Биологические функции белка

1. Пластическая, строительная функция: белки – строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц.

2. Регуляторная функция:

   1. ферменты – биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма;

   2. гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма;

   3. специфические белки регуляторы, например белки тропонинового комплекса – регуляторы мышечного сокращения.

3. Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д.

4. Защитная функция: примерами являются иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерферон и т.д.

5. белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность (например: белки групп крови)

6. другие специфические функции:

   1. опорно-механическая (белок – коллаген)

   2. сократительная (мирозин, актин)

   3. белки памяти

   4. белки вкуса

   5. токсикогенная функция (токсин ботулинуса является белком)

   6. генно-регуляторная – регуляция матричной активности и перенос генетической информации

   7. рецепторная (составляет основу структуры мембранных и цитозольных рецепторов)

7. Резервная (овальбулин яйца – запасной материал для развивающихся клеток)

8. энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1г. белка выделяется 17,1 кДж энергии)

По количественному содержанию в организме белки занимают второе место после воды, по значимости – первое место. В среднем принимают, что в сухом веществе организма содержится до 40-50% белка.

Только детально изучив строение белков и их свойства можно понять как перечисленные особенности белков, так и их функции.

Элементарный состав белков

Белками называют высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептид, и имеющие сложную структурную организацию. Это определение включает характерные особенности белков, в частности, особенности элементарного состава.

Элементарный состав белка был изучен в прошлом веке и может может быть представлен в % следующим образом: С -50-55, О -21-24, N -15-18, H -6,5-7, - до 2,5, зола – до 0,5. обращает внимание довольно постоянная доля азота – 16%. Это находит практическое применение при определение количества белка: найденное путем анализа количество аминного азота умножают на коэффициент 6,25 (находят из пропорции 100 г. белка – 16 г. N = х г. белка – 1 г. N).

Мономерами – структурной единицей белка являются α-аминокислоты, на которые распадаются белки при гидролизе.(прием, используемый при изучении состава белков).

Свойств протеиногенных аминокислот

1. Протеиногенные аминокислоты относятся α-аминокислотам (аминогруппа расположена в α положении по отношению к карбоксильной группе). Различаются аминокислоты своими радикалами:

H₂N – CH – COOH

│

R

2. Все аминокислоты, кроме глицина имеют ассиметрический атом углерода.

3. Все аминокислоты являются оптически активными: IO из них – левовращающие (-), 7 – правовращающие (+).

4. протеиновые аминокислоты относятся к L – ряду.

5. Аминокислотам присущи как свойства кислот, так и щелочей, т.е. они обладают амфотерностью. В интервале pH от 4.0 до 9.0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильно группой.

6. каждая аминокислота наряду с общими свойствами, обладает рядом специфических свойств.

7. основной метод обнаружения аминокислот в гидролизатах – хроматография (ионообменная), использование аминокислотного анализатора; менее специфичными являются цветные реакции.