3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.

Сложные Б состоят из белковой ч.(апоФ) и небелк.ч. – Со-фактора. Небелковая ч. В зависимости от способа взаимодействия с белк.ч. м.б. либо Со-фактором, либо простетической группой. Со-ф. непрочно связан с апоФ, а простетическая группа – валентностью.

Классификация Со-Ф:

1.Витамины гр.В: В1-тиамин, В2-рибовлавин(фад,фмн),В6-перидоксин,РР-никот.к-та(НАД, надф), фолиевая кислота.

2.Нуклеотиды:АТФ,ГТФ,ТТФ,ЦТФ,ФАД,ФМН,НАД,НАДФ

3.АКТИВНАЯ ФОРМА МЕТИОНИНА (S-аенозинметионин)

4.Глутатион – трипептид

5. катионы Ме, относ.к d: Zn,Fe,Cu,Co,Se.

4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.

Общее содержание билирубина определяется суммой прямого и непрямого билирубина. Общий билирубин = 8,5-20,5 ммоль/л. Прямой билирубин менее 5 ммоль/л. Непрямой билирубин – это расчетная величина, общий билирубин минус прямой билирубин. Билирубин – красно-коричневый пигмент, токсичный, плохо растворим в воде, в крови связывается с альбуминами, если не связывается то оседает в тканях, что придает им желтый цвет, может развиться ядерная желтуха – поражение ядер цнс. Непрямой билирубин связан с альбуминами, образуется в ретикулоэндотелиальной системе и транспортируется в печень; составляет 75% от общего количества билирубина, в норме с мочой не выводится, т.к. почками не фильтруется. Прямой билирубин связан с двумя молекулами глю кислоты, образуется в гепатоцитах печени и транспортируется в кишечник; составляет 25% от общего кол-ва билирубина, фильтруется в почках, выводится с мочой в небольших количествах, качественными пробами в моче не определяется.

Билет №41

1.Денатурация белков. Факторы и признаки денатурации. Изменение конфигурации белковых молекул. Физико-химические свойства денатурированных белков

Денатурация – нарушение нативной пространственной структуры белка, приводящее к потере или уменьшению растворимости, утрата специфической биологической активности, изменению ряда физико-химических свойств. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей, т.е. не разрушается первичная структура, а связи оказываются снаружи и все изменяется. Свойства денатурированного белка: 1) повышается число реактивных групп, т.к. появляются ранее скрытные группы 2) понижается растворимость, белок может выпасть в осадок (при потере факторов устойчивости: заряд и гидратная оболочка) 3) изменяется конфигурация 4) изменяется биологическая активность 5) легко расщепляется протеолитическими ферментами. Факторы приводящие к денатурации белка: 1) физические – температура, УФ облучение, ультразвук, гаммаоблучение, стерилизация 2) химические реагенты: концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов.

Свойства денатурированных белков. Наиболее типичными для денатурированных белков являются следующие признаки.

• Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (функциональными группами называются группы боковых радикалов аминокислот: СООН, NН₂, SН, ОН). Часть этих групп обычно находится внутри молекулы белка и не выявляется специальными реагентами. Развертывание полипептидной цепи при денатурации позволяет обнаружить эти дополнительные, или скрытые, группы.

• Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки, развертыванием молекулы белка с "обнажением" гидрофобных радикалов и нейтрализацией зарядов полярных групп).

• Изменение конфигурации молекулы белка.

• Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структурной организации молекулы.

• Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.