Лекция. Биополимеры

2) Защита СООН – группы II ак

Реакция этерификации

гли

3) Активация СООН – группы I ак

Образование галогенангидридов

4) Синтез

5) Снятие защиты

Сложный процесс!

Кислотный и щелочной гидролиз пептидов.

Важное свойство пептидов - способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средахобразуются соли аминокислот. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи.

Кислотный и щелочной гидролиз пептидов.

O H O

H+

NH CH C N CH C

+ 2n H2O

R1 R2

n

полипептид (белок)

Структура белка

Белковые молекулы – полимерные, неразветвлённые цепи из -аминокислот (> 100 аминокислот), структурные единицы

– 20 аминокислот.

Аминокислотный состав – это природа и количественное соотношение входящих в белковую молекулу аминокислот.

Пространственное строение пептидной группы

Первичнаяструктура белка

Пространственное строение пептидной группы

I первичная структура белка.

Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня.

II Вторичная структура - укладка первичной структуры белка, возможны два вида конформации:

Наиболее выгодная --спираль (правозакрученная): цилиндр

обвивает полипептидная цепь (степень спирализации от 5 до 80 %).

Вторая структура – складчатый слой ( -структура): полипептидные цепи лежат антипараллельно или параллельно друг другу (водородные связи соединяют 2 различные цепи).

Вторичная структура фиксируется водородными связями между пептидными группами.

III Третичная структура – укладка вторичных структур одной полипептидной цепи в глобулу. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие.

Основные виды взаимодействия:

-Взаимодействие боковых радикалов, которые при изгибе цепи сближаются

-Водородные связи

-Дисульфидные ковалентные связи и другие

Пространственное строение пептидной группы

Пространственное строение пептидной группы

1. Гликопротеины

Это соединения, в молекулах которых остатки олигоили полисахаридов ковалентно связаны (О- или N- гликозидными связями) с полипептидными цепями белка.

К ним относятся:

1.Компоненты сыворотки крови (иммуноглобулины, трансферрины);

2.Групповые вещества крови, определяющие групповую принадлежность крови;

3.Антигены множества вирусов(гриппа, кори и т.д. );

4.Ферменты(панкреатическая рибонуклеаза Б, такаамилаза);

5.Гормоны(тиреотропин, ЛГ, ФСГ);

6.Лектины.

IV Четвертичная структура – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, и формирование единого макро-молекулярного комплекса, с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий.

Гликопротеины.

1.Липопротеины.

2.Нуклеопротеины.

4.Фосфопротеины.

5.Металлопротеины.

О-гликозидная углевод-белковая связь

В узле углевод-белковой связи дисахаридный фрагмент (кор или стержень) состоитиз остатков галактозы и N-ацетилгалактозамина (GalNAc)-

Кор связан с атомом О- гидроксильной группы остатка серина или треонина.

N-гликозидная углевод-белковая связь

Остаток N-ацетилглюкозамина связан с атомом N амидной группы остатка аспарагина в полипептидной цепи. В этом случае кор. углеводной цепи – пентасахарид.

Большинство ЛП синтезируется в печени или в слизистой оболочке кишечника. Они содержат гидрофобное липидное ядро, окруженное полярными липидами и оболочкой из белков, получившихназвание апобелки. Различают 8 типов апобелков: апо-AI, АII, В, CI, СII, CIII, D и Е.

Обычно ЛП содержат до 5% углеводов (глюкоза, галактоза, гексозамины, фукоза, сиаловая кислота), поэтому некоторые из нихявляются и гликопротеинами.

Нормальное содержание холестерина в крови человека составляет 160-220 мг в 100 мл.

Нарушение холестеринового обмена является одной из причин атеросклероза и желчнокаменной болезни. На долю холестерина, получаемого с пищей, приходится ~ 30%.

Атеросклерозобщей сонной артерии

2. Липопротеины

Липопротеины - комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов) и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды.

Они входят в состав:

клеточной мембраны; внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом (структурированные липопротеины); плазмы крови; структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов; фоторецепторной и электронно-транспортной систем; палочек и колбочек сетчатки.

Холестерин (5-холестен-Зβ-ол)

Характерное свойство - способность к образованию молекулярныхкомплексов со многими солями, кислотами, аминами, углеводами

(напр., с глюкозой - глюкохолестерины), белками, витамином D3, сапонинами (противоядие при отравлении сапонинами).

3. Нуклеопротеины

НУКЛЕОПРОТЕИН (nucleoprotein) - присутствующее в клетках соединение, в состав которого входят нуклеиновая кислота и белок.

Рибосомы представляют собой нуклеопротеины, в состав которых входит РНК; хромосомы представляют собой нуклеопротеины, в состав которых входит ДНК, гистоновые и негистоновые белки.

Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β- оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата.

Ионный тип связи между белками и фосфолипидами.

5. Металлопротеины

Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый белок с молекулярной массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%).

образование

четвертичной

структуры глобулярного белка ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

Металлоферменты

Ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функцию,– металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами); ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса: активный центр фермента–металл–субстрат (Е—М— S), или М—Е—S, или Е—S—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина:

H2N –CH- COOH

CH2NH

N

Гемоглобин

Гем в виде гемпорфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы и цитохромов b, с и c1

Пептидогликаны

Мурамин

Мурамин — полисахарид клеточной стенки бактерий (от лат. murus — стенка). Цепь мурамина построена из чередующихся остатков

N-ацетилглюкозамина и

N-ацетилмурамовой кислоты, соединенных между собою -1,4 гликозидной связью.

Муреин

Муреин — это смешанный биополимер, протеогликан, или точнее пептидогликан, так как он содержит довольно короткие пептидные цепи. Он является строительным материалом клеточной стенки бактерий. В состав муреина входит мурамин.

Мурамин посвоей функциональной роли (опорно-механический материал

бактериальных клеточных стенок) и структурной

организации (неразветвленная цепь) очень близок к целлюлозе и хитину.

Пептидогликаны и фрагменты их молекул обладают разнообразным биологическим действием на клетки и на организм животных и человека.