БХ экзамен

ПРОГРАММА

Для подготовки к экзаменам по биологической химии для студентов Политехнического Университета.

Разделы: Химия белков и ферментов. Витамины. Обмен белков. Нуклеиновые кислоты и биосинтез белка.

Химия и обмен углеводов. Гормоны. Химия и обмен липидов. Биохимия мембран. Антиоксидантная система организма. Обмен хромопротеинов. Детоксикация и биотрансформация ксенобиотиков. Биохимия мышечной ткани. Биохимия нервной ткани. Биохимия клеток крови. Биохимия печени. Биохимия почек. Минеральный обмен.

1. Биологическая роль белков и пептидов.

2. Молекулярная спектроскопия. Объекты исследования молекулярной спектроскопии. Механизмы взаимодействия света с веществом. Классификация спектральных методов. Законы молекулярной спектроскопии. Использование электронной спектроскопии в биохимии белков и нуклеиновых кислот.

Теоретические основы методов количественного определения белка в растворе. Определение белка по методу Лоури. Устройство и принцип работы фотоэлектрокалориметра.

4.Первичная структура белка, ее определение, связи, ее образующие. Факторы, определяющие тип первичной структуры. Влияние первичной структуры на более высокие уровни организации белковой молекулы. Примеры, доказывающие такое влияние. Зависимость между первичной структурой и функциями белка. Инвариантные участки первичной структуры и их роль в функциональной активности молекулы белка. Значение вариабильных участков первичной структуры.

Характеристика строения пептидной связи

5.Вторичная структура белка. Причины образования спиральной структуры. Модель Поллинга-Кори. Типы вторичной структуры: -спираль и -складчатый слой. Причины возникновения и роль неупорядоченных участков вторичной структуры.

6.Третичная структура белков. Белки фибриллярные и глобулярные. Причины образования глобулы. Связи, стабилизирующие третичную структуру. Характеристика, условия возникновения и нарушения дисульфидных, ионных, водородных, гидрофобных связей. Понятие доменов и их роль в структуре глобулярных белков.

7.Четвертичная структура белков, связи, ее стабилизирующие. Значение образования четвертичной структуры для биологической функции белков.

8.Характеристика растворов белков, условия, способствующие растворению белковых частиц.

9.Возникновение заряда белковой частицы при ее растворении. Влияние рН на ионизацию отдельных функциональных групп. Изоэлектрическое состояние белков.

10.Механизм осаждения белков. Возможность использования метода высаливания для разделения смеси белков. Обоснуйте ответ теоретическими особенностями строения глобулы и аминокислотного состава белка.

11.Электрофоретическое разделение белков и теоретические основы метода. Зависимость электрофоретической подвижности от аминокислотного состава белка.

12.Другие методы разделения смесей белков: гельфильтрация, хроматография. Принципы, лежащие в основе методов разделения. Ультрацентрифугирование.

13.Денатурация белков. Определение понятия. Общие механизмы денатурации. Факторы, вызывающие денатурацию. Чувствительность белка к денатурирующему воздействию отдельных факторов в зависимости от особенностей связей, стабилизирующих третичную структуру белка.

14.Практическое использование феномена денатурации в гигиене и медицине.

15.Классификация белков. Простые и сложные белки. Основные классы простых белков.

16.Альбумины и глобулины. Характеристика, методы разделения.

17.Общая характеристика ферментов, их химическая природа, биологическая роль, отличие ферментов от химических катализаторов. Физический смысл и биологическое значение понятий эффективность, специфичность и регулируемость ферментативного катализа.

18.Кинетика ферментативных реакций, понятие об энергии активации и энергетическом барьере реакции.

19.Строение ферментов. Центр связывания и каталитический участок активного центра фермента, их природа и роль в ферментативном катализе. Силы связывания.

20.Представления о механизме ферментативного катализа. Адсорбционная теория действия ферментов и теория фермент-субстратного комплекса Михаэлиса-Ментен. Принцип стационарного состояния и его приложение к анализу действия ферментов. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Анализ уравнения Михаэлиса-Ментен и методы линеаризации. Вывод уравнений для конкурентного и неконкурентного ингибирования. Определение константы ингибирования.Представления теории Кошланда об индуцированном соответствии фермент-субстрат.

21.Небелковые компоненты ферментов. Кофакторы, коферменты, простетические группы. Примеры. Биохимические аспекты действия витаминов В₁ , В₂ , В₆ , РР как коферментов соответствующих ферментных систем.

22.Неспецифические факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН, концентрация субстрата, величина окислительно-восстановительного потенциала, ионный состав среды. Практическое значение указанных зависимостей.

23.Специфические факторы, влияющие на активность ферментов. Ингибиторы обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные. Примеры. Ингибиторы холинэстеразы и дегидрогеназ.

24.Активаторы ферментов. Типы активации. Роль ионов металлов, протекторное действие, ограниченный протеолиз.

25.Аллостерическая регуляция. Особенности строения и действия аллостерических ферментов. Регуляция субстратом. Кооперативные эффекты. Положительные и отрицательные модуляторы. Регулирование по типу обратной связи. Ковалентная регуляция. Примеры ковалентной регуляции.

26.Общие механизмы медленной регуляции: индукция и репрессия биосинтеза ферментов. Компартментализация ферментных систем в клетке.

27.Методы определения активности ферментов, единицы активности.

28.Классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов.

29.Абсолютная, относительная, стереохимическая специфичность ферментов.

30.Витамины. Классификация. Биологическая роль. Физико-химические свойства. Строение. Содержание в продуктах. Роль в обмене веществ. Основные проявления недостаточности. Водорастворимые витамины группы В: В₂, В₁, В₆, витамин РР. Строение, свойства, биологическая роль. Участие в обмене. Потребность. Содержание в продуктах. Витамин С. Строение, свойства, биологическая роль.

31.Изоферменты. Множественные формы ферментов. Механизмы образования, особенности строения, роль.

32. Клинико-диагностическое значение изоферментного спектра плазмы крови.

33. Энзимодиагностика. Гипоферментемия, дисферментемия, гиперферментемия. Секреторные, экскреторные, индикаторные ферменты. Причины изменения активности в крови при различных патологических состояниях.

34. Энзимотерапия. Ферменты как лекарственные препараты. Механизмы действия, показания к применению. Иммобилизованные ферменты.

35. Клинико-диагностическое значение количественного определения общего белка крови. Нормопротеинемия, гипопротеинемия, гиперпротеинемия: причины развития.

36.Белковые фракции плазмы крови. Протеинограммы. Характеристика отдельных белковых фракций, роль в организме, причины изменения содержания в крови.

37. Переваривание белков в желудке. Роль HCI. Виды HCI. Ахлоргидрия, гиперхлоргидрия, гопохлоргидрия, ахилия. Пепсин и его роль в переваривании белков.

38. Сок поджелудочной железы. Ферменты: трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, эластаза.Их роль в переваривании белков.

39. Кишечный сок. Ферменты: аминопептидазы и дипептидазы. Их роль в переваривании белков.

40. Аминокислотный фонд клетки. Источники аминокислот и пути их использования.

41. Трансаминирование аминокислот.Фермент, кофермент. Витамины, участвующие в этой реакции. Биологическое значении реакции.

42. Восстановительное аминирование Фермент, кофермент. Витамины, участвующие в этой реакции. Биологическое значении реакции.

43. Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Фермент, кофермент. Витамины, участвующие в этой реакции. Биологическое значении реакции. Продукты реакции и пути их использования.

44. Непрямое окислительное дезаминирование. Его этапы, значение, ферменты, коферменты, витамины участвующие в этом процессе.

45. Декорбоксилирование аминокислот. Фермент, кофермент. Витамины, участвующие в этой реакции. Биогенные амины, их образование, биологическая роль.

46. Пути образования аммиака в организме и первичный механизм его обезвреживания. Глюкозо-аланиновый цикл и его биологическая роль.

47. Синтез мочевины в печени как основной путь обезвреживания аммиака. Написать реакции. Причины повышения и понижения мочевины в крови и моче. Связь ЦТК и орнитинового цикла.

48. Нарушения обмена белков. Нарушение переваривания и всасывания аминокислот, нарушение секреции HCI .

49. Методы диагностики нарушений переваривания белков: зондирование, радиозондирование, беззондовый метод, гистоминовая проба. Метод субстратных цепочек и рН-мониторинг.

50.Нарушения промежуточного обмена аминокислот, вызванные гиповитаминозами В₆, РР; интоксикациями лекарственными препаратами, белковым голоданием, отравлениями тяжелыми металлами, а также врожденным отсутствием или недостаточностью ферментов обмена отдельных аминокислот. Привести примеры таких нарушений.

51. Нарушения обезвреживания и выведения аммиака. Наследственные нарушения орнитинового цикла.

52. Биохимические тесты, используемые для диагностики нарушений обмена белков (колличественное и качественное определение аминокислот и кетокислот в моче), привести примеры.

53. Структура нуклеиновых кислот: ДНК и РНК.

54. Виды РНК, особенности их строения и биологическая роль.

55. Генетический код. Его характеристика. Репликация ДНК. Ферменты, участвующие в этом процессе. Основные этапы биосинтеза белка. Значение каждого этапа. Этапы трансляции: инициация, элонгация, терминация и их значение.

56. Виды мутаций Факторы, вызывающие мутации. Механизмы антимутогенной защиты.

57. Регуляция биосинтеза белка у эукариот. Уровни регуляции.

58. Классификация углеводов. Важнейшие моносахариды, строение и свойства (глюкоза, фруктоза, галактоза).

59. Важнейшие производные моносахаридов, образующиеся при окислении, восстановлении, фосфорилировании, аминировании, ацетилировании. Их биологическая роль.Важнейшие дисахариды: сахароза, лактоза, мальтоза.

60. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, клетчатка. Особенности их состава, строения, физико-химические свойства и биологическая роль.

61. Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в переваривании углеводов, их распределение в пищеварительных соках, типы связей, расщепляемых каждым ферментом.

62. Обмен гликогена. Механизм синтеза гликогена, ферменты этого процесса, гормональная регуляция.

63. Распад гликогена. Особенности этого процесса в печени и мышцах. Механизм мобилизации гликогена. Написать необходимые реакции. Ферменты. Гормональная регуляция.

64. Анаэробный распад углеводов: гликолиз и гликогенолиз. Стадии гликолиза. Механизм образования АТФ при анаэробном распаде углеводов.субстратное фосфорилирование.

65. Энергетический баланс и биологическая роль анаэробного окисления глюкозы.

66. Глюконеогенез. Написать реакции, идущие в обход необратимых реакций гликолиза. Ключевые ферменты глюконеогенеза. Биологическая роль этого процесса. Регуляция гормонами.

67. Аэробный распад углеводов. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы. Этапы. Биологическая роль.

68. Окислительное декарбоксилирование ПВК (пировиноградной кислоты). Пируватоксидазная система: ферменты, коферменты, витамины. Условия протекания реакций.

69. Цикл трикарбоновых кислот. Пути образования оксалоацетата (ЩУК) и его роль в ЦТК.

70. Реакции цикла трикарбоновых кислот, ферменты, коферменты. Энергию-поставляющие реакции ЦТК.

71. Условия протекания ЦТК. Ингибиторы этого метаболического процесса (тиоловые яды, “летальный синтез”, конкурентное обратимое ингибирование малонатом).

72. Биологическая роль ЦТК в обмене веществ.

73. Челночный механизм переноса водорода из цитоплазмы в митохондрию (глицеролфосфатный и малатаспартатный).

74. Судьба НАДН+Н⁺, ФАД2Н, образующихся при аэробном окислении глюкозы.

75. Строение ФАД и НАД⁺, их роль в обмене веществ.

76. Тканевое дыхание. Структурная организация и характеристика компонентов дыхательной цепи. Биологическая роль.

77. Формы переноса электронов в дыхательной цепи (гидрид-ион, атом водорода, свободный электрон).

78. Механизм окислительного фосфорилирования и его биологическая роль. Теория Митчелла. Локализация трех пунктов сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.

79. Количество АТФ, образующееся в дыхательной цепи в расчете на один атом кислорода при полной и укороченной дыхательной цепи.

80. Ингибиторы дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования. Разобщители, примеры.

81. Энергетический баланс аэробного окисления глюкозы.

82. Роль АТФ в организме.

83. Апотомический распад углеводов. Пентозофосфатный цикл и его биологическая роль. Написать реакции до стадии образования пентоз.

84. Механизмы действия сигнальных молекул. Виды сигнальных молекул. Механизмы взаимодействия гормонов с клеткой. Два типа клеточной рецепции: внутриклеточный прямой и мембранный опосредованный.

85. Характеристика прямого внутриклеточного рецептора. Влияние гормонов на биосинтез белков, ферментов.

86. Интернализация клеточного рецептора, биологическая роль этого процесса.

87. Строение мембранного опосредованного типа рецептора. Виды вторичных посредников.

88. Аденилатциклазный, инозитолфосфатидный, Са⁺⁺ пути передачи сигнала.

89. Биологическое значение глюкозы крови. Пути поступления глюкозы в кровь (пищевая глюкоза, мобилизация гликогена, глюконеогенез). Пути использования глюкозы тканями (энергетический обмен, отложение запасов, пластическая роль углеводов).

90. Глюкоза крови. Механизмы регуляции ее содержания в крови. Норма. Гипергликемия: ее виды, причины развития; гипогликемия, причины ее вызывающие.

91. Методы определения глюкозы в крови. Диагностическая ценность показателя.

92. Уровни регуляции углеводного обмена. Метаболическая (клеточная) регуляция. Аллостерическая регуляция активности ключевых ферментов дихотомического аэробного распада глюкозы конечными метаболитами по принципу отрицательной обратной связи.

93. Регуляция активности ферментов обмена углеводов посредством изменения концентрации вторичных посредников.

94. Регуляция уровня глюкозы в крови путем индукции и репрессии биосинтеза соответствующих ферментов.

95. Нейрогуморальная регуляция. Влияние инсулина, глюкагона, адреналина, глюкокортикоидов на обмен углеводов и изменение уровня глюкозы в крови.

96. Роль печени и почек в регуляции уровня глюкозы в крови. Биологический смысл существования почечного порога.

97. Нарушения углеводного обмена.

98. Гормоны поджелудочной железы. Инсулин, его химическая природа, влияние на обмен веществ. Глюкагон.

99. Гормоны щитовидной железы. Химическая природа и влияние на обмен веществ.

100. Гормоны коры надпочечников. Глюкокортикоиды; химическая природа, биологическая роль.

101. Адреналин и норадреналин. Химическая природа, биологическая роль. Аденилатциклазный механизм регуляции активности ферментов.

102. Гормоны передней доли гипофиза. Строение и биологическая роль.

103. Методы оценки гормонального статуса организма.

104. Радиоиммунные методы определения гормонов, варианты методов. Этапы проведения анализа.

105. Химия и обмен липидов. Классификация липидов, строение, свойства, биологическая роль триацилглицеролов, глицерофосфолипидов, сфингофосфолипидов, ганглиозидов и цереброзидов.

106. Классификация жирных кислот. Низшие (коротко- и среднецепочечные) жирные кислоты. Высшие (длинноцепочечные) жирные кислоты.

107. Ненасыщенные жирные кислоты: моноеновые и полиеновые. Биологическая роль.

108. Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты переваривания липидов, их локализация в пищеварительных соках. Продукты переваривания липидов.

109. Мицеллярный транспорт нерастворимых компонентов переваривания липидов из полости кишечника в кишечную стенку.

110. Роль желчи в процессе переваривания липидов. Строение желчных кислот. Пути их образования.

111. Ресинтез липидов в стенке кишечника.

112. Мобилизация жировых депо (липолиз). Гормональная регуляция и биологическая роль этого процесса.

113. Энергетическое использование липидов. Бетта-окисление насыщенных высших жирных кислот с четным числом углеродных атомов. Энергетический баланс  -окисления; регуляция этого процесса.

114. Окисление ненасыщенных жирных кислот и высших жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.

115. Биосинтез жирных кислот и его биологическая роль.

116. Цитрат-малатный челночный механизм переноса ацетилКоА из митохондрии в цитоплазму.

Реакции биосинтеза высших жирных кислот. Ферменты этого процесса: ацетилКоА-карбоксилаза и полиферментный комплекс-синтаза жирных кислот. Источники НАДФ+Н⁺ для синтеза ВЖК. Регуляция б/с ВЖК.

117. Синтез кетоновых тел в организме, их обмен.

118. Биосинтез триацилглицеролов и фосфолипидов. Писать соответствующие реакции. Ферменты. Пищевые факторы, необходимые для синтеза фосфолипидов (полиненасыщенные жирные кислоты, фосфорная кислота, азотистые спирты или их предшественники аминокислоты, инозитол).

119. Строение, физико-химические свойства холестерина. Биосинтез холестерина, регуляция этого процесса. Биологическая роль холестерина.

120. Важнейшие производные холестерина (эфиры холестерина, витамин Д, желчные кислоты, стероидные гормоны).

121. Жирорастворимые витамины. Витамин Е, К, А, Д. Строение, свойства, механизм действия, биологическая роль. Суточная потребность.

122. Липопротеины плазмы крови. Классификация липопротеинов, строение, свойства, роль.

123. Аполипопротеины, их функции.

124. Строение, свойства, функции и метаболизм ЛПВП, ЛПОНП, ЛПНП, хиломикронов.

125. Нарушения обмена липидов. Нарушения переваривания и всасывания липидов, жировая инфильтрация печени, сфинголипидозы, перекисное окисление липидов.

126. Нарушения метаболизма липопротеинов. Теория развития атеросклероза.

127. Методы определения ХС в плазме крови. Диагностическая ценность показателя.

128. Биохимия клеточных мембран. Современная теория строения биомембран. Структурные компоненты: липиды, важнейшие белки и ферменты. Свойства и функции мембран.

129. Транспортные системы биомембран. Активный и пассивный транспорт, мембранные АТФ-азы.

130. Физико-химические методы исследования мембран. Методы выделения мембранных фракций. Идентификация и оценка чистоты субклеточных фракций.

131.Основные подходы в исследовании структуры и физико-химических свойств мембраны.

132.Антиоксидантная система клетки. Состав, биологическая роль.

133. Методы оценки антиоксидантного статуса организма.

134. Хромопротеины. Классификация. Генсодержащие хромопротеины (гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы). Особенности строения и биологическая роль.

135. Гемоглобин. Особенности строения, роль. Участие гемоглобина в транспорте кислорода и углекислого газа.

136. Нормальные (физиологические) производные гемоглобина. Механизмы их образования и биологическая роль.

137. Патологические производные гемоглобина. Механизм образования метгемоглобина. Метгемоглобинредуктазная система. Метгемоглобинэмия врожденная и приобретенная.

138. Нарушения синтеза глобина (гемоглобинозы): гемоглобинопатии и талассемии. Примеры.

139. Обмен хромопротеинов. Синтез гемоглобина. Нарушения синтеза гема (порфирии).

140. Процесс и продукты распада гемоглобина. Обмен желчных пигментов.

141. Билирубин прямой и непрямой. Гипербилирубинэмии. Виды желтух, причины. Клинико-диагностическое значение определения билирубина в крови.

142. Взаимосвязь белкового, углеводного, липидного обменов веществ. Наличие общих метаболитов, пути их превращения.

143. Микросомальное монооксигеназы. Состав, строение, локализация в клетке, тканевое распределение. Механизм монооксигеназной реакции. Микросомальное окисление: типы реакций и субстратов. Условия протекания реакций.

144. Цитохром Р₄₅₀ . Строение, свойство, множественные формы. Классификация множественных форм цитохрома Р₄₅₀ .

145. Индукция биосинтеза множественных форм цитохрома Р₄₅₀ . Роль этого процесса. Индукторы, примеры.

146. Субстратная специфичность цитохромов Р₄₅₀ . Эндогенные и экзогенные субстраты.

Биохимические механизмы биотрансформации и детоксикации ксенобиотиков и лекарственных веществ.

147.Фазы детоксикации. Система микросомального окисления, как первая фаза детоксикации гидрофобных соединений. Феномен “токсификации”.

148. Вторая фаза детоксикации. Ферментные системы второй фазы детоксикации. Писать реакции глюкуронидной и глутатионовой конъюгации.

149. Механизмы антирадикальной и антиперекисной защиты, как третья фаза жетоксикации. Условия протекания реакций. Взаимосвязь первой, второй и третьей фаз детоксикации на примере обезвреживания индола, бензпирена, парацетомола

150. Биохимия печени. Роль печени в метаболизме белков, углеводов, липидов; в обмене желчных пигментов, гормонов, витаминов и микроэлементов. Обезвреживающая функция печени.

151. Биохимические методы оценки состояния функции печени. Биохимические показатели, характеризующие синдром воспаления, цитолиза, гепато-целлюлярной недостаточности, холестаза.

152. Биохимия клеток крови.

153. Буферные системы крови. Механизм буферного действия. рН-метрия.

154. Биохимия мышечной ткани. Поперечно-полосатые мышцы. Строение тонких и толстых филаментов. Белки мышц. Механизм сокращения и расслабления мышц. Источники энергии, используемые для сокращения. Биохимические особенности гладких мышц. Метаболическая основа утомления.

155. Биохимия нервной ткани.Особенности химии состава и метаболизма нервной ткани, нейромедиаторы, молекулярные механизмы синаптич. Передачи.Физиологически активные пептиды мозга.

156. Биохимия почек. Роль почек в поддержании гомеостаза. Моча. Механизмы мочеобразования. Нормальные и патологические компоненты мочи.

157. Биохимические методы оценки состояния функции почек: клиренс эндогенного креатинина, клиренс парааминогиппуровой кислоты, максимальный транспорт парааминогиппуровой кислоты, максимальный транспорт глюкозы. Изменение нормальных величин этих показателей при патологиях.

158. Минеральный обмен.Минер. компоненты в метаболизме. Биохимические функции цинка, селена, хрома, железа, марганца, меди и других.Роль Сa⁺⁺ в метаболизме костной ткани. Роль Mg⁺² в энергетическом метаболизме. Роль минеральных факторов в функционировании антиоксидантной системы, системы детоксикации, синтезе гема, мышечного сокращения.