Четвертичная структура белковой молекулы

Для большинства белков организация молекулы ограничивается третичной структурой. Но некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, и каждая из них имеет вторичную и третичную структуру молекулы. Такой белок называется олигомерным, а полипептидные цепи после формирования уровня третичной структуры – субъединицами, протомерами. При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (фибриллярную или глобулярную). Так, известный всем белок гемоглобин состоит из 4-х субъединиц (4-х глобул и в целом белок – глобулярный). Кератины – по третичной структуре фибриллы и в целом белок фибриллярный. Число субъединиц в молекуле белка может быть от 2 до 16-ти, чаще – четное число (2 и 4), редко – нечетное число. Если молекулярная масса белка больше 50 тысяч дальтон, то большая вероятность, что молекула белка имеет четвертичную структуру.

Биологическое действие белка проявляется только тогда, когда субъединицы молекулы белка вместе. Контакт между субъединицами осуществляется за счет полярных групп аминокислот, так как при формировании третичной структуры небольшие гидрофобные радикалы уходят внутрь молекулы. Полярные группы образуют многочисленные ионные, водородные, в некоторых случаях дисульфидные мостики. Разрушение четвертичной структуры приводит к потере биологических свойств данного белка.

Биологический уровень. В клетках белки способны соединяться друг с другом, присоединять другие молекулы, образуя надмолекулярные комплексы. Белков с липидами дает начало мембранам, эндоплазматическому ретикулуму, митохондриям; соединения белка с полисахаридами – характерно для клеточных стенок; рибосомы – пример комплекса белка с РНК.

Расшифровка структур белка

Последовательность аминокислот в белках – уникальна и детерминрованна генами. В 1953 году Фредерик Сэнджер определил аминокислотную последовательность в инсулине. К настоящему времени выделены в чистом виде сотни различных белков, а у десятков из них детально изучены структуры. Изучение отдельных частей белковых молекул, выяснение взаимного расположения этих частей, изучение структуры белковых молекул является основной задачей химии белка и необходимо для выяснения физиологической роли белков.

Расшифровка первичной структуры белков, т.е. определение последовательности аминокислот в белковой молекуле представляет большой интерес по следующим причинам:

1. это важно для выяснения молекулярной основы биологической активности, особенно при сопоставлении с другими химическими и физическими характеристиками;

2. важно для выяснения принципов, на основе которых из полипептидной цепи формируются трехмерные структуры;

3. последовательность аминокислот в белке служит связующим звеном между генетической информацией, заложенной в ДНК и трехмерной структурой белка, лежащей в основе его биологической активности;

4. изменение в аминокислотной последовательности могут привести к нарушению нормальной функции белка, а следовательно к болезни;

5. данные о последовательности аминокислот в молекуле белка позволяют установить эволюционные связи в природе;

6. наконец, знание аминокислотной последовательности белка дает возможность искусственному синтезу данного белка.