Классификация аминокислот

В природе существует около 200 аминокислот, 60 из них встречаются в организме, но в структуре белков постоянно встречаются – 18, которые и называются протеиногенными (иногда встречаются оксилизин, оксипролин, γ – карбоксиглютаминовая кислота.

Существует ряд химических классификаций, в основу их положено строение аминокислот (ациклические и циклические), число амино и карбоксильных групп (моноаминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые), свойства радикалов (гидрофобные, гидрофильные, положительно и отрицательно заряженные) и т.д., с которыми можно более подробно познакомится по учебнику. Следует обратить особое внимание на биологическую классификацию: деление аминокислот на незаменимые (которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей) и заменимые (способные синтезироваться из незаменимых аминокислот или образовываться в реакциях метаболизма). Для облегчения запоминания названий незаменимых аминокислот из первых букв их составлена грамматически не совсем верная фраза:

ФИЛМ – ГВАЛТТ

Ф	енилаланин	Г	истидин
И	золецин	В	алин
Л	ейцин	А	ргинин
М	етионин	Л	изин
		Т	реонин
		Т	риптофан

Следует только иметь в виду, что на «А» имеются три аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота и аргинин, но только последняя, как и вторая из диаминомонокарбоновых кислот – лизин является незаменимой. Подобным образом на букву «Т» начинаются три аминокислоты, но третья – тирозин, может быть легко синтезирована в организме из фенилаланина и не является незаменимой.

Структура белковой молекулы

Среди большого числа разнообразных гипотез только одна выдержала испытание временем – это полипептидная теория строения белковой молекулы, предложенная в 1902 году Э. Фишером на базе выдвинутых русским ученым Александром Яковлевичем Данилевским (профессором, основавшем нашу кафедру, бывшем начальником Академии с по год) идей о роли связи « -CO-NH» в строении белка. Согласно этой теории, белковые молекулы – гигантские полипептиды, построенные из нескольких десятков, а иногда и сотен постоянно встречающихся в составе белков аминокислот, соединенных пептидной связью (первая, начальная аминокислота полипептида вступает в пептидную связь своей α карбоксильной группой с α аминогруппой следующей кислоты. Поэтому ее аминогруппа остается свободной и она называется N-концевая аминокислота, в то время как у последней аминокислоты свободна карбоксильная группа – С концевая аминокислота. К настоящему времен наличие пептидных связей в белке является экспериментально доказанным и таких доказательств, описанных в учебнике, – шесть.

Пептидная связь имеет ряд особенностей:

1. по прочности ее рассматривают как промежуточную между простой и двойной химической связью;

2. отличает ее планарность, т.е. все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости;

3. характерно транс–положение заместителей по отношению к –C–N – связи

H

│

(–C–N– );

║

О

4. замечательная способность образовывать водородные связи, причем каждая из пептидных групп способна участвовать в образовании 2-х водородных связей с другими группами, в том числе и пептидными, исключая те пептидные связи, в образовании которых принимает участие пролин или оксипролин.

В настоящее время в достаточной мере разработано представление об уровнях организации белковой молекулы, впервые выдвинутое Линдерстром-Лангом (1952). Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. То, что мы только что рассмотрели – полипептидную цепь – это и есть первичный уровень. Т.о. под первичной структурой подразумевают строго определенную последовательность расположения аминокислот в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Это простейший уровень организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи. Первичная структура:

а) уникальна для каждого белка, аминокислоты в молекуле каждого индивидуального белка имеют строгую последовательность (упорядоченность молекулы);

2. генетически детерминирована кодом ДНК;

3. это основа, именно она определяет все последующие структуры, биологические и физико-химические свойства белка;

4. в ее основе чередуются жесткие структуры (плоские полипептидные участки) с относительно подвижными участками (–CHR), которые способны вращаться вокруг оси.

Вторичная структура – конфигурация полипептидной цепи, способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры подразделяют на спиральные (α-спираль) и слоисто складчатые (ϐ-структура, кросс – ϐ форма). Наиболее часто встречающаяся вторичная структура – правая α спираль. Модель ее была разработана в 1952 году Полингом и Кори.