одну реакцию;

3. способность фермента катализировать превращение одного субстрата.

21. Групповая специфичность – это:

1. способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2. способность фермента катализировать превращения одного субстрата;

3. способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов;

4. способность фермента катализировать реакции одного типа.

21. По графику зависимости скорости реакции от концентрации субстрата определите Км этого фермента:

1. 0,5

2. 1

3. 1,5

4. 2,5

5. 3

21. На рисунке изображен график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.

Определите тип ингибирования:

1. Конкурентное.

2. Неконкурентное.

3. Бесконкурентное.

4. Субстратное.

3.112. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

Определите тип ингибирования:

1. Конкурентное.

2. Неконкурентное.

3. Бесконкурентное.

4. Субстратное.

3.113. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

Определите тип ингибирования:

5. Конкурентное.

6. Неконкурентное.

7. Бесконкурентное.

8. Субстратное.