Основные особенности α – спирали:

1. спиральная конфигурация полипептидной цепи имеет винтовую симметрию;

2. образование водородной связи происходит между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;

3. регулярность витков спирали;

4. равнозначность всех остатков аминокислот в α-спирали независимо от строения боковых радикалов;

5. боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.

Внешне α-спираль похожа на растянутую спираль электроплитки. Стабилизируется α-спираль водородными связями между пептидными группами. Регулярность водородных связей (1-4, 2-5, 3-6 и т.д.) определяет регулярность витков α-спирали: высота 1 витка или шаг спирали равен 0,54 мм, в него входят 3,6 аминокислотных остатков.

ϐ структура – разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или участками смежных полипептидных цепей. Ее также называют слоисто-складчатой структурой, стабилизируется она межпептидными водородными связями, иногда дисульфидными мостиками, образующимися вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Благодаря дисульфидным мостикам короткие пептиды замыкаются в циклы.

Во многих белках имеются одновременно и α-спиральные участки и ϐ-структуры, вместе с тем возможны переходы α-спиралей к ϐ-структурам и обратно вследствии перестройки водородных связей.

Сейчас выделяют и надвторичную структуру. Под надвторичной структурой подразумевают закономерное возникновение в процессе свертывания полипептидной цепи элементарных структур, представленных ϐ-слоями (ϐ-ϐ-структур), состоянием α спиральных участков (α, α – структура) и тех и других одновременно (греческий ключ, греческий орнамент).

Из природных белков на 100% спирализован только парамиозин, остальные – характеризуются определенным соотношением α-спиралей и ϐ-структур (%):

	α	ϐ
химотрипсин	14	45
рибонуклеаза	26	35
инсулин	52	6

Спирализация уменьшает размеры полипептидной цепи в 4 раза, в десятки раз делает более компактной молекулы белка третичная структура.

Третичная структура – способ укладки спирализованной полипептидной цепи в 3-х мерном пространстве.

Третичная структура:

• уникальна для каждого белка;

• формируется сразу же после завершения синтеза молекулы белка на рибосоме путем самоорганизации в энергетически более выгодную форму;

• формируется за счет радикалов аминокислот, т.е. предопределена первичной структурой данного белка.

Первая модель третичной структуры создана Дж. Кендрю в 1952 году для миоглобина кашалота. Сейчас третичная структура расшифрована для 300 белков, причем для 30-ти из них учеными нашей страны. В стабилизации ее принимают участие ковалентные связи – дисульфидные и псевдопептидные (связь, которая может образоваться за счет NH₂ и COOH группами радикалов аминокислот), но в основном слабые связи: водородные, ионные, неполярные (Ван-дер-Вальсовы). В виду большого участия в стабилизации структуры слабых сил, третичная структура очень лабильна, подвижна, легко изменяется под воздействием факторов среды (t, pH, ионной силы).

Изучение химических структур некоторых белков показала, что в их третичных структурах отчетливо выявляются зоны, где сконцентрированы гидрофобные радикалы аминокислот, а полипептидная цепь, фактически, обматывается вокруг гидрофобного ядра. В ряде случаев в молекуле обособляются 2 или 3 таких гидрофобных ядра. Такой тип молекулы характерен для многих ферментов, что явилось отправной точкой создания учения о доменном принципе строения молекулы белка.

Под доменом подразумевают обособленную часть молекулы белка, обладающую в определенной степени структурной и функциональной автономией.

Наличием доменов объясняется существование в молекулах белков различных функциональных центров: активного, аллостерического, центра химической модификации и др.